Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.

P36022

- DYHC_YEAST

UniProt

P36022 - DYHC_YEAST

(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

Protein

Dynein heavy chain, cytoplasmic

Gene

DYN1

Organism
Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast)
Status
Reviewed - Annotation score: 5 out of 5- Experimental evidence at protein leveli

Functioni

Cytoplasmic dynein acts as a motor for the intracellular retrograde motility of vesicles and organelles along microtubules. Dynein has ATPase activity; the force-producing power stroke is thought to occur on release of ADP. Required to maintain uniform nuclear distribution in hyphae. May play an important role in the proper orientation of the mitotic spindle into the budding daughter cell yeast. Probably required for normal progression of the cell cycle.1 Publication

Regions

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Nucleotide bindingi1796 – 18038ATPSequence Analysis
Nucleotide bindingi2074 – 20818ATPSequence Analysis
Nucleotide bindingi2418 – 24258ATPSequence Analysis
Nucleotide bindingi2760 – 27678ATPSequence Analysis

GO - Molecular functioni

  1. ATPase activity Source: InterPro
  2. ATP binding Source: UniProtKB-KW
  3. microtubule motor activity Source: SGD

GO - Biological processi

  1. establishment of mitotic spindle localization Source: SGD
  2. establishment of mitotic spindle orientation Source: SGD
  3. karyogamy Source: UniProtKB-KW
  4. metabolic process Source: GOC
  5. mitotic sister chromatid segregation Source: SGD
  6. nuclear migration along microtubule Source: SGD
Complete GO annotation...

Keywords - Molecular functioni

Motor protein

Keywords - Biological processi

Karyogamy

Keywords - Ligandi

ATP-binding, Nucleotide-binding

Enzyme and pathway databases

BioCyciYEAST:G3O-32023-MONOMER.

Names & Taxonomyi

Protein namesi
Recommended name:
Dynein heavy chain, cytoplasmic
Alternative name(s):
Dynein heavy chain, cytosolic
Short name:
DYHC
Gene namesi
Name:DYN1
Synonyms:DHC1
Ordered Locus Names:YKR054C
OrganismiSaccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast)
Taxonomic identifieri559292 [NCBI]
Taxonomic lineageiEukaryotaFungiDikaryaAscomycotaSaccharomycotinaSaccharomycetesSaccharomycetalesSaccharomycetaceaeSaccharomyces
ProteomesiUP000002311: Chromosome XI

Organism-specific databases

CYGDiYKR054c.
SGDiS000001762. DYN1.

Subcellular locationi

Cytoplasmcytoskeleton 2 Publications
Note: Concentrates at motile dots in the cytoplasm corresponding to the plus ends of cytoplasmic microtubules.

GO - Cellular componenti

  1. astral microtubule Source: SGD
  2. cell cortex Source: SGD
  3. cytoplasmic dynein complex Source: SGD
  4. cytoplasmic microtubule Source: SGD
  5. spindle pole body Source: SGD
Complete GO annotation...

Keywords - Cellular componenti

Cytoplasm, Cytoskeleton, Dynein, Microtubule

PTM / Processingi

Molecule processing

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Chaini1 – 40924092Dynein heavy chain, cytoplasmicPRO_0000114643Add
BLAST

Proteomic databases

MaxQBiP36022.
PaxDbiP36022.
PRIDEiP36022.

Expressioni

Gene expression databases

GenevestigatoriP36022.

Interactioni

Subunit structurei

The dynein complex consists of at least two heavy chains and a number of intermediate and light chains. Interacts with DYN3.1 Publication

Binary interactionsi

WithEntry#Exp.IntActNotes
SMC1P329083EBI-6230,EBI-17402

Protein-protein interaction databases

BioGridi34185. 229 interactions.
DIPiDIP-2644N.
IntActiP36022. 9 interactions.
MINTiMINT-427451.
STRINGi4932.YKR054C.

