Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.
Basket 0
(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

P36022

- DYHC_YEAST

UniProt

P36022 - DYHC_YEAST

Protein

Dynein heavy chain, cytoplasmic

Gene

DYN1

Organism
Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast)
Status
Reviewed - Annotation score: 5 out of 5- Experimental evidence at protein leveli
    • BLAST
    • Align
    • Format
    • Add to basket
    • History
      Entry version 127 (01 Oct 2014)
      Sequence version 1 (01 Jun 1994)
      Previous versions | rss
    • Help video
    • Feedback
    • Comment

    Functioni

    Cytoplasmic dynein acts as a motor for the intracellular retrograde motility of vesicles and organelles along microtubules. Dynein has ATPase activity; the force-producing power stroke is thought to occur on release of ADP. Required to maintain uniform nuclear distribution in hyphae. May play an important role in the proper orientation of the mitotic spindle into the budding daughter cell yeast. Probably required for normal progression of the cell cycle.1 Publication

    Regions

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Nucleotide bindingi1796 – 18038ATPSequence Analysis
    Nucleotide bindingi2074 – 20818ATPSequence Analysis
    Nucleotide bindingi2418 – 24258ATPSequence Analysis
    Nucleotide bindingi2760 – 27678ATPSequence Analysis

    GO - Molecular functioni

    1. ATPase activity Source: InterPro
    2. ATP binding Source: UniProtKB-KW
    3. microtubule motor activity Source: SGD
    4. protein binding Source: IntAct

    GO - Biological processi

    1. establishment of mitotic spindle localization Source: SGD
    2. establishment of mitotic spindle orientation Source: SGD
    3. karyogamy Source: UniProtKB-KW
    4. metabolic process Source: GOC
    5. mitotic sister chromatid segregation Source: SGD
    6. nuclear migration along microtubule Source: SGD

    Keywords - Molecular functioni

    Motor protein

    Keywords - Biological processi

    Karyogamy

    Keywords - Ligandi

    ATP-binding, Nucleotide-binding

    Enzyme and pathway databases

    BioCyciYEAST:G3O-32023-MONOMER.

    Names & Taxonomyi

    Protein namesi
    Recommended name:
    Dynein heavy chain, cytoplasmic
    Alternative name(s):
    Dynein heavy chain, cytosolic
    Short name:
    DYHC
    Gene namesi
    Name:DYN1
    Synonyms:DHC1
    Ordered Locus Names:YKR054C
    OrganismiSaccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast)
    Taxonomic identifieri559292 [NCBI]
    Taxonomic lineageiEukaryotaFungiDikaryaAscomycotaSaccharomycotinaSaccharomycetesSaccharomycetalesSaccharomycetaceaeSaccharomyces
    ProteomesiUP000002311: Chromosome XI

    Organism-specific databases

    CYGDiYKR054c.
    SGDiS000001762. DYN1.

    Subcellular locationi

    Cytoplasmcytoskeleton 2 Publications
    Note: Concentrates at motile dots in the cytoplasm corresponding to the plus ends of cytoplasmic microtubules.

    GO - Cellular componenti

    1. astral microtubule Source: SGD
    2. cell cortex Source: SGD
    3. cytoplasmic dynein complex Source: SGD
    4. cytoplasmic microtubule Source: SGD
    5. spindle pole body Source: SGD

    Keywords - Cellular componenti

    Cytoplasm, Cytoskeleton, Dynein, Microtubule

    PTM / Processingi

    Molecule processing

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Chaini1 – 40924092Dynein heavy chain, cytoplasmicPRO_0000114643Add
    BLAST

    Proteomic databases

    MaxQBiP36022.
    PaxDbiP36022.
    PRIDEiP36022.

    Expressioni

    Gene expression databases

    GenevestigatoriP36022.

    Interactioni

    Subunit structurei

    The dynein complex consists of at least two heavy chains and a number of intermediate and light chains. Interacts with DYN3.1 Publication

    Binary interactionsi

    WithEntry#Exp.IntActNotes
    SMC1P329083EBI-6230,EBI-17402

    Protein-protein interaction databases

    BioGridi34185. 228 interactions.
    DIPiDIP-2644N.
    IntActiP36022. 9 interactions.
    MINTiMINT-427451.
    STRINGi4932.YKR054C.

