P36368 (EGFB2_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 108.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Epidermal growth factor-binding protein type B Short name=EGF-BP B EC=3.4.21.119 Alternative name(s): Glandular kallikrein K13 Short name=mGK-13 Prorenin-converting enzyme 1 Short name=PRECE-1 Tissue kallikrein 13 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 261 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Cleaves REN2 at a dibasic site to yield mature renin. |
| Catalytic activity | Hydrolyzes mouse Ren2 protein (a species of prorenin present in the submandibular gland) on the carboxy side of the arginine residue at the Lys-Arg-|- pair in the N-terminus, to yield mature renin. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Kallikrein subfamily. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW zymogen activationInferred from direct assay Ref.2PubMed 1959648PubMed 9507064. Source: MGI |
| Cellular_component | extracellular space Inferred from direct assay Ref.2PubMed 1959648. Source: MGI |
| Molecular_function | peptidase activity Inferred from direct assay Ref.2PubMed 1959648PubMed 9507064. Source: MGI serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Probable | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 19 – 24 | 6 | Activation peptide | PRO_0000027983 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 261 | 237 | Epidermal growth factor-binding protein type B | PRO_0000027984 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 25 – 258 | 234 | Peptidase S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 65 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 120 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 213 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 102 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 31 ↔ 173 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 50 ↔ 66 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 152 ↔ 219 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 184 ↔ 198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 209 ↔ 234 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 119 | 1 | N → D Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 44 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 56 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 62 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 76 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 82 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 97 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 107 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 128 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 136 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 157 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 179 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 187 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 200 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 219 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 229 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 244 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 249 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 259 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Mouse glandular kallikrein genes: identification and characterization of the genes encoding the epidermal growth factor binding proteins." Drinkwater C.C., Evans B.A., Richards R.I. Biochemistry 26:6750-6756(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: BALB/c. Tissue: Salivary gland. |
| [2] | "Mouse submandibular gland prorenin-converting enzyme is a member of glandular kallikrein family." Kim W.S., Nakayama K., Nakagawa T., Kawamura Y., Haraguchi K., Murakami K. J. Biol. Chem. 266:19283-19287(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: ICR. Tissue: Submandibular gland. |
| [3] | "Mouse glandular kallikrein genes. Structure and partial sequence analysis of the kallikrein gene locus." Evans B.A., Drinkwater C.C., Richards R.I. J. Biol. Chem. 262:8027-8034(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 16-54, NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 70-122. |
| [4] | "The crystal structure of the mouse glandular kallikrein-13 (prorenin converting enzyme)." Timm D.E. Protein Sci. 6:1418-1425(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M17982, M17980, M17981 Genomic DNA. Translation: AAA37680.1. X58628 mRNA. Translation: CAA41482.1. M18612 Genomic DNA. Translation: AAA39354.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00121818. | ||||||||||||
| PIR | A41020. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_034245.3. NM_010115.6. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.439663. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P36368. | ||||||||||||
| SMR | P36368. Positions 25-261. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P36368. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P36368. | ||||||||||||
| PRIDE | P36368. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 13647. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:13647. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 13647. | ||||||||||||
| MGI | MGI:95292. Egfbp2. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG5640. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000251820. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG013304. | ||||||||||||
| InParanoid | P36368. | ||||||||||||
| KO | K09462. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4DZ1VW. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.119. 3474. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P36368. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000053719. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR001254. Peptidase_S1. IPR018114. Peptidase_S1_AS. IPR001314. Peptidase_S1A. IPR009003. Trypsin-like_Pept_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P36368. | ||||||||||||
| NextBio | 290219. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | EGFB2_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P36368 Secondary accession number(s): P00754 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