Structurei

Secondary structure

1
4092
Legend: HelixTurnBeta strand
Show more details
Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Helixi1366 – 137813
Beta strandi1384 – 13874
Beta strandi1389 – 13913
Beta strandi1393 – 13964
Helixi1399 – 141416
Turni1420 – 14245
Helixi1425 – 145834
Helixi1464 – 14685
Helixi1470 – 149122
Helixi1497 – 15015
Helixi1505 – 153329
Helixi1537 – 15404
Helixi1542 – 15509
Turni1551 – 15544
Helixi1556 – 15583
Helixi1559 – 15657
Beta strandi1567 – 15748
Beta strandi1576 – 15849
Beta strandi1589 – 15979
Helixi1604 – 163128
Helixi1636 – 16405
Helixi1645 – 166622
Helixi1669 – 168820
Helixi1692 – 171726
Helixi1721 – 173010
Beta strandi1733 – 17364
Helixi1743 – 17453
Beta strandi1747 – 17515
Beta strandi1754 – 17574
Helixi1773 – 178715
Beta strandi1791 – 17955
Helixi1802 – 181110
Turni1812 – 18143
Beta strandi1818 – 18214
Helixi1828 – 184114
Beta strandi1844 – 18496
Helixi1855 – 187420
Beta strandi1877 – 18804
Beta strandi1882 – 18876
Beta strandi1893 – 18986
Beta strandi1902 – 19054
Helixi1910 – 19134
Beta strandi1916 – 19205
Helixi1926 – 193813
Helixi1942 – 195918
Helixi1970 – 198617
Helixi1991 – 200111
Helixi2003 – 20053
Helixi2008 – 202114
Beta strandi2029 – 20324
Helixi2033 – 204513
Helixi2051 – 206616
Beta strandi2068 – 20736
Helixi2080 – 209415
Beta strandi2098 – 21047
Turni2106 – 21083
Helixi2111 – 21144
Turni2120 – 21223
Helixi2130 – 21389
Beta strandi2146 – 21549
Helixi2160 – 21645
Helixi2167 – 21704
Beta strandi2175 – 21773
Beta strandi2179 – 21813
Beta strandi2183 – 21853
Beta strandi2188 – 219710
Helixi2204 – 22096
Beta strandi2210 – 22145
Helixi2222 – 223817
Helixi2243 – 225614
Helixi2259 – 227012
Helixi2280 – 229718
Helixi2300 – 23023
Beta strandi2303 – 23053
Helixi2307 – 232721
Helixi2333 – 234513
Beta strandi2348 – 23503
Beta strandi2363 – 23653
Helixi2383 – 23853
Helixi2395 – 241016
Beta strandi2413 – 24175
Helixi2424 – 243310
Beta strandi2439 – 24446
Helixi2451 – 246111
Beta strandi2465 – 24673
Turni2468 – 24703
Beta strandi2471 – 248010
Beta strandi2482 – 24876
Turni2488 – 24903
Beta strandi2496 – 24983
Helixi2501 – 251111
Beta strandi2513 – 25164
Turni2518 – 25203
Beta strandi2523 – 253513
Helixi2548 – 25514
Beta strandi2554 – 25585
Turni2563 – 25653
Helixi2566 – 257813
Helixi2583 – 25886
Helixi2589 – 260618
Turni2609 – 26113
Helixi2619 – 263416
Helixi2641 – 265616
Turni2657 – 26593
Helixi2664 – 268017
Turni2691 – 26933
Beta strandi2696 – 27038
Helixi2709 – 272618
Helixi2736 – 275015
Beta strandi2751 – 27599
Turni2761 – 27633
Helixi2766 – 277611
Beta strandi2780 – 27823
Helixi2792 – 280817
Beta strandi2813 – 28186
Turni2819 – 28213
Helixi2825 – 283612
Beta strandi2837 – 28393
Turni2841 – 28433
Helixi2847 – 286317
Helixi2870 – 288415
Beta strandi2886 – 28927
Helixi2897 – 29048
Helixi2906 – 29116
Beta strandi2912 – 29165
Helixi2922 – 293211
Helixi2961 – 297919
Beta strandi2983 – 29853
Helixi2991 – 302737
Helixi3300 – 33045
Turni3305 – 33073
Helixi3308 – 333326
Turni3334 – 33363
Helixi3339 – 335517
Helixi3366 – 33705
Helixi3373 – 338210
Helixi3388 – 339912
Beta strandi3402 – 34087
Helixi3414 – 34229
Helixi3423 – 34253
Beta strandi3426 – 34294
Helixi3436 – 344510
Beta strandi3449 – 34535
Beta strandi3455 – 34573
Helixi3463 – 34664
Beta strandi3477 – 34804
Beta strandi3482 – 34876
Beta strandi3493 – 34986
Helixi3507 – 35126
Beta strandi3513 – 35175
Helixi3523 – 353715
Helixi3539 – 357234
Beta strandi3573 – 35764
Helixi3580 – 363859
Helixi3646 – 365510
Helixi3670 – 368617
Helixi3692 – 371019
Helixi3713 – 372614
Beta strandi3727 – 37293
Turni3738 – 37403
Helixi3743 – 375210
Helixi3756 – 376510
Helixi3774 – 37807
Beta strandi3784 – 37907
Helixi3797 – 38059
Turni3806 – 38083
Beta strandi3813 – 38153
Helixi3819 – 383517
Beta strandi3839 – 38424
Helixi3844 – 38474
Helixi3848 – 38536
Helixi3855 – 38617
Turni3865 – 38673
Beta strandi3868 – 38703
Beta strandi3873 – 38764
Beta strandi3879 – 38813
Helixi3886 – 38916
Beta strandi3892 – 38976
Helixi3903 – 391311
Helixi3914 – 39174
Helixi3923 – 394422
Turni3946 – 39494
Beta strandi3950 – 39523
Helixi3958 – 397417
Helixi3980 – 39823
Helixi3983 – 39919
Turni3995 – 39973
Helixi4001 – 401414
Beta strandi4018 – 40203
Beta strandi4023 – 40264
Helixi4038 – 405114
Helixi4058 – 40614
Beta strandi4063 – 40653
Helixi4067 – 409024