    Structurei

    Secondary structure

    1
    4092
    Legend: HelixTurnBeta strand
    Show more details
    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Helixi1366 – 137813
    Beta strandi1384 – 13874
    Beta strandi1389 – 13913
    Beta strandi1393 – 13964
    Helixi1399 – 141416
    Turni1420 – 14245
    Helixi1425 – 145834
    Helixi1464 – 14685
    Helixi1470 – 149122
    Helixi1497 – 15015
    Helixi1505 – 153329
    Helixi1537 – 15404
    Helixi1542 – 15509
    Turni1551 – 15544
    Helixi1556 – 15583
    Helixi1559 – 15657
    Beta strandi1567 – 15748
    Beta strandi1576 – 15849
    Beta strandi1589 – 15979
    Helixi1604 – 163128
    Helixi1636 – 16405
    Helixi1645 – 166622
    Helixi1669 – 168820
    Helixi1692 – 171726
    Helixi1721 – 173010
    Beta strandi1733 – 17364
    Helixi1743 – 17453
    Beta strandi1747 – 17515
    Beta strandi1754 – 17574
    Helixi1773 – 178715
    Beta strandi1791 – 17955
    Helixi1802 – 181110
    Turni1812 – 18143
    Beta strandi1818 – 18214
    Helixi1828 – 184114
    Beta strandi1844 – 18496
    Helixi1855 – 187420
    Beta strandi1877 – 18804
    Beta strandi1882 – 18876
    Beta strandi1893 – 18986
    Beta strandi1902 – 19054
    Helixi1910 – 19134
    Beta strandi1916 – 19205
    Helixi1926 – 193813
    Helixi1942 – 195918
    Helixi1970 – 198617
    Helixi1991 – 200111
    Helixi2003 – 20053
    Helixi2008 – 202114
    Beta strandi2029 – 20324
    Helixi2033 – 204513
    Helixi2051 – 206616
    Beta strandi2068 – 20736
    Helixi2080 – 209415
    Beta strandi2098 – 21047
    Turni2106 – 21083
    Helixi2111 – 21144
    Turni2120 – 21223
    Helixi2130 – 21389
    Beta strandi2146 – 21549
    Helixi2160 – 21645
    Helixi2167 – 21704
    Beta strandi2175 – 21773
    Beta strandi2179 – 21813
    Beta strandi2183 – 21853
    Beta strandi2188 – 219710
    Helixi2204 – 22096
    Beta strandi2210 – 22145
    Helixi2222 – 223817
    Helixi2243 – 225614
    Helixi2259 – 227012
    Helixi2280 – 229718
    Helixi2300 – 23023
    Beta strandi2303 – 23053
    Helixi2307 – 232721
    Helixi2333 – 234513
    Beta strandi2348 – 23503
    Beta strandi2363 – 23653
    Helixi2383 – 23853
    Helixi2395 – 241016
    Beta strandi2413 – 24175
    Helixi2424 – 243310
    Beta strandi2439 – 24446
    Helixi2451 – 246111
    Beta strandi2465 – 24673
    Turni2468 – 24703
    Beta strandi2471 – 248010
    Beta strandi2482 – 24876
    Turni2488 – 24903
    Beta strandi2496 – 24983
    Helixi2501 – 251111
    Beta strandi2513 – 25164
    Turni2518 – 25203
    Beta strandi2523 – 253513
    Helixi2548 – 25514
    Beta strandi2554 – 25585
    Turni2563 – 25653
    Helixi2566 – 257813
    Helixi2583 – 25886
    Helixi2589 – 260618
    Turni2609 – 26113
    Helixi2619 – 263416
    Helixi2641 – 265616
    Turni2657 – 26593
    Helixi2664 – 268017
    Turni2691 – 26933
    Beta strandi2696 – 27038
    Helixi2709 – 272618
    Helixi2736 – 275015
    Beta strandi2751 – 27599
    Turni2761 – 27633
    Helixi2766 – 277611
    Beta strandi2780 – 27823
    Helixi2792 – 280817
    Beta strandi2813 – 28186
    Turni2819 – 28213
    Helixi2825 – 283612
    Beta strandi2837 – 28393
    Turni2841 – 28433
    Helixi2847 – 286317
    Helixi2870 – 288415
    Beta strandi2886 – 28927
    Helixi2897 – 29048
    Helixi2906 – 29116
    Beta strandi2912 – 29165
    Helixi2922 – 293211
    Helixi2961 – 297919
    Beta strandi2983 – 29853
    Helixi2991 – 302737
    Helixi3300 – 33045
    Turni3305 – 33073
    Helixi3308 – 333326
    Turni3334 – 33363
    Helixi3339 – 335517
    Helixi3366 – 33705
    Helixi3373 – 338210
    Helixi3388 – 339912
    Beta strandi3402 – 34087
    Helixi3414 – 34229
    Helixi3423 – 34253
    Beta strandi3426 – 34294
    Helixi3436 – 344510
    Beta strandi3449 – 34535
    Beta strandi3455 – 34573
    Helixi3463 – 34664
    Beta strandi3477 – 34804
    Beta strandi3482 – 34876
    Beta strandi3493 – 34986
    Helixi3507 – 35126
    Beta strandi3513 – 35175
    Helixi3523 – 353715
    Helixi3539 – 357234
    Beta strandi3573 – 35764
    Helixi3580 – 363859
    Helixi3646 – 365510
    Helixi3670 – 368617
    Helixi3692 – 371019
    Helixi3713 – 372614
    Beta strandi3727 – 37293
    Turni3738 – 37403
    Helixi3743 – 375210
    Helixi3756 – 376510
    Helixi3774 – 37807
    Beta strandi3784 – 37907
    Helixi3797 – 38059
    Turni3806 – 38083
    Beta strandi3813 – 38153
    Helixi3819 – 383517
    Beta strandi3839 – 38424
    Helixi3844 – 38474
    Helixi3848 – 38536
    Helixi3855 – 38617
    Turni3865 – 38673
    Beta strandi3868 – 38703
    Beta strandi3873 – 38764
    Beta strandi3879 – 38813
    Helixi3886 – 38916
    Beta strandi3892 – 38976
    Helixi3903 – 391311
    Helixi3914 – 39174
    Helixi3923 – 394422
    Turni3946 – 39494
    Beta strandi3950 – 39523
    Helixi3958 – 397417
    Helixi3980 – 39823
    Helixi3983 – 39919
    Turni3995 – 39973
    Helixi4001 – 401414
    Beta strandi4018 – 40203
    Beta strandi4023 – 40264
    Helixi4038 – 405114
    Helixi4058 – 40614
    Beta strandi4063 – 40653
    Helixi4067 – 409024

