P35630 (ADH1_ENTHI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 76.
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| Protein names | Recommended name: NADP-dependent isopropanol dehydrogenase EC=1.1.1.80 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Entamoeba histolytica | ||
| Taxonomic identifier | 5759 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Amoebozoa › Archamoebae › Entamoebidae › Entamoeba![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 360 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Alcohol dehydrogenase with a preference for medium chain secondary alcohols, such as 2-butanol and isopropanol. Has very low activity with primary alcohols, such as ethanol. Under physiological conditions, the enzyme reduces aldehydes and 2-ketones to produce secondary alcohols. Is also active with acetaldehyde and propionaldehyde. Ref.5 |
| Catalytic activity | Propan-2-ol + NADP+ = acetone + NADPH. Ref.5 |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit. Ref.5 |
| Subunit structure | |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the zinc-containing alcohol dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Metal-binding NADP Zinc |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | isopropanol dehydrogenase (NADP+) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 360 | 360 | NADP-dependent isopropanol dehydrogenase | PRO_0000160695 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 175 – 178 | 4 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 198 – 200 | 3 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 265 – 267 | 3 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 37 | 1 | Zinc; catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 59 | 1 | Zinc; catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 60 | 1 | Zinc; catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 150 | 1 | Zinc; catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 218 | 1 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 340 | 1 | NADP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 8 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 16 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 27 – 35 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 45 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 56 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 68 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 83 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 92 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 96 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 106 – 109 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 112 – 114 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 128 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 132 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 145 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 146 – 150 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 161 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 173 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 187 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 197 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 210 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 216 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 220 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 230 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 233 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 241 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 255 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 264 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 277 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 278 – 281 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 284 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 293 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 310 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 319 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 320 – 326 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 329 – 338 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 349 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 354 – 358 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and expression of an NADP(+)-dependent alcohol dehydrogenase gene of Entamoeba histolytica." Kumar A., Shen P.S., Descoteaux S., Pohl J., Bailey G., Samuelson J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:10188-10192(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "Primary structures of alcohol and aldehyde dehydrogenase genes of Entamoeba histolytica." Samuelson J., Zhang W.W., Kumar A., Descoteaux S., Shen P.S., Bailey G. Arch. Med. Res. 23:31-33(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [3] | "Structure of alcohol dehydrogenase from Entamoeba histolytica." Shimon L.J.W., Goihberg E., Peretz M., Burstein Y., Frolow F. Acta Crystallogr. D 62:541-547(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.81 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH ZINC IONS, SUBUNIT. |
| [4] | "Thermal stabilization of the protozoan Entamoeba histolytica alcohol dehydrogenase by a single proline substitution." Goihberg E., Dym O., Tel-Or S., Shimon L., Frolow F., Peretz M., Burstein Y. Proteins 72:711-719(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.77 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH ZINC IONS. |
| [5] | "Biochemical and structural properties of chimeras constructed by exchange of cofactor-binding domains in alcohol dehydrogenases from thermophilic and mesophilic microorganisms." Goihberg E., Peretz M., Tel-Or S., Dym O., Shimon L., Frolow F., Burstein Y. Biochemistry 49:1943-1953(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.40 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH ZINC, COFACTOR, FUNCTION, SUBUNIT, CATALYTIC ACTIVITY. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M88600 mRNA. Translation: AAA51479.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | A46409. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P35630. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P35630. Positions 1-360. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1063. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013149. ADH_C. IPR013154. ADH_GroES-like. IPR002085. ADH_SF_Zn-type. IPR002328. ADH_Zn_CS. IPR011032. GroES-like. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11695. PTHR11695. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF08240. ADH_N. 1 hit. PF00107. ADH_zinc_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50129. GroES_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00059. ADH_ZINC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P35630. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ADH1_ENTHI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P35630 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
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| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
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