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBe
RCSB PDB
PDBj
Links Updated
EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
3J67electron microscopy34.00A1554-4092[»]
3J68electron microscopy30.00A1554-4092[»]
3QMZX-ray6.00A/B1364-4092[»]
4AI6X-ray3.40A/B1364-4092[»]
4AKGX-ray3.30A/B1364-4092[»]
4AKHX-ray3.60A/B1364-4092[»]
4AKIX-ray3.70A/B1364-4092[»]
ProteinModelPortaliP36022.
SMRiP36022. Positions 2067-2092, 3083-3237, 3257-3653.
ModBaseiSearch...
MobiDBiSearch...

Family & Domainsi

Region

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Regioni1 – 17571757StemBy similarityAdd
BLAST
Regioni1758 – 1979222AAA 1By similarityAdd
BLAST
Regioni2036 – 2273238AAA 2By similarityAdd
BLAST
Regioni2379 – 2628250AAA 3By similarityAdd
BLAST
Regioni2722 – 2984263AAA 4By similarityAdd
BLAST
Regioni2993 – 3300308StalkBy similarityAdd
BLAST
Regioni3370 – 3599230AAA 5By similarityAdd
BLAST
Regioni3760 – 3970211AAA 6By similarityAdd
BLAST

Coiled coil

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Coiled coili154 – 17522Sequence AnalysisAdd
BLAST
Coiled coili486 – 50823Sequence AnalysisAdd
BLAST
Coiled coili542 – 56625Sequence AnalysisAdd
BLAST
Coiled coili932 – 95928Sequence AnalysisAdd
BLAST
Coiled coili1042 – 106322Sequence AnalysisAdd
BLAST
Coiled coili1681 – 170525Sequence AnalysisAdd
BLAST
Coiled coili2993 – 3092100Sequence AnalysisAdd
BLAST
Coiled coili3242 – 330059Sequence AnalysisAdd
BLAST
Coiled coili3532 – 360877Sequence AnalysisAdd
BLAST

Domaini

Dynein heavy chains probably consist of an N-terminal stem (which binds cargo and interacts with other dynein components), and the head or motor domain. The motor contains six tandemly-linked AAA domains in the head, which form a ring. A stalk-like structure (formed by two of the coiled coil domains) protrudes between AAA 4 and AAA 5 and terminates in a microtubule-binding site. A seventh domain may also contribute to this ring; it is not clear whether the N-terminus or the C-terminus forms this extra domain. There are four well-conserved and two non-conserved ATPase sites, one per AAA domain. Probably only one of these (within AAA 1) actually hydrolyzes ATP, the others may serve a regulatory function.

Sequence similaritiesi

Belongs to the dynein heavy chain family.Curated

Keywords - Domaini

Coiled coil, Repeat

Phylogenomic databases

eggNOGiCOG5245.
GeneTreeiENSGT00760000118964.
HOGENOMiHOG000176055.
InParanoidiP36022.
KOiK10413.
OMAiEMWITKA.
OrthoDBiEOG7MH16D.