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
    3J67electron microscopy34.00A1554-4092[»]
    3J68electron microscopy30.00A1554-4092[»]
    3QMZX-ray6.00A/B1364-4092[»]
    4AI6X-ray3.40A/B1364-4092[»]
    4AKGX-ray3.30A/B1364-4092[»]
    4AKHX-ray3.60A/B1364-4092[»]
    4AKIX-ray3.70A/B1364-4092[»]
    ProteinModelPortaliP36022.
    SMRiP36022. Positions 1795-1824, 2067-2092, 2406-2433, 2750-2820, 3083-3237, 3257-3653.
    ModBaseiSearch...
    MobiDBiSearch...

    Family & Domainsi

    Region

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Regioni1 – 17571757StemBy similarityAdd
    BLAST
    Regioni1758 – 1979222AAA 1By similarityAdd
    BLAST
    Regioni2036 – 2273238AAA 2By similarityAdd
    BLAST
    Regioni2379 – 2628250AAA 3By similarityAdd
    BLAST
    Regioni2722 – 2984263AAA 4By similarityAdd
    BLAST
    Regioni2993 – 3300308StalkBy similarityAdd
    BLAST
    Regioni3370 – 3599230AAA 5By similarityAdd
    BLAST
    Regioni3760 – 3970211AAA 6By similarityAdd
    BLAST

    Coiled coil

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Coiled coili154 – 17522Sequence AnalysisAdd
    BLAST
    Coiled coili486 – 50823Sequence AnalysisAdd
    BLAST
    Coiled coili542 – 56625Sequence AnalysisAdd
    BLAST
    Coiled coili932 – 95928Sequence AnalysisAdd
    BLAST
    Coiled coili1042 – 106322Sequence AnalysisAdd
    BLAST
    Coiled coili1681 – 170525Sequence AnalysisAdd
    BLAST
    Coiled coili2993 – 3092100Sequence AnalysisAdd
    BLAST
    Coiled coili3242 – 330059Sequence AnalysisAdd
    BLAST
    Coiled coili3532 – 360877Sequence AnalysisAdd
    BLAST

