P33665 (CHIS_STRSN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 65.
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| Protein names | Recommended name: Chitosanase EC=3.2.1.132 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Streptomyces sp. (strain N174) | ||||
| Taxonomic identifier | 69019 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 278 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Aids in the defense against invading fungal pathogens by degrading their cell wall chitosan. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of beta-(1->4)-linkages between D-glucosamine residues in a partly acetylated chitosan. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 46 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | chitosanase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 40 | 40 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 41 – 278 | 238 | Chitosanase | PRO_0000012209 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 62 | 1 | Proton donor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 80 | 1 | Nucleophile | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 62 | 1 | E → D or Q: Drastic reduction of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 80 | 1 | D → E or N: Drastic reduction of activity. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 62 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 66 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 71 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 77 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 82 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 87 – 90 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 93 – 95 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 108 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 117 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 124 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 144 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 161 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 172 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 190 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 195 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 199 – 209 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 213 – 215 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 219 – 236 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 247 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 250 – 255 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 265 – 269 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 276 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary sequence of the chitosanase from Streptomyces sp. strain N174 and comparison with other endoglycosidases." Masson J.-Y., Denis F., Brzezinski R. Gene 140:103-107(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Purification and characterization of a chitosanase from Streptomyces N174." Boucher I., Dupuy A., Vidal P., Neugebauer W.A., Brzezinski R. Appl. Microbiol. Biotechnol. 38:188-193(1992) Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 41-57, CHARACTERIZATION. |
| [3] | "Cloning and expression in Streptomyces lividans of a chitanase-encoding gene from the actinomycete Kitasatosporia N174 isolated from soil." Fink D., Boucher I., Denis F., Brzezinski R. Biotechnol. Lett. 13:845-850(1991) Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [4] | "Reaction mechanism of chitosanase from Streptomyces sp. N174." Fukamizo T., Honda Y., Goto S., Boucher I., Brzezinski R. Biochem. J. 311:377-383(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [5] | "Site-directed mutagenesis of evolutionary conserved carboxylic amino acids in the chitosanase from Streptomyces sp. N174 reveals two residues essential for catalysis." Boucher I., Fukamizo T., Honda Y., Willick G.E., Neugebauer W.A., Brzezinski R. J. Biol. Chem. 270:31077-31082(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS. |
| [6] | "X-ray structure of an anti-fungal chitosanase from streptomyces N174." Marcotte E.M., Monzingo A.F., Ernst S.R., Brzezinski R., Robertus J.D. Nat. Struct. Biol. 3:155-162(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L07779 Genomic DNA. Translation: AAA19865.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P33665. | ||||||||||||
| SMR | P33665. Positions 41-278. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| CAZy | GH46. Glycoside Hydrolase Family 46. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| SABIO-RK | P33665. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.386.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR000400. Glyco_hydro_46. IPR023099. Glyco_hydro_46_N. IPR023346. Lysozyme-like_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01374. Glyco_hydro_46. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF036551. Chitosanase. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF53955. SSF53955. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS60000. CHITOSANASE_46_80. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P33665. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CHIS_STRSN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P33665 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