Family and domain databases

Gene3Di3.40.50.300. 5 hits.
InterProiIPR003593. AAA+_ATPase.
IPR011704. ATPase_dyneun-rel_AAA.
IPR026983. DHC_fam.
IPR024743. Dynein_HC_stalk.
IPR024317. Dynein_heavy_chain_D4_dom.
IPR004273. Dynein_heavy_dom.
IPR013594. Dynein_heavy_dom-1.
IPR013602. Dynein_heavy_dom-2.
IPR027417. P-loop_NTPase.
[Graphical view]
PANTHERiPTHR10676. PTHR10676. 1 hit.
PfamiPF07728. AAA_5. 1 hit.
PF12780. AAA_8. 1 hit.
PF08385. DHC_N1. 1 hit.
PF08393. DHC_N2. 1 hit.
PF03028. Dynein_heavy. 1 hit.
PF12777. MT. 1 hit.
[Graphical view]
SMARTiSM00382. AAA. 3 hits.
[Graphical view]
SUPFAMiSSF52540. SSF52540. 5 hits.

Sequencei

Sequence statusi: Complete.

P36022-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

« Hide

        10         20         30         40         50
MCKNEARLAN ELIEFVAATV TGIKNSPKEN EQAFIDYLHC QYLERFQFFL
60 70 80 90 100
GLLDGREFDT LFVFLFEELD RTIVTIDIGE EAIYDANLAN KKYSTLLIIK
110 120 130 140 150
SRSVIVDAEP IATQISAIYL PGPVNAGNLA SIITHGVSSV FGQLIKSDTK
160 170 180 190 200
TYSVETIDKT RRKLDDISKQ FQQLHTSIET PDLLAMVPSI IKLAVSKGAT
210 220 230 240 250
SHDYANYLPS NDLESMRFLN ILQSIANKWF LVLKQTLAID RDIKNGSFLD
260 270 280 290 300
EVEFWSNFYE VLKSLIEQTQ SQEFQVCLSV LTNAKRFHNL TNLLNEGSLS
310 320 330 340 350
DKFKLADKYN QFLSSIPIDE VRQASNLEDL QELFPVLASS LKKFRYSGYP
360 370 380 390 400
VQRFVVLMDK ISQEVMDAIL SNLSDLFQLE YGSFLGLYEK SAGMIEEWDD
410 420 430 440 450
IVQDVNLLIR EDLRKRAPQE LLIQKLTFTS ASVKATLDEI LSTRKRFFSL
460 470 480 490 500
AETIKSISPS TYHEEIQRLY HPFEQIHDIS VNFRLKLEQA ESEFSKNMLD
510 520 530 540 550
LEKKLQNTLA SFMDSDHCPT EKLSYLVKFK PLMELCPRIK VKVLENQQIL
560 570 580 590 600
LLEIKKDIRQ LETGLELLPK ILHVEALNNI PPISARISYF LNVQSRIDNI
610 620 630 640 650
VQYLEALFGS NWNDTLEGRS ISTSIVQLRK ETNPHDVFLH WLGNFPEKAT
660 670 680 690 700
ANLLTTPILK LIRNNEDDYE LKVNFDFALA AAYSELRSLT YMAFQVPSHI
710 720 730 740 750
VRIARTYMYL YPRAINLVEL IQTFFSLSKS LSYTFYTNIF LKRNVQTVWL
760 770 780 790 800
LLQQILITPW ESLQEESSEM SCSVHSLARL EKSIDGILSD YQILKNSEPQ
810 820 830 840 850
FAKEFSGLKS FDGTADDLHE VEEIISNIQA IFENLFTKGL TNVSDHISTF
860 870 880 890 900
NNLIISIILE KVRLNLKKMH FPKHVLKLSF NEGRITSSPS LAAMKRSLLK
910 920 930 940 950
DIEALLNKVV LINFLHDPDH PLSTTLTFNS LVIKLKDDIQ NCIEQVQNLH
960 970 980 990 1000
CKINSYVKEW QKMEFLWQIT EEAFLEVVDN STQRCFGILK GLLDSQSKFD
1010 1020 1030 1040 1050
LIISRNNFSK NLVLHTEDAQ RHIRSKMDSW ILYVSKHLLT IYERDARKLH
1060 1070 1080 1090 1100
EDMNRDREAV EDMDINFTSL KNITVIIEAV NVNKRHLTER DIQIKLLGSV