    Domaini

    Dynein heavy chains probably consist of an N-terminal stem (which binds cargo and interacts with other dynein components), and the head or motor domain. The motor contains six tandemly-linked AAA domains in the head, which form a ring. A stalk-like structure (formed by two of the coiled coil domains) protrudes between AAA 4 and AAA 5 and terminates in a microtubule-binding site. A seventh domain may also contribute to this ring; it is not clear whether the N-terminus or the C-terminus forms this extra domain. There are four well-conserved and two non-conserved ATPase sites, one per AAA domain. Probably only one of these (within AAA 1) actually hydrolyzes ATP, the others may serve a regulatory function.

    Sequence similaritiesi

    Belongs to the dynein heavy chain family.Curated

    Keywords - Domaini

    Coiled coil, Repeat

    Phylogenomic databases

    eggNOGiCOG5245.
    GeneTreeiENSGT00750000117443.
    HOGENOMiHOG000176055.
    KOiK10413.
    OMAiEMWITKA.
    OrthoDBiEOG7MH16D.

    Family and domain databases

    Gene3Di3.40.50.300. 5 hits.
    InterProiIPR003593. AAA+_ATPase.
    IPR011704. ATPase_dyneun-rel_AAA.
    IPR026983. DHC_fam.
    IPR024743. Dynein_HC_stalk.
    IPR024317. Dynein_heavy_chain_D4_dom.
    IPR004273. Dynein_heavy_dom.
    IPR013594. Dynein_heavy_dom-1.
    IPR013602. Dynein_heavy_dom-2.
    IPR027417. P-loop_NTPase.
    [Graphical view]
    PANTHERiPTHR10676. PTHR10676. 1 hit.
    PfamiPF07728. AAA_5. 1 hit.
    PF12780. AAA_8. 1 hit.
    PF08385. DHC_N1. 1 hit.
    PF08393. DHC_N2. 1 hit.
    PF03028. Dynein_heavy. 1 hit.
    PF12777. MT. 1 hit.
    [Graphical view]
    SMARTiSM00382. AAA. 3 hits.
    [Graphical view]
    SUPFAMiSSF52540. SSF52540. 5 hits.

    Sequencei

    Sequence statusi: Complete.

