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UniProtKB/Swiss-Prot P32577 (CSK_RAT)
Last modified
June 16, 2009.
Version 98.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Tyrosine-protein kinase CSK EC=2.7.10.2 Alternative name(s): C-SRC kinase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 450 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically phosphorylates 'Tyr-504' on LCK, which acts as a negative regulatory site. Can also act on the LYN and FYN kinases. |
| Catalytic activity | ATP + a [protein]-L-tyrosine = ADP + a [protein]-L-tyrosine phosphate. |
| Subunit structure | Interacts with phosphorylated SIT1, LIME1 and TGFB1I1. Interacts with PTPN8 By similarity. Interacts with phosphorylated PAG1. |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity. Cell membrane By similarity. Note: Mainly cytoplasmic, also present in lipid rafts By similarity. |
| Tissue specificity | Enriched in lymphoid tissues. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. Tyr protein kinase family. CSK subfamily. Contains 1 protein kinase domain. Contains 1 SH2 domain. Contains 1 SH3 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell membrane Cytoplasm Membrane |
| Domain | SH2 domain SH3 domain |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase Tyrosine-protein kinase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein amino acid phosphorylation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW non-membrane spanning protein tyrosine kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC protein bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 450 | 450 | Tyrosine-protein kinase CSK | PRO_0000088072 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 9 – 70 | 62 | SH3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 82 – 171 | 90 | SH2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 195 – 445 | 251 | Protein kinase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 201 – 209 | 9 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 9 – 70 | 62 | Interaction with PTPN8 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 314 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 222 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 184 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 416 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 13 – 18 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 27 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 51 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 61 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 67 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 79 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 95 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 108 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 112 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 121 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 134 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 144 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 158 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 165 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 185 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 203 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 214 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 226 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 241 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 256 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 267 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 281 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 283 – 285 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 307 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 319 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 320 – 322 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 330 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 350 – 352 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 359 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 365 – 380 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 381 – 383 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 392 – 394 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 395 – 400 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 413 – 422 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 427 – 429 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 433 – 445 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 446 – 449 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning of a complementary DNA for a protein-tyrosine kinase that specifically phosphorylates a negative regulatory site of p60c-src." Nada S., Okada M., McAuley A., Cooper J.A., Nakagawa H. Nature 351:69-72(1991) [PubMed: 1709258] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Thymus. |
| [3] | "CSK: a protein-tyrosine kinase involved in regulation of src family kinases." Okada M., Nada S., Yamanashi Y., Yamamoto T., Nakagawa H. J. Biol. Chem. 266:24249-24252(1991) [PubMed: 1722201] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [4] | "Transmembrane phosphoprotein Cbp regulates the activities of Src-family tyrosine kinases." Kawabuchi M., Satomi Y., Takao T., Shimonishi Y., Nada S., Nagai K., Tarakhovsky A., Okada M. Nature 404:999-1003(2000) [PubMed: 10801129] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH PAG1. |
| [5] | "Mechanism of Csk-mediated down-regulation of Src family tyrosine kinases in epidermal growth factor signaling." Matsuoka H., Nada S., Okada M. J. Biol. Chem. 279:5975-5983(2004) [PubMed: 14613929] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH PAG1. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X58631 mRNA. Translation: CAA41484.1. BC098863 mRNA. Translation: AAH98863.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00188950. | ||||||||||||
| PIR | S15094. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001025210.1. | ||||||||||||
| UniGene | Rn.2759 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P32577. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOG00000019374. Rattus norvegicus. [Contig view] | ||||||||||||
| GeneID | 315707. | ||||||||||||
| KEGG | rno:315707. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| RGD | 1308800. Csk. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | P32577. | ||||||||||||
| OMA | P32577. QDLPFCK. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.7.10.2. 248. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P32577. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000019374. Rattus norvegicus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000719. Prot_kinase_core. IPR017441. Protein_kinase_ATP_BS. IPR000980. SH2. IPR001452. SH3_domain. IPR001245. Tyr_pkinase. IPR008266. Tyr_pkinase_AS. IPR015778. Tyrosine_Protein_Kinase_Csk. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.505.10. SH2. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR23256:SF264. Csk_ProtTyrKin. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF07714. Pkinase_Tyr. 1 hit. PF00017. SH2. 1 hit. PF00018. SH3_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00401. SH2DOMAIN. PR00109. TYRKINASE. | ||||||||||||
| ProDom | PD000001. Prot_kinase. 1 hit. PD000093. SH2. 1 hit. PD000066. SH3. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| SMART | SM00252. SH2. 1 hit. SM00326. SH3. 1 hit. SM00219. TyrKc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. 1 hit. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00109. PROTEIN_KINASE_TYR. 1 hit. PS50001. SH2. 1 hit. PS50002. SH3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| NextBio | 669700. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CSK_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P32577 Secondary accession number(s): Q4G003 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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