1110 1120 1130 1140 1150
MRALTKLKVR FPSHFVYIDQ LDNDFSSLRQ SLSYVEQELQ KHRVVIAKSL
1160 1170 1180 1190 1200
EEGVENINNL SQSLNESWSV RKPISPTLTP PEALKILEFF NESITKLKKK
1210 1220 1230 1240 1250
MHSVAAAAKM LLIPVVLNDQ LTHVVEEVKT YDLVWRSIKN LWEDVQRTFE
1260 1270 1280 1290 1300
TPWCRVDVLL LQSDLANFLR RADELPRAVK QFEMYKSLFS QVNMLTSVNK
1310 1320 1330 1340 1350
ILVELKDGAL KPRHWNMIFR DIGKRQIQKN LLDKLEFSLK DVMVLNLTLN
1360 1370 1380 1390 1400
EILLTKIIER AQKEFVIEKS LNRIKKFWKE AQYEVIEHSS GLKLVREWDV
1410 1420 1430 1440 1450
LEQACKEDLE ELVSMKASNY YKIFEQDCLD LESKLTKLSE IQVNWVEVQF
1460 1470 1480 1490 1500
YWLDLYGILG ENLDIQNFLP LETSKFKSLT SEYKMITTRA FQLDTTIEVI
1510 1520 1530 1540 1550
HIPNFDTTLK LTIDSLKMIK SSLSTFLERQ RRQFPRFYFL GNDDLLKIIG
1560 1570 1580 1590 1600
SGKHHDQVSK FMKKMFGSIE SIIFLEDFIT GVRSVEGEVL NLNEKIELKD
1610 1620 1630 1640 1650
SIQAQEWLNI LDTEIKLSVF TQFRDCLGQL KDGTDIEVVV SKYIFQAILL
1660 1670 1680 1690 1700
SAQVMWTELV EKCLQTNQFS KYWKEVDMKI KGLLDKLNKS SDNVKKKIEA
1710 1720 1730 1740 1750
LLVEYLHFNN VIGQLKNCST KEEARLLWAK VQKFYQKNDT LDDLNSVFIS
1760 1770 1780 1790 1800
QSGYLLQYKF EYIGIPERLI YTPLLLIGFA TLTDSLHQKY GGCFFGPAGT
1810 1820 1830 1840 1850
GKTETVKAFG QNLGRVVVVF NCDDSFDYQV LSRLLVGITQ IGAWGCFDEF
1860 1870 1880 1890 1900
NRLDEKVLSA VSANIQQIQN GLQVGKSHIT LLEEETPLSP HTAVFITLNP
1910 1920 1930 1940 1950
GYNGRSELPE NLKKSFREFS MKSPQSGTIA EMILQIMGFE DSKSLASKIV
1960 1970 1980 1990 2000
HFLELLSSKC SSMNHYHFGL RTLKGVLRNC SPLISEFGEG EKTVVESLKR
2010 2020 2030 2040 2050
VILPSLGDTD ELVFKDELSK IFDSAGTPLN SKAIVQCLKD AGQRSGFSMS
2060 2070 2080 2090 2100
EEFLKKCMQF YYMQKTQQAL ILVGKAGCGK TATWKTVIDA MAIFDGHANV
2110 2120 2130 2140 2150
VYVIDTKVLT KESLYGSMLK ATLEWRDGLF TSILRRVNDD ITGTFKNSRI
2160 2170 2180 2190 2200
WVVFDSDLDP EYVEAMNSVL DDNKILTLPN GERLPIPPNF RILFETDNLD
2210 2220 2230 2240 2250
HTTPATITRC GLLWFSTDVC SISSKIDHLL NKSYEALDNK LSMFELDKLK
2260 2270 2280 2290 2300
DLISDSFDMA SLTNIFTCSN DLVHILGVRT FNKLETAVQL AVHLISSYRQ
2310 2320 2330 2340 2350
WFQNLDDKSL KDVITLLIKR SLLYALAGDS TGESQRAFIQ TINTYFGHDS
2360 2370 2380 2390 2400
QELSDYSTIV IANDKLSFSS FCSEIPSVSL EAHEVMRPDI VIPTIDTIKH
2410 2420 2430 2440 2450
EKIFYDLLNS KRGIILCGPP GSGKTMIMNN ALRNSSLYDV VGINFSKDTT
2460 2470 2480 2490 2500
TEHILSALHR HTNYVTTSKG LTLLPKSDIK NLVLFCDEIN LPKLDKYGSQ
2510 2520 2530 2540 2550
NVVLFLRQLM EKQGFWKTPE NKWVTIERIH IVGACNPPTD PGRIPMSERF
2560 2570 2580 2590 2600
TRHAAILYLG YPSGKSLSQI YEIYYKAIFK LVPEFRSYTE PFARASVHLY
2610 2620 2630 2640 2650
