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UniProtKB/Swiss-Prot P35031 (TRY1_SALSA)
Last modified
December 15, 2009.
Version 83.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Trypsin-1 EC=3.4.21.4 Alternative name(s): Trypsin I |
| Organism | Salmo salar (Atlantic salmon) |
| Taxonomic identifier | 8030 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Actinopterygii › Neopterygii › Teleostei › Euteleostei › Protacanthopterygii › Salmoniformes › Salmonidae › Salmoninae › Salmo |
Protein attributes
| Sequence length | 242 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Preferential cleavage: Arg-|-Xaa, Lys-|-Xaa. |
| Cofactor | Binds 1 calcium ion per subunit. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Digestion |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Zymogen |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | digestion Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW proteolysisInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 15 | 15 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 16 – 20 | 5 | Activation peptide | PRO_0000028225 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 21 – 242 | 222 | Trypsin-1 | PRO_0000028226 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 21 – 240 | 220 | Peptidase S1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 60 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 104 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 196 | 1 | Charge relay system | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 72 | 1 | Calcium | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 74 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 77 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 82 | 1 | Calcium | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 190 | 1 | Required for specificity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 27 ↔ 156 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 45 ↔ 61 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 129 ↔ 229 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 136 ↔ 202 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 167 ↔ 181 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 192 ↔ 216 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 33 | 1 | T → A in trypsins IA/IB. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 51 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 57 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 71 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 92 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 101 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 112 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 119 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 142 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 161 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 170 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 183 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 202 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 212 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 217 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 227 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 231 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 240 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Molecular cloning and characterization of anionic and cationic variants of trypsin from Atlantic salmon." Male R., Lorens J.B., Smals A.O., Torrissen K.R. Eur. J. Biochem. 232:677-685(1995) [PubMed: 7556223] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Pancreas. |
| [2] | "Structure determination and refinement of benzamidine-inhibited trypsin from the North Atlantic salmon (Salmo salar) at 1.82-A resolution." Smalas A.O., Hordvik A. Acta Crystallogr. D 49:318-330(1993) [PubMed: 15299521] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.82 ANGSTROMS). |
| [3] | "Cold adaption of enzymes: structural comparison between salmon and bovine trypsins." Smalas A.O., Heimstad E.S., Hordvik A., Willassen N.P., Male R. Proteins 20:149-166(1994) [PubMed: 7846025] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.82 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X70075 mRNA. Translation: CAA49680.1. X70071 mRNA. Translation: CAA49676.1. X70072 mRNA. Translation: CAA49677.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S31776. S66659. S31775. S66660. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001117183.1. NP_001119704.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Ssa.38456 Ssa.628 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | S01.125. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 100137021. 100137022. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 100137021. 100137022. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P35031. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.4. 39345. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. IPR009003. Ser/Cys_Pept_Trypsin-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRY1_SALSA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P35031 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


