P33912 (BPA1_STRAU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 66.
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| Protein names | Recommended name: Non-haem bromoperoxidase BPO-A1 EC=1.11.1.- Alternative name(s): BPO1 Bromide peroxidase |
| Encoded on | Plasmid |
| Organism | Streptomyces aureofaciens |
| Taxonomic identifier | 1894 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 275 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | May be a chlorinating enzyme involved in 7-chlorotetracycline biosynthesis. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial non-heme bromo- and chloro-peroxidases family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic biosynthesis |
| Molecular function | Oxidoreductase Peroxidase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | antibiotic biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | peroxidase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 275 | 274 | Non-haem bromoperoxidase BPO-A1 | PRO_0000207066 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 95 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 224 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 253 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 4 | 1 | C → S AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 17 | 1 | W → D AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 5 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 17 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 19 – 26 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 36 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 45 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 53 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 83 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 94 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 108 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 120 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 163 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 164 – 167 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 185 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 202 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 209 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 221 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 227 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 231 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 239 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 244 – 248 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 253 – 257 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 261 – 273 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning of a second non-haem bromoperoxidase gene from Streptomyces aureofaciens ATCC 10762: sequence analysis, expression in Streptomyces lividans and enzyme purification." Pelletier I., Pfeifer O., Altenbuchner J., van Pee K.-P. Microbiology 140:509-516(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 10762 / CCM 3239 / DSM 40127 / JCM 4008 / LMG 5968. |
| [2] | "Purification, characterization and comparison of two non-haem bromoperoxidases from Streptomyces aureofaciens ATCC 10762." Weng M., Pfeifer O., Krauss S., Lingens F., van Pee K.-H. J. Gen. Microbiol. 137:2539-2546(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-21. Strain: ATCC 10762 / CCM 3239 / DSM 40127 / JCM 4008 / LMG 5968. |
| [3] | "Structural investigation of the cofactor-free chloroperoxidases." Hofmann B., Tolzer S., Pelletier I., Altenbuchner J., van Pee K.-H., Hecht H.-J. J. Mol. Biol. 279:889-900(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U01096 Genomic DNA. Translation: AAC43253.1. | ||||||||||||
| PIR | S59929. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P33912. | ||||||||||||
| SMR | P33912. Positions 2-275. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S33.992. | ||||||||||||
| PeroxiBase | 5911. STaHalNPrx01. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000073. AB_hydrolase_1. IPR000639. Epox_hydrolase-like. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00111. ABHYDROLASE. PR00412. EPOXHYDRLASE. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P33912. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BPA1_STRAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P33912 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