NECKARYSTG LQSHYLFSPR ELTRLVRGVY TAINTGPRQT LRSLIRLWAY
2660 2670 2680 2690 2700
EAWRIFADRL VGVKEKNSFE QLLYETVDKY LPNQDLGNIS STSLLFSGLL
2710 2720 2730 2740 2750
SLDFKEVNKT DLVNFIEERF KTFCDEELEV PMVIHESMVD HILRIDRALK
2760 2770 2780 2790 2800
QVQGHMMLIG ASRTGKTILT RFVAWLNGLK IVQPKIHRHS NLSDFDMILK
2810 2820 2830 2840 2850
KAISDCSLKE SRTCLIIDES NILETAFLER MNTLLANADI PDLFQGEEYD
2860 2870 2880 2890 2900
KLLNNLRNKT RSLGLLLDTE QELYDWFVGE IAKNLHVVFT ICDPTNNKSS
2910 2920 2930 2940 2950
AMISSPALFN RCIINWMGDW DTKTMSQVAN NMVDVIPMEF TDFIVPEVNK
2960 2970 2980 2990 3000
ELVFTEPIQT IRDAVVNILI HFDRNFYQKM KVGVNPRSPG YFIDGLRALV
3010 3020 3030 3040 3050
KLVTAKYQDL QENQRFVNVG LEKLNESVLK VNELNKTLSK KSTELTEKEK
3060 3070 3080 3090 3100
EARSTLDKML MEQNESERKQ EATEEIKKIL KVQEEDIRKR KEVVMKSIQD
3110 3120 3130 3140 3150
IEPTILEAQR GVKNIKKQQL TEIRSMVNPP SGVKIVMEAV CAILGYQFSN
3160 3170 3180 3190 3200
WRDIQQFIRK DDFIHNIVHY DTTLHMKPQI RKYMEEEFLS DPNFTYETIN
3210 3220 3230 3240 3250
RASKACGPLY QWVNAQINFS KVLENVDPLR QEMKRIEFES LKTKANLLAA
3260 3270 3280 3290 3300
EEMTQDLEAS IEVSKRKYSL LIRDVEAIKT EMSNVQANLD RSISLVKSLT
3310 3320 3330 3340 3350
FEKERWLNTT KQFSKTSQEL IGNCIISSIY ETYFGHLNER ERADMLVILK
3360 3370 3380 3390 3400
RLLGKFAVKY DVNYRFIDYL VTLDEKMKWL ECGLDKNDYF LENMSIVMNS
3410 3420 3430 3440 3450
QDAVPFLLDP SSHMITVISN YYGNKTVLLS FLEEGFVKRL ENAIRFGSVV
3460 3470 3480 3490 3500
IIQDGEFFDP IISRLISREF NHAGNRVTVE IGDHEVDVSG DFKLFIHSCD
3510 3520 3530 3540 3550
PSGDIPIFLR SRVRLVHFVT NKESIETRIF DITLTEENAE MQRKREDLIK
3560 3570 3580 3590 3600
LNTEYKLKLK NLEKRLLEEL NNSQGNMLEN DELMVTLNNL KKEAMNIEKK
3610 3620 3630 3640 3650
LSESEEFFPQ FDNLVEEYSI IGKHSVKIFS MLEKFGQFHW FYGISIGQFL
3660 3670 3680 3690 3700
SCFKRVFIKK SRETRAARTR VDEILWLLYQ EVYCQFSTAL DKKFKMIMAM
3710 3720 3730 3740 3750
TMFCLYKFDI ESEQYKEAVL TMIGVLSESS DGVPKLTVDT NNDLRYLWDY
3760 3770 3780 3790 3800
VTTKSYISAL NWFKNEFFVD EWNIADVVAN SENNYFTMAS ERDVDGTFKL
3810 3820 3830 3840 3850
IELAKASKES LKIIPLGSIE NLNYAQEEIS KSKIEGGWIL LQNIQMSLSW
3860 3870 3880 3890 3900
VKTYLHKHVE ETKAAEEHEK FKMFMTCHLT GDKLPAPLLQ RTDRFVYEDI
3910 3920 3930 3940 3950
PGILDTVKDL WGSQFFTGKI SGVWSVYCTF LLSWFHALIT ARTRLVPHGF
3960 3970 3980 3990 4000
SKKYYFNDCD FQFASVYLEN VLATNSTNNI PWAQVRDHIA TIVYGGKIDE
4010 4020 4030 4040 4050
EKDLEVVAKL CAHVFCGSDN LQIVPGVRIP QPLLQQSEEE ERARLTAILS
4060 4070 4080 4090
NTIEPADSLS SWLQLPRESI LNYERLQAKE VASSTEQLLQ EM
Length:4,092
Mass (Da):471,348
Last modified:June 1, 1994 - v1
Checksum:i3D9DF447E8E2D6BB
GO

