P33224 (AIDB_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Putative acyl-CoA dehydrogenase AidB EC=1.3.99.- | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 541 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Part of the adaptive DNA-repair response to alkylating agents. Could prevent alkylation damage by protecting DNA and destroying alkylating agents that have yet to reach their DNA target. Binds to double-stranded DNA with a preference for a DNA region that includes its own promoter. Shows weak isovaleryl-CoA dehydrogenase activity in vitro. Ref.1 Ref.5 Ref.7 |
| Cofactor | |
| Subunit structure | |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential. |
| Induction | Regulated by Ada in response to alkylating agents. Also induced by anaerobiosis or by acetate at pH 6.5, via RpoS. Represses its own synthesis during normal cell growth. Ref.1 Ref.6 |
| Domain | The N-terminal region contains FAD-dependent dehydrogenase activity and the C-terminal region contains DNA-binding activity. Ref.6 |
| Sequence similarities | Belongs to the acyl-CoA dehydrogenase family. |
| Sequence caution | The sequence AAA97083.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. Translation N-terminally shortened. The sequence AAC18889.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. Translation N-terminally shortened. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Stress response |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | DNA-binding FAD Flavoprotein |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellular response to stress Inferred from expression pattern. Source: EcoCyc |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | isovaleryl-CoA dehydrogenase activity Inferred from direct assay Ref.5. Source: EcoCyc sequence-specific DNA bindingInferred from direct assay Ref.6. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 541 | 541 | Putative acyl-CoA dehydrogenase AidB | PRO_0000201192 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 182 – 191 | 10 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 216 – 218 | 3 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 423 – 433 | 11 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 445 – 541 | 97 | dsDNA-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 185 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 191 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 218 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 429 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 437 | 1 | R → Q: Does not affect DNA binding affinity. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 518 | 1 | R → Q: Reduces DNA binding affinity. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 20 – 23 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 33 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 45 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 57 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 64 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 72 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 83 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 97 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 102 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 127 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 148 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 156 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 160 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 202 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 211 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 218 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 230 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 243 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 257 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 276 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 303 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 323 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 331 – 333 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 348 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 352 – 363 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 364 – 366 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 368 – 387 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 391 – 399 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 411 – 423 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 430 – 441 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 446 – 454 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 461 – 473 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 484 – 491 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 497 – 501 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 504 – 515 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 525 – 534 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Structure and transcriptional regulation of the Escherichia coli adaptive response gene aidB." Landini P., Hajec L.I., Volkert M.R. J. Bacteriol. 176:6583-6589(1994) [PubMed: 7961409] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], FUNCTION, INDUCTION. Strain: K12 / MV1161. |
| [2] | "Analysis of the Escherichia coli genome VI: DNA sequence of the region from 92.8 through 100 minutes." Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 23:2105-2119(1995) [PubMed: 7610040] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "The AidB component of the Escherichia coli adaptive response to alkylating agents is a flavin-containing, DNA-binding protein." Rohankhedkar M.S., Mulrooney S.B., Wedemeyer W.J., Hausinger R.P. J. Bacteriol. 188:223-230(2006) [PubMed: 16352838] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 195-204, FUNCTION, DNA-BINDING, COFACTOR, SUBUNIT. Strain: K12. |
| [6] | "Specific DNA binding and regulation of its own expression by the AidB protein in Escherichia coli." Rippa V., Amoresano A., Esposito C., Landini P., Volkert M., Duilio A. J. Bacteriol. 192:6136-6142(2010) [PubMed: 20889740] [Abstract] Cited for: DNA-BINDING, DOMAIN, AUTOREGULATION, INDUCTION. Strain: K12. |
| [7] | "Structure and DNA binding of alkylation response protein AidB." Bowles T., Metz A.H., O'Quin J., Wawrzak Z., Eichman B.F. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105:15299-15304(2008) [PubMed: 18829440] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FAD, FUNCTION, COFACTOR, SUBUNIT, MUTAGENESIS OF ARG-437 AND ARG-518. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L20915 Genomic DNA. Translation: AAC18889.1. Different initiation. L20915 Genomic DNA. Translation: AAC18890.1. U14003 Genomic DNA. Translation: AAA97083.1. Different initiation. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC77144.2. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78188.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | I41124. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_418608.6. NC_000913.2. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P33224. | ||||||||||||||||||
| SMR | P33224. Positions 3-540. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-9078N. | ||||||||||||||||||
| IntAct | P33224. 32 interactions. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1221527. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P33224. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000000949; EBESCP00000000949; EBESCG00000000779. EBESCT00000017042; EBESCP00000016333; EBESCG00000016101. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 948710. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW5867 in contig AP009048_GR. Gene locus b4187 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW5867. eco:b4187. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 32123949. VBIEscCol129921_4319. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1759. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11811. aidB. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1960. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000008857. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG569787. | ||||||||||||||||||
| OMA | RGALAWM. | ||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P33224. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK11561. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11811-MONOMER. MetaCyc:EG11811-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P33224. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006089. Acyl-CoA_DH_CS. IPR006090. Acyl-CoA_Oxase/DH_1. IPR006091. Acyl-CoA_Oxase/DH_cen-dom. IPR009075. AcylCo_DH/oxidase_C. IPR009100. AcylCoA_DH/oxidase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.40.110.10. Acyl_CoA_DH/ox_M. 1 hit. G3DSA:1.20.140.10. AcylCoA_DH_1/2_C. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| KO | K09456. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00441. Acyl-CoA_dh_1. 1 hit. PF02770. Acyl-CoA_dh_M. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56645. AcylCoA_dehyd_NM. 1 hit. SSF47203. AcylCoADH_C_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00072. ACYL_COA_DH_1. 1 hit. PS00073. ACYL_COA_DH_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AIDB_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P33224 Secondary accession number(s): P33223, Q2M6B8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with