    P36022-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

    « Hide

    MCKNEARLAN ELIEFVAATV TGIKNSPKEN EQAFIDYLHC QYLERFQFFL     50
    GLLDGREFDT LFVFLFEELD RTIVTIDIGE EAIYDANLAN KKYSTLLIIK 100
    SRSVIVDAEP IATQISAIYL PGPVNAGNLA SIITHGVSSV FGQLIKSDTK 150
    TYSVETIDKT RRKLDDISKQ FQQLHTSIET PDLLAMVPSI IKLAVSKGAT 200
    SHDYANYLPS NDLESMRFLN ILQSIANKWF LVLKQTLAID RDIKNGSFLD 250
    EVEFWSNFYE VLKSLIEQTQ SQEFQVCLSV LTNAKRFHNL TNLLNEGSLS 300
    DKFKLADKYN QFLSSIPIDE VRQASNLEDL QELFPVLASS LKKFRYSGYP 350
    VQRFVVLMDK ISQEVMDAIL SNLSDLFQLE YGSFLGLYEK SAGMIEEWDD 400
    IVQDVNLLIR EDLRKRAPQE LLIQKLTFTS ASVKATLDEI LSTRKRFFSL 450
    AETIKSISPS TYHEEIQRLY HPFEQIHDIS VNFRLKLEQA ESEFSKNMLD 500
    LEKKLQNTLA SFMDSDHCPT EKLSYLVKFK PLMELCPRIK VKVLENQQIL 550
    LLEIKKDIRQ LETGLELLPK ILHVEALNNI PPISARISYF LNVQSRIDNI 600
    VQYLEALFGS NWNDTLEGRS ISTSIVQLRK ETNPHDVFLH WLGNFPEKAT 650
    ANLLTTPILK LIRNNEDDYE LKVNFDFALA AAYSELRSLT YMAFQVPSHI 700
    VRIARTYMYL YPRAINLVEL IQTFFSLSKS LSYTFYTNIF LKRNVQTVWL 750
    LLQQILITPW ESLQEESSEM SCSVHSLARL EKSIDGILSD YQILKNSEPQ 800
    FAKEFSGLKS FDGTADDLHE VEEIISNIQA IFENLFTKGL TNVSDHISTF 850
    NNLIISIILE KVRLNLKKMH FPKHVLKLSF NEGRITSSPS LAAMKRSLLK 900
    DIEALLNKVV LINFLHDPDH PLSTTLTFNS LVIKLKDDIQ NCIEQVQNLH 950
    CKINSYVKEW QKMEFLWQIT EEAFLEVVDN STQRCFGILK GLLDSQSKFD 1000
    LIISRNNFSK NLVLHTEDAQ RHIRSKMDSW ILYVSKHLLT IYERDARKLH 1050
    EDMNRDREAV EDMDINFTSL KNITVIIEAV NVNKRHLTER DIQIKLLGSV 1100
    MRALTKLKVR FPSHFVYIDQ LDNDFSSLRQ SLSYVEQELQ KHRVVIAKSL 1150
    EEGVENINNL SQSLNESWSV RKPISPTLTP PEALKILEFF NESITKLKKK 1200
    MHSVAAAAKM LLIPVVLNDQ LTHVVEEVKT YDLVWRSIKN LWEDVQRTFE 1250
    TPWCRVDVLL LQSDLANFLR RADELPRAVK QFEMYKSLFS QVNMLTSVNK 1300
    ILVELKDGAL KPRHWNMIFR DIGKRQIQKN LLDKLEFSLK DVMVLNLTLN 1350
    EILLTKIIER AQKEFVIEKS LNRIKKFWKE AQYEVIEHSS GLKLVREWDV 1400
    LEQACKEDLE ELVSMKASNY YKIFEQDCLD LESKLTKLSE IQVNWVEVQF 1450
    YWLDLYGILG ENLDIQNFLP LETSKFKSLT SEYKMITTRA FQLDTTIEVI 1500
    HIPNFDTTLK LTIDSLKMIK SSLSTFLERQ RRQFPRFYFL GNDDLLKIIG 1550
    SGKHHDQVSK FMKKMFGSIE SIIFLEDFIT GVRSVEGEVL NLNEKIELKD 1600
    SIQAQEWLNI LDTEIKLSVF TQFRDCLGQL KDGTDIEVVV SKYIFQAILL 1650
    SAQVMWTELV EKCLQTNQFS KYWKEVDMKI KGLLDKLNKS SDNVKKKIEA 1700
    LLVEYLHFNN VIGQLKNCST KEEARLLWAK VQKFYQKNDT LDDLNSVFIS 1750
    QSGYLLQYKF EYIGIPERLI YTPLLLIGFA TLTDSLHQKY GGCFFGPAGT 1800
    GKTETVKAFG QNLGRVVVVF NCDDSFDYQV LSRLLVGITQ IGAWGCFDEF 1850
    NRLDEKVLSA VSANIQQIQN GLQVGKSHIT LLEEETPLSP HTAVFITLNP 1900
    GYNGRSELPE NLKKSFREFS MKSPQSGTIA EMILQIMGFE DSKSLASKIV 1950
    HFLELLSSKC SSMNHYHFGL RTLKGVLRNC SPLISEFGEG EKTVVESLKR 2000
    VILPSLGDTD ELVFKDELSK IFDSAGTPLN SKAIVQCLKD AGQRSGFSMS 2050
