P35024 (RL1_SULAC) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
December 14, 2011.
Version 80.
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| Protein names | Recommended name: 50S ribosomal protein L1P | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Sulfolobus acidocaldarius (strain ATCC 33909 / DSM 639 / JCM 8929 / NBRC 15157 / NCIMB 11770) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 330779 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Archaea › Crenarchaeota › Thermoprotei › Sulfolobales › Sulfolobaceae › Sulfolobus |
Protein attributes
| Sequence length | 221 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Probably involved in E site tRNA release By similarity. Binds directly to 23S rRNA. HAMAP MF_01318_A Protein L1 is also a translational repressor protein, it controls the translation of its operon by binding to its mRNA By similarity. HAMAP MF_01318_A |
| Subunit structure | Part of the 50S ribosomal subunit. |
| Sequence similarities | Belongs to the ribosomal protein L1P family. |
| Caution | Was originally (Ref.2) thought to originate from S.solfataricus strain P1, but the culture was contaminated with S.acidocaldarius. |
| Sequence caution | The sequence AAY80779.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Translation regulation |
| Ligand | RNA-binding rRNA-binding tRNA-binding |
| Molecular function | Repressor Ribonucleoprotein Ribosomal protein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | regulation of translation Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW translationInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | large ribosomal subunit Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | rRNA binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW structural constituent of ribosomeInferred from electronic annotation. Source: InterPro tRNA bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 221 | 221 | 50S ribosomal protein L1P HAMAP MF_01318_A | PRO_0000125812 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 73 | 1 | F → S in CAA41763. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 73 | 1 | F → S Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 85 | 1 | N → K in CAA41763. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 85 | 1 | N → K Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 108 | 1 | R → I in CAA41763. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 108 | 1 | R → I Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 159 | 1 | L → I in CAA41763. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 159 | 1 | L → I Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 8 – 19 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 21 – 23 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 41 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 47 – 49 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 56 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 81 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 87 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 96 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 108 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 119 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 126 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 131 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 134 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 140 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 145 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 155 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 161 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 174 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 196 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 200 – 202 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 203 – 210 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Structure and transcription of the L11-L1-L10-L12 ribosomal protein gene operon from the extreme thermophilic archaeon Sulfolobus acidocaldarius." Ramirez C., Shimmin L.C., Leggatt P., Matheson A.T. J. Mol. Biol. 244:242-249(1994) [PubMed: 7966335] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Structure and evolution of the L11, L1, L10, and L12 equivalent ribosomal proteins in eubacteria, archaebacteria, and eucaryotes." Ramirez C., Shimmin L.C., Newton C.H., Matheson A.T., Dennis P.P. Can. J. Microbiol. 35:234-244(1989) [PubMed: 2497941] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | Erratum Ramirez C., Shimmin L.C., Newton C.H., Matheson A.T., Dennis P.P. Can. J. Microbiol. 35:975-975(1989) |
| [4] | "The genome of Sulfolobus acidocaldarius, a model organism of the Crenarchaeota." Chen L., Bruegger K., Skovgaard M., Redder P., She Q., Torarinsson E., Greve B., Awayez M., Zibat A., Klenk H.-P., Garrett R.A. J. Bacteriol. 187:4992-4999(2005) [PubMed: 15995215] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 33909 / DSM 639 / JCM 8929 / NBRC 15157 / NCIMB 11770. |
| [5] | "Structure of the L1 protuberance in the ribosome." Nikulin A., Eliseikina I., Tishchenko S., Nevskaya N., Davydova N., Platonova O., Piendl W., Selmer M., Liljas A., Drygin D., Zimmermann R., Garber M.B., Nikonov S. Nat. Struct. Biol. 10:104-108(2003) [PubMed: 12514741] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.65 ANGSTROMS) OF 5-220 IN COMPLEX WITH A T.THERMOPHILUS RRNA FRAGMENT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X59038 Genomic DNA. Translation: CAA41763.1. CP000077 Genomic DNA. Translation: AAY80779.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S53649. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_256072.2. NC_007181.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P35024. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P35024. Positions 4-220. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 3473497. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus Saci_1458 in contig CP000077_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sai:Saci_1458. | ||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|330779.3.peg.2151. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG297400. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P35024. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK04203. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | SACI330779:SACI_1458-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01318_A. Ribosomal_L1_A. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002143. Ribosomal_L1. IPR016094. Ribosomal_L1_2-a/b-sand. IPR016095. Ribosomal_L1_3-a/b-sand. IPR023669. Ribosomal_L1_arc. IPR023673. Ribosomal_L1_CS. IPR023674. Ribosomal_L1_SF. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.190.20. Ribosomal_L1_2-a/b-sand. 2 hits. G3DSA:3.40.50.790. Ribosomal_L1_3-a/b-sand. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K02863. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00687. Ribosomal_L1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF002155. Ribosomal_L1. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56808. Ribosomal_L1. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01199. RIBOSOMAL_L1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RL1_SULAC | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P35024 Secondary accession number(s): Q4J8V1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Ribosomal proteins Ribosomal proteins families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with