P33164 (PDR_BURCE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 85.
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| Protein names | Recommended name: Phthalate dioxygenase reductase Short name=PDR EC=1.-.-.- | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Burkholderia cepacia (Pseudomonas cepacia) | ||
| Taxonomic identifier | 292 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Burkholderiaceae › Burkholderia › Burkholderia cepacia complex![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 322 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the electron transfer chain involved in pyridine nucleotide-dependent dihydroxylation of phthalate. Utilizes FMN to mediate electron transfer from the two-electron donor, NADH, to the one-electron acceptor, (2Fe-2S). |
| Cofactor | FMN. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Sequence similarities | Belongs to the PDR/VanB family. Contains 1 2Fe-2S ferredoxin-type domain. Contains 1 FAD-binding FR-type domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Transport |
| Ligand | 2Fe-2S FMN Flavoprotein Iron Iron-sulfur Metal-binding NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | 2 iron, 2 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidoreductase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 322 | 321 | Phthalate dioxygenase reductase | PRO_0000189398 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 7 – 109 | 103 | FAD-binding FR-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 239 – 322 | 84 | 2Fe-2S ferredoxin-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 2 – 103 | 102 | FMN | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 113 – 227 | 115 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 273 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 278 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 281 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 309 | 1 | Iron-sulfur (2Fe-2S) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4 – 8 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 21 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 30 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 49 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 59 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 75 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 89 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 99 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 120 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 123 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 137 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 149 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 153 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 161 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 163 – 168 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 173 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 188 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 201 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 212 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 213 – 215 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 224 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 243 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 244 – 246 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 252 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 264 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 278 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 288 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 299 – 304 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 307 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 308 – 310 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 320 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Novel organization of the genes for phthalate degradation from Burkholderia cepacia DBO1." Chang H.K., Zylstra G.J. J. Bacteriol. 180:6529-6537(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 29424 / DBO1. |
| [2] | "Phthalate dioxygenase reductase: a modular structure for electron transfer from pyridine nucleotides to [2Fe-2S]." Correll C.C., Batie C.J., Ballou D.P., Ludwig M.L. Science 258:1604-1610(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS), PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: ATCC 29424 / DBO1. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AF095748 Genomic DNA. Translation: AAD03550.1. | ||||||||||||
| PIR | A44230. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P33164. | ||||||||||||
| SMR | P33164. Positions 2-322. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.10.20.30. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001041. 2Fe-2S_ferredoxin-type. IPR006058. 2Fe2S_fd_BS. IPR012675. Beta-grasp_dom. IPR017927. Fd_Rdtase_FAD-bd. IPR008333. OxRdtase_FAD-bd_dom. IPR001433. OxRdtase_FAD/NAD-bd. IPR000951. Ph_dOase_redase. IPR017938. Riboflavin_synthase-like_b-brl. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00970. FAD_binding_6. 1 hit. PF00111. Fer2. 1 hit. PF00175. NAD_binding_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00409. PHDIOXRDTASE. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF54292. Ferredoxin. 1 hit. SSF63380. Riboflavin_synthase_like_b-brl. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00197. 2FE2S_FER_1. 1 hit. PS51085. 2FE2S_FER_2. 1 hit. PS51384. FAD_FR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P33164. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PDR_BURCE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P33164 Secondary accession number(s): Q9ZFR3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