Experimental Info

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Sequence conflicti589 – 5891Y → C in AAA16055. (PubMed:8234262)Curated
Sequence conflicti601 – 6011V → A in AAA16055. (PubMed:8234262)Curated
Sequence conflicti1364 – 13641E → A in AAA16055. (PubMed:8234262)Curated
Sequence conflicti2118 – 21192ML → IV in CAA79923. (PubMed:8248224)Curated

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBL
GenBank
DDBJ
Links Updated
Z21877 Genomic DNA. Translation: CAA79923.1.
L15626 Unassigned DNA. Translation: AAA16055.1.
Z28279 Genomic DNA. Translation: CAA82132.1.
BK006944 Genomic DNA. Translation: DAA09205.1.
PIRiS38128.
RefSeqiNP_012980.1. NM_001179844.1.

Genome annotation databases

EnsemblFungiiYKR054C; YKR054C; YKR054C.
GeneIDi853928.
KEGGisce:YKR054C.

Cross-referencesi

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBL
GenBank
DDBJ
Links Updated
Z21877 Genomic DNA. Translation: CAA79923.1 .
L15626 Unassigned DNA. Translation: AAA16055.1 .
Z28279 Genomic DNA. Translation: CAA82132.1 .
BK006944 Genomic DNA. Translation: DAA09205.1 .
PIRi S38128.
RefSeqi NP_012980.1. NM_001179844.1.

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBe
RCSB PDB
PDBj
Links Updated
Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
3J67 electron microscopy 34.00 A 1554-4092 [» ]
3J68 electron microscopy 30.00 A 1554-4092 [» ]
3QMZ X-ray 6.00 A/B 1364-4092 [» ]
4AI6 X-ray 3.40 A/B 1364-4092 [» ]
4AKG X-ray 3.30 A/B 1364-4092 [» ]
4AKH X-ray 3.60 A/B 1364-4092 [» ]
4AKI X-ray 3.70 A/B 1364-4092 [» ]
ProteinModelPortali P36022.
SMRi P36022. Positions 2067-2092, 3083-3237, 3257-3653.
ModBasei Search...
MobiDBi Search...

Protein-protein interaction databases

BioGridi 34185. 229 interactions.
DIPi DIP-2644N.
IntActi P36022. 9 interactions.
MINTi MINT-427451.
STRINGi 4932.YKR054C.

Proteomic databases

MaxQBi P36022.
PaxDbi P36022.
PRIDEi P36022.

Protocols and materials databases

Structural Biology Knowledgebase Search...

Genome annotation databases

EnsemblFungii YKR054C ; YKR054C ; YKR054C .
GeneIDi 853928.
KEGGi sce:YKR054C.

Organism-specific databases

CYGDi YKR054c.
SGDi S000001762. DYN1.

Phylogenomic databases

eggNOGi COG5245.
GeneTreei ENSGT00760000118964.
HOGENOMi HOG000176055.
InParanoidi P36022.
KOi K10413.
OMAi EMWITKA.
OrthoDBi EOG7MH16D.

Enzyme and pathway databases

BioCyci YEAST:G3O-32023-MONOMER.

Miscellaneous databases

NextBioi 975291.
PROi P36022.

Gene expression databases

Genevestigatori P36022.

