P32357 (AAR2_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 100.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: A1 cistron-splicing factor AAR2 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) [Reference proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 355 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Component of the U5 snRNP complex that is required for spliceosome assembly and for pre-mRNA splicing. Involved in splicing pre-mRNA of the A1 cistron and other genes that are important for cell growth. Ref.1 Ref.6 |
| Subunit structure | Heterodimer Probable. Interacts with PRP8 (via RNase H homology domain and MPN domain), competing with BRR2 for the same binding site. Component of a U5 snRNP complex that contains at least the U5 snRNA, PRP8, SNU114, AAR2, SMB1, SMD1, SMD2, SMD3, SME1, SMX2 and SMX3, but is not a component of the U4/U6-U5 tri-snRNP complex. Ref.6 Ref.9 Ref.10 |
| Subcellular location | Cytoplasm. Nucleus. Note: This protein lacks a nuclear localization signal, it may interact in the cytoplasm with a component of spliceosomes via the leucine-zipper and then be transported into the nucleus. |
| Post-translational modification | Phosphorylated on serine and tyrosine residues. Ref.9 |
| Miscellaneous | Present with 7330 molecules/cell in log phase SD medium. |
| Sequence similarities | Belongs to the AAR2 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | mRNA processing mRNA splicing |
| Cellular component | Cytoplasm Nucleus |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | assembly of spliceosomal tri-snRNP Inferred from mutant phenotype Ref.6. Source: SGD |
| Cellular_component | U5 snRNP Inferred from direct assay Ref.6. Source: SGD cytoplasmInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 355 | 355 | A1 cistron-splicing factor AAR2 | PRO_0000209705 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 261 – 282 | 22 | Leucine-zipper | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 332 – 341 | 10 | Asp/Glu-rich (acidic) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 253 | 1 | Phosphoserine Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 274 | 1 | Phosphothreonine Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 328 | 1 | Phosphotyrosine Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 331 | 1 | Phosphoserine Ref.8 Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 345 | 1 | Phosphothreonine Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 253 | 1 | S → A: No effect on interaction with PRP8. Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 253 | 1 | S → D or E: Disrupts interaction with PRP8. Ref.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 13 – 17 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 20 – 24 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 36 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 40 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 48 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 60 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 72 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 73 – 76 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 83 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 98 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 118 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 129 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 141 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 147 – 149 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 174 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 185 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 186 – 188 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 199 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 206 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 207 – 214 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 234 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 237 – 251 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 274 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 283 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 286 – 294 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 297 – 300 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 303 – 312 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 316 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 353 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "AAR2, a gene for splicing pre-mRNA of the MATa1 cistron in cell type control of Saccharomyces cerevisiae." Nakazawa N., Harashima S., Oshima Y. Mol. Cell. Biol. 11:5693-5700(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], FUNCTION. |
| [2] | "The two genes encoding yeast ribosomal protein S8 reside on different chromosomes, and are closely linked to the hsp70 stress protein genes SSA3 and SSA4." Logghe M., Molemans F., Fiers W., Contreras R. Yeast 10:1093-1100(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [3] | "Complete DNA sequence of yeast chromosome II." Feldmann H., Aigle M., Aljinovic G., Andre B., Baclet M.C., Barthe C., Baur A., Becam A.-M., Biteau N., Boles E., Brandt T., Brendel M., Brueckner M., Bussereau F., Christiansen C., Contreras R., Crouzet M., Cziepluch C. Kleine K.EMBO J. 13:5795-5809(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [4] | Saccharomyces Genome Database Submitted (DEC-2009) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [5] | "Transcriptional regulation of SSA3, an HSP70 gene from Saccharomyces cerevisiae." Boorstein W.R., Craig E.A. Mol. Cell. Biol. 10:3262-3267(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 77-355. |
| [6] | "The yeast U5 snRNP coisolated with the U1 snRNP has an unexpected protein composition and includes the splicing factor Aar2p." Gottschalk A., Kastner B., Luhrmann R., Fabrizio P. RNA 7:1554-1565(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION, SUBUNIT. |
| [7] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [8] | "A multidimensional chromatography technology for in-depth phosphoproteome analysis." Albuquerque C.P., Smolka M.B., Payne S.H., Bafna V., Eng J., Zhou H. Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT SER-331, MASS SPECTROMETRY. |
| [9] | "Mechanism for Aar2p function as a U5 snRNP assembly factor." Weber G., Cristao V.F., de Lima Alves F., Santos K.F., Holton N., Rappsilber J., Beggs J.D., Wahl M.C. Genes Dev. 25:1601-1612(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS), INTERACTION WITH PRP8, PHOSPHORYLATION AT SER-253; THR-274; TYR-328; SER-331 AND THR-345, MASS SPECTROMETRY, MUTAGENESIS OF SER-253. |
| [10] | "Crystal structure of Prp8 reveals active site cavity of the spliceosome." Galej W.P., Oubridge C., Newman A.J., Nagai K. Nature 493:638-643(2013) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH PRP8, INTERACTION WITH PRP8. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D90455 Genomic DNA. Translation: BAA14421.1. Z26879 Genomic DNA. Translation: CAA81524.1. Z35835 Genomic DNA. Translation: CAA84894.1. M36115 Genomic DNA. No translation available. BK006936 Genomic DNA. Translation: DAA07048.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S18510. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_009479.1. NM_001178314.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P32357. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P32357. Positions 1-317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-6642N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P32357. 7 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-663730. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 4932.YBL074C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P32357. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YBL074C; YBL074C; YBL074C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 852205. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YBL074C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YBL074c. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000000170. AAR2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | NOG331204. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000033742. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K13205. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | GSSLQWH. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4J9R8C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P32357. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YBL074C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR007946. AAR2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR12689. PTHR12689. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF05282. AAR2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 970703. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AAR2_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P32357 Secondary accession number(s): D6VPS8 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome II Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome II: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
