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UniProtKB/Swiss-Prot P35033 (TRY3_SALSA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 71.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Trypsin-3 EC=3.4.21.4 Alternative name(s): Trypsin III |
| Organism | Salmo salar (Atlantic salmon) |
| Taxonomic identifier | 8030 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Actinopterygii › Neopterygii › Teleostei › Euteleostei › Protacanthopterygii › Salmoniformes › Salmonidae › Salmoninae › Salmo |
Protein attributes
| Sequence length | 238 AA. |
| Sequence status | Fragment. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Preferential cleavage: Arg-|-Xaa, Lys-|-Xaa. |
| Cofactor | Binds 1 calcium ion per subunit By similarity. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Digestion |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Zymogen |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | digestion Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW proteolysisInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | ‹1 – 7 | ›7 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 8 – 15 | 8 | Activation peptide | PRO_0000028229 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 16 – 238 | 223 | Trypsin-3 | PRO_0000028230 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 16 – 236 | 221 | Peptidase S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 55 | 1 | Charge relay system By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 99 | 1 | Charge relay system By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 192 | 1 | Charge relay system By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 67 | 1 | Calcium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 69 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 72 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 77 | 1 | Calcium By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 186 | 1 | Required for specificity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 22 ↔ 152 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 40 ↔ 56 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 124 ↔ 225 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 131 ↔ 198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 163 ↔ 177 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 188 ↔ 212 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Non-terminal residue | 1 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 26 – 29 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 35 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 52 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 56 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 66 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 72 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 87 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 93 – 96 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 107 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 137 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 157 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 166 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 168 – 170 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 179 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 198 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 208 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 213 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 223 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 227 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 237 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning and characterization of anionic and cationic variants of trypsin from Atlantic salmon." Male R., Lorens J.B., Smals A.O., Torrissen K.R. Eur. J. Biochem. 232:677-685(1995) [PubMed: 7556223] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Pancreas. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X70074 mRNA. Translation: CAA49679.1. | |||||||||||||
| PIR | S31779. S66657. | ||||||||||||
| UniGene | Ssa.23520 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S01.126. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | P35033. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.4. 39345. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRY3_SALSA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P35033 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