    EEFLKKCMQF YYMQKTQQAL ILVGKAGCGK TATWKTVIDA MAIFDGHANV 2100
    VYVIDTKVLT KESLYGSMLK ATLEWRDGLF TSILRRVNDD ITGTFKNSRI 2150
    WVVFDSDLDP EYVEAMNSVL DDNKILTLPN GERLPIPPNF RILFETDNLD 2200
    HTTPATITRC GLLWFSTDVC SISSKIDHLL NKSYEALDNK LSMFELDKLK 2250
    DLISDSFDMA SLTNIFTCSN DLVHILGVRT FNKLETAVQL AVHLISSYRQ 2300
    WFQNLDDKSL KDVITLLIKR SLLYALAGDS TGESQRAFIQ TINTYFGHDS 2350
    QELSDYSTIV IANDKLSFSS FCSEIPSVSL EAHEVMRPDI VIPTIDTIKH 2400
    EKIFYDLLNS KRGIILCGPP GSGKTMIMNN ALRNSSLYDV VGINFSKDTT 2450
    TEHILSALHR HTNYVTTSKG LTLLPKSDIK NLVLFCDEIN LPKLDKYGSQ 2500
    NVVLFLRQLM EKQGFWKTPE NKWVTIERIH IVGACNPPTD PGRIPMSERF 2550
    TRHAAILYLG YPSGKSLSQI YEIYYKAIFK LVPEFRSYTE PFARASVHLY 2600
    NECKARYSTG LQSHYLFSPR ELTRLVRGVY TAINTGPRQT LRSLIRLWAY 2650
    EAWRIFADRL VGVKEKNSFE QLLYETVDKY LPNQDLGNIS STSLLFSGLL 2700
    SLDFKEVNKT DLVNFIEERF KTFCDEELEV PMVIHESMVD HILRIDRALK 2750
    QVQGHMMLIG ASRTGKTILT RFVAWLNGLK IVQPKIHRHS NLSDFDMILK 2800
    KAISDCSLKE SRTCLIIDES NILETAFLER MNTLLANADI PDLFQGEEYD 2850
    KLLNNLRNKT RSLGLLLDTE QELYDWFVGE IAKNLHVVFT ICDPTNNKSS 2900
    AMISSPALFN RCIINWMGDW DTKTMSQVAN NMVDVIPMEF TDFIVPEVNK 2950
    ELVFTEPIQT IRDAVVNILI HFDRNFYQKM KVGVNPRSPG YFIDGLRALV 3000
    KLVTAKYQDL QENQRFVNVG LEKLNESVLK VNELNKTLSK KSTELTEKEK 3050
    EARSTLDKML MEQNESERKQ EATEEIKKIL KVQEEDIRKR KEVVMKSIQD 3100
    IEPTILEAQR GVKNIKKQQL TEIRSMVNPP SGVKIVMEAV CAILGYQFSN 3150
    WRDIQQFIRK DDFIHNIVHY DTTLHMKPQI RKYMEEEFLS DPNFTYETIN 3200
    RASKACGPLY QWVNAQINFS KVLENVDPLR QEMKRIEFES LKTKANLLAA 3250
    EEMTQDLEAS IEVSKRKYSL LIRDVEAIKT EMSNVQANLD RSISLVKSLT 3300
    FEKERWLNTT KQFSKTSQEL IGNCIISSIY ETYFGHLNER ERADMLVILK 3350
    RLLGKFAVKY DVNYRFIDYL VTLDEKMKWL ECGLDKNDYF LENMSIVMNS 3400
    QDAVPFLLDP SSHMITVISN YYGNKTVLLS FLEEGFVKRL ENAIRFGSVV 3450
    IIQDGEFFDP IISRLISREF NHAGNRVTVE IGDHEVDVSG DFKLFIHSCD 3500
    PSGDIPIFLR SRVRLVHFVT NKESIETRIF DITLTEENAE MQRKREDLIK 3550
    LNTEYKLKLK NLEKRLLEEL NNSQGNMLEN DELMVTLNNL KKEAMNIEKK 3600
    LSESEEFFPQ FDNLVEEYSI IGKHSVKIFS MLEKFGQFHW FYGISIGQFL 3650
    SCFKRVFIKK SRETRAARTR VDEILWLLYQ EVYCQFSTAL DKKFKMIMAM 3700
    TMFCLYKFDI ESEQYKEAVL TMIGVLSESS DGVPKLTVDT NNDLRYLWDY 3750
    VTTKSYISAL NWFKNEFFVD EWNIADVVAN SENNYFTMAS ERDVDGTFKL 3800
    IELAKASKES LKIIPLGSIE NLNYAQEEIS KSKIEGGWIL LQNIQMSLSW 3850
    VKTYLHKHVE ETKAAEEHEK FKMFMTCHLT GDKLPAPLLQ RTDRFVYEDI 3900
    PGILDTVKDL WGSQFFTGKI SGVWSVYCTF LLSWFHALIT ARTRLVPHGF 3950
    SKKYYFNDCD FQFASVYLEN VLATNSTNNI PWAQVRDHIA TIVYGGKIDE 4000
    EKDLEVVAKL CAHVFCGSDN LQIVPGVRIP QPLLQQSEEE ERARLTAILS 4050
    NTIEPADSLS SWLQLPRESI LNYERLQAKE VASSTEQLLQ EM 4092
    Length:4,092
    Mass (Da):471,348
    Last modified:June 1, 1994 - v1
    Checksum:i3D9DF447E8E2D6BB
    GO

