Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P35049 (TRYP_FUSOX)
Last modified
June 16, 2009.
Version 70.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Trypsin EC=3.4.21.4 |
| Organism | Fusarium oxysporum |
| Taxonomic identifier | 5507 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Sordariomycetes › Hypocreomycetidae › Hypocreales › mitosporic Hypocreales › Fusarium › Fusarium oxysporum species complex |
Protein attributes
| Sequence length | 248 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Preferential cleavage: Arg-|-Xaa, Lys-|-Xaa. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Zymogen |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 17 | 17 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 18 – 25 | 8 | Activation peptide | PRO_0000028301 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 26 – 248 | 223 | Trypsin | PRO_0000028302 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 25 – 248 | 224 | Peptidase S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 65 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 108 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 204 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 198 | 1 | Required for specificity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 50 ↔ 66 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 174 ↔ 189 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 200 ↔ 225 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 44 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 56 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 62 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 67 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 74 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 80 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 91 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 98 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 116 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 147 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 169 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 178 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 180 – 182 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 190 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 221 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 226 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 236 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 237 – 240 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 247 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The sequence and X-ray structure of the trypsin from Fusarium oxysporum." Rypniewski W.R., Hastrup S., Betzel C., Dauter M., Dauter Z., Papendorf G., Branner S., Wilson K.S. Protein Eng. 6:341-348(1993) [PubMed: 8332590] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS). |
| [2] | "Structure of inhibited trypsin from Fusarium oxysporum at 1.55 A." Rypniewski W.R., Dambmann C., von der Osten C., Dauter M., Wilson K.S. Acta Crystallogr. D 51:73-84(1995) [PubMed: 15299338] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.55 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| S63827 mRNA. Translation: AAB27568.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | S01.103. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.4. 15244. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRYP_FUSOX | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P35049 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