Family and domain databases

Gene3Di 3.40.50.300. 5 hits.
InterProi IPR003593. AAA+_ATPase.
IPR011704. ATPase_dyneun-rel_AAA.
IPR026983. DHC_fam.
IPR024743. Dynein_HC_stalk.
IPR024317. Dynein_heavy_chain_D4_dom.
IPR004273. Dynein_heavy_dom.
IPR013594. Dynein_heavy_dom-1.
IPR013602. Dynein_heavy_dom-2.
IPR027417. P-loop_NTPase.
[Graphical view ]
PANTHERi PTHR10676. PTHR10676. 1 hit.
Pfami PF07728. AAA_5. 1 hit.
PF12780. AAA_8. 1 hit.
PF08385. DHC_N1. 1 hit.
PF08393. DHC_N2. 1 hit.
PF03028. Dynein_heavy. 1 hit.
PF12777. MT. 1 hit.
[Graphical view ]
SMARTi SM00382. AAA. 3 hits.
[Graphical view ]
SUPFAMi SSF52540. SSF52540. 5 hits.
ProtoNeti Search...

Publicationsi

« Hide 'large scale' publications
  1. Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA].
  2. "Complete DNA sequence of yeast chromosome XI."
    Dujon B., Alexandraki D., Andre B., Ansorge W., Baladron V., Ballesta J.P.G., Banrevi A., Bolle P.-A., Bolotin-Fukuhara M., Bossier P., Bou G., Boyer J., Buitrago M.J., Cheret G., Colleaux L., Daignan-Fornier B., del Rey F., Dion C.
    , Domdey H., Duesterhoeft A., Duesterhus S., Entian K.-D., Erfle H., Esteban P.F., Feldmann H., Fernandes L., Fobo G.M., Fritz C., Fukuhara H., Gabel C., Gaillon L., Garcia-Cantalejo J.M., Garcia-Ramirez J.J., Gent M.E., Ghazvini M., Goffeau A., Gonzalez A., Grothues D., Guerreiro P., Hegemann J.H., Hewitt N., Hilger F., Hollenberg C.P., Horaitis O., Indge K.J., Jacquier A., James C.M., Jauniaux J.-C., Jimenez A., Keuchel H., Kirchrath L., Kleine K., Koetter P., Legrain P., Liebl S., Louis E.J., Maia e Silva A., Marck C., Monnier A.-L., Moestl D., Mueller S., Obermaier B., Oliver S.G., Pallier C., Pascolo S., Pfeiffer F., Philippsen P., Planta R.J., Pohl F.M., Pohl T.M., Poehlmann R., Portetelle D., Purnelle B., Puzos V., Ramezani Rad M., Rasmussen S.W., Remacha M.A., Revuelta J.L., Richard G.-F., Rieger M., Rodrigues-Pousada C., Rose M., Rupp T., Santos M.A., Schwager C., Sensen C., Skala J., Soares H., Sor F., Stegemann J., Tettelin H., Thierry A., Tzermia M., Urrestarazu L.A., van Dyck L., van Vliet-Reedijk J.C., Valens M., Vandenbol M., Vilela C., Vissers S., von Wettstein D., Voss H., Wiemann S., Xu G., Zimmermann J., Haasemann M., Becker I., Mewes H.-W.
    Nature 369:371-378(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
    Strain: ATCC 204508 / S288c.
  3. Cited for: GENOME REANNOTATION.
    Strain: ATCC 204508 / S288c.
  4. "Disruption of mitotic spindle orientation in a yeast dynein mutant."
    Li Y.-Y., Yeh E.Y., Hays T., Bloom K.S.
    Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:10096-10100(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 1-3457.
  5. Cited for: SUBCELLULAR LOCATION [LARGE SCALE ANALYSIS].
  6. Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS].
  7. "The offloading model for dynein function: differential function of motor subunits."
    Lee W.-L., Kaiser M.A., Cooper J.A.
    J. Cell Biol. 168:201-207(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, INTERACTION WITH DYN3.

Entry informationi

Entry nameiDYHC_YEAST
AccessioniPrimary (citable) accession number: P36022
Secondary accession number(s): D6VXB5
Entry historyi
Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: June 1, 1994
Last sequence update: June 1, 1994
Last modified: October 29, 2014
This is version 128 of the entry and version 1 of the sequence. [Complete history]
Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
Annotation programFungal Protein Annotation Program

Miscellaneousi

Miscellaneous

Present with 195 molecules/cell in log phase SD medium.1 Publication

Keywords - Technical termi

3D-structure, Complete proteome, Reference proteome

Documents

  1. PDB cross-references
    Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
  2. SIMILARITY comments
    Index of protein domains and families
  3. Yeast
    Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD
  4. Yeast chromosome XI
    Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome XI: entries and gene names

External Data

Dasty 3