    Experimental Info

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Sequence conflicti589 – 5891Y → C in AAA16055. (PubMed:8234262)Curated
    Sequence conflicti601 – 6011V → A in AAA16055. (PubMed:8234262)Curated
    Sequence conflicti1364 – 13641E → A in AAA16055. (PubMed:8234262)Curated
    Sequence conflicti2118 – 21192ML → IV in CAA79923. (PubMed:8248224)Curated

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    Z21877 Genomic DNA. Translation: CAA79923.1.
    L15626 Unassigned DNA. Translation: AAA16055.1.
    Z28279 Genomic DNA. Translation: CAA82132.1.
    BK006944 Genomic DNA. Translation: DAA09205.1.
    PIRiS38128.
    RefSeqiNP_012980.1. NM_001179844.1.

    Genome annotation databases

    EnsemblFungiiYKR054C; YKR054C; YKR054C.
    GeneIDi853928.
    KEGGisce:YKR054C.

    Cross-referencesi

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    Z21877 Genomic DNA. Translation: CAA79923.1 .
    L15626 Unassigned DNA. Translation: AAA16055.1 .
    Z28279 Genomic DNA. Translation: CAA82132.1 .
    BK006944 Genomic DNA. Translation: DAA09205.1 .
    PIRi S38128.
    RefSeqi NP_012980.1. NM_001179844.1.

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
    3J67 electron microscopy 34.00 A 1554-4092 [» ]
    3J68 electron microscopy 30.00 A 1554-4092 [» ]
    3QMZ X-ray 6.00 A/B 1364-4092 [» ]
    4AI6 X-ray 3.40 A/B 1364-4092 [» ]
    4AKG X-ray 3.30 A/B 1364-4092 [» ]
    4AKH X-ray 3.60 A/B 1364-4092 [» ]
    4AKI X-ray 3.70 A/B 1364-4092 [» ]
    ProteinModelPortali P36022.
    SMRi P36022. Positions 1795-1824, 2067-2092, 2406-2433, 2750-2820, 3083-3237, 3257-3653.
    ModBasei Search...
    MobiDBi Search...

    Protein-protein interaction databases

    BioGridi 34185. 228 interactions.
    DIPi DIP-2644N.
    IntActi P36022. 9 interactions.
    MINTi MINT-427451.
    STRINGi 4932.YKR054C.

    Proteomic databases

    MaxQBi P36022.
    PaxDbi P36022.
    PRIDEi P36022.

    Protocols and materials databases

    Structural Biology Knowledgebase Search...

    Genome annotation databases

    EnsemblFungii YKR054C ; YKR054C ; YKR054C .
    GeneIDi 853928.
    KEGGi sce:YKR054C.

    Organism-specific databases

    CYGDi YKR054c.
    SGDi S000001762. DYN1.

    Phylogenomic databases

    eggNOGi COG5245.
    GeneTreei ENSGT00750000117443.
    HOGENOMi HOG000176055.
    KOi K10413.
    OMAi EMWITKA.
    OrthoDBi EOG7MH16D.

    Enzyme and pathway databases

    BioCyci YEAST:G3O-32023-MONOMER.

    Miscellaneous databases

    NextBioi 975291.
    PROi P36022.

    Gene expression databases

    Genevestigatori P36022.

    Family and domain databases

    Gene3Di 3.40.50.300. 5 hits.
    InterProi IPR003593. AAA+_ATPase.
    IPR011704. ATPase_dyneun-rel_AAA.
    IPR026983. DHC_fam.
    IPR024743. Dynein_HC_stalk.
    IPR024317. Dynein_heavy_chain_D4_dom.
    IPR004273. Dynein_heavy_dom.
    IPR013594. Dynein_heavy_dom-1.
    IPR013602. Dynein_heavy_dom-2.
    IPR027417. P-loop_NTPase.
    [Graphical view ]
    PANTHERi PTHR10676. PTHR10676. 1 hit.
    Pfami PF07728. AAA_5. 1 hit.
    PF12780. AAA_8. 1 hit.
    PF08385. DHC_N1. 1 hit.
    PF08393. DHC_N2. 1 hit.
    PF03028. Dynein_heavy. 1 hit.
    PF12777. MT. 1 hit.
    [Graphical view ]
    SMARTi SM00382. AAA. 3 hits.
    [Graphical view ]
    SUPFAMi SSF52540. SSF52540. 5 hits.
    ProtoNeti Search...

    Publicationsi

    1. Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA].
    2. "Complete DNA sequence of yeast chromosome XI."
      Dujon B., Alexandraki D., Andre B., Ansorge W., Baladron V., Ballesta J.P.G., Banrevi A., Bolle P.-A., Bolotin-Fukuhara M., Bossier P., Bou G., Boyer J., Buitrago M.J., Cheret G., Colleaux L., Daignan-Fornier B., del Rey F., Dion C.
      , Domdey H., Duesterhoeft A., Duesterhus S., Entian K.-D., Erfle H., Esteban P.F., Feldmann H., Fernandes L., Fobo G.M., Fritz C., Fukuhara H., Gabel C., Gaillon L., Garcia-Cantalejo J.M., Garcia-Ramirez J.J., Gent M.E., Ghazvini M., Goffeau A., Gonzalez A., Grothues D., Guerreiro P., Hegemann J.H., Hewitt N., Hilger F., Hollenberg C.P., Horaitis O., Indge K.J., Jacquier A., James C.M., Jauniaux J.-C., Jimenez A., Keuchel H., Kirchrath L., Kleine K., Koetter P., Legrain P., Liebl S., Louis E.J., Maia e Silva A., Marck C., Monnier A.-L., Moestl D., Mueller S., Obermaier B., Oliver S.G., Pallier C., Pascolo S., Pfeiffer F., Philippsen P., Planta R.J., Pohl F.M., Pohl T.M., Poehlmann R., Portetelle D., Purnelle B., Puzos V., Ramezani Rad M., Rasmussen S.W., Remacha M.A., Revuelta J.L., Richard G.-F., Rieger M., Rodrigues-Pousada C., Rose M., Rupp T., Santos M.A., Schwager C., Sensen C., Skala J., Soares H., Sor F., Stegemann J., Tettelin H., Thierry A., Tzermia M., Urrestarazu L.A., van Dyck L., van Vliet-Reedijk J.C., Valens M., Vandenbol M., Vilela C., Vissers S., von Wettstein D., Voss H., Wiemann S., Xu G., Zimmermann J., Haasemann M., Becker I., Mewes H.-W.
      Nature 369:371-378(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA].
      Strain: ATCC 204508 / S288c.
    3. Cited for: GENOME REANNOTATION.
      Strain: ATCC 204508 / S288c.
    4. "Disruption of mitotic spindle orientation in a yeast dynein mutant."
      Li Y.-Y., Yeh E.Y., Hays T., Bloom K.S.
      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:10096-10100(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 1-3457.
    5. Cited for: SUBCELLULAR LOCATION [LARGE SCALE ANALYSIS].
    6. Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS].
    7. "The offloading model for dynein function: differential function of motor subunits."
      Lee W.-L., Kaiser M.A., Cooper J.A.
      J. Cell Biol. 168:201-207(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, INTERACTION WITH DYN3.

    Entry informationi

    Entry nameiDYHC_YEAST
    AccessioniPrimary (citable) accession number: P36022
    Secondary accession number(s): D6VXB5
    Entry historyi
    Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: June 1, 1994
    Last sequence update: June 1, 1994
    Last modified: October 1, 2014
    This is version 127 of the entry and version 1 of the sequence. [Complete history]
    Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
    Annotation programFungal Protein Annotation Program

    Miscellaneousi

    Miscellaneous

    Present with 195 molecules/cell in log phase SD medium.1 Publication

    Keywords - Technical termi

    3D-structure, Complete proteome, Reference proteome

    Documents

    1. PDB cross-references
      Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
    2. SIMILARITY comments
      Index of protein domains and families
    3. Yeast
      Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD
    4. Yeast chromosome XI
      Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome XI: entries and gene names

    External Data

    Dasty 3