P32179 (MET22_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
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| Protein names | Recommended name: 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase EC=3.1.3.7 Alternative name(s): 3'(2'),5-bisphosphonucleoside 3'(2')-phosphohydrolase DPNPase Halotolerance protein HAL2 Methionine-requiring protein 22 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) [Reference proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 357 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Converts adenosine 3'-phosphate 5'-phosphosulfate (PAPS) to adenosine 5'-phosphosulfate (APS) and 3'(2')-phosphoadenosine 5'- phosphate (PAP) to AMP. Regulates the flux of sulfur in the sulfur-activation pathway by converting PAPS to APS. Involved in salt tolerance. Confers resistance to lithium. |
| Catalytic activity | Adenosine 3',5'-bisphosphate + H2O = adenosine 5'-phosphate + phosphate. |
| Cofactor | Magnesium. |
| Subcellular location | |
| Induction | By salt stress. |
| Miscellaneous | Present with 7330 molecules/cell in log phase SD medium. |
| Sequence similarities | Belongs to the inositol monophosphatase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Stress response |
| Cellular component | Cytoplasm Nucleus |
| Ligand | Lithium Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | hyperosmotic salinity response Inferred from mutant phenotype Ref.1. Source: SGD methionine biosynthetic processInferred from mutant phenotype Ref.1. Source: SGD phosphatidylinositol phosphorylationInferred from electronic annotation. Source: InterPro sulfate assimilationInferred from mutant phenotype PubMed 8910555. Source: SGD |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell nucleusInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase activity Inferred from direct assay PubMed 7809627. Source: SGD metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 357 | 357 | 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase | PRO_0000142537 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 144 – 147 | 4 | Substrate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 72 | 1 | Magnesium 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 142 | 1 | Magnesium 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 142 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 144 | 1 | Magnesium 1; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 145 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 294 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 72 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 294 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 40 | 1 | N → S in strain: Montrache. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 61 | 1 | K → M in strain: Montrache. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 63 | 1 | N → S in strain: Montrache. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 308 | 1 | I → V in strain: Montrache. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 30 | 27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 31 – 34 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 38 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 63 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 72 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 100 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 113 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 126 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 145 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 151 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 164 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 175 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 183 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 189 – 194 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 201 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 202 – 204 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 210 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 211 – 213 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 220 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 230 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 232 – 235 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 239 – 241 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 253 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 261 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 273 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 281 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 294 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 304 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 308 – 310 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 314 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 322 – 325 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 329 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 331 – 335 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 338 – 353 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Salt tolerance and methionine biosynthesis in Saccharomyces cerevisiae involve a putative phosphatase gene." Glaeser H.-U., Thomas D., Gaxiola R., Montrichard F., Surdin-Kerjan Y., Serrano R. EMBO J. 12:3105-3110(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X72847 Genomic DNA. Translation: CAA51361.1. AY500154 Genomic DNA. Translation: AAR89916.1. Z74806 Genomic DNA. Translation: CAA99074.1. BK006948 Genomic DNA. Translation: DAA10719.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S35318. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_014577.1. NM_001183319.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P32179. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P32179. Positions 2-355. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-4072N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P32179. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-506588. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 4932.YOL064C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P32179. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P32179. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YOL064C; YOL064C; YOL064C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 854090. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YOL064C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CYGD | YOL064c. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SGD | S000005425. MET22. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1218. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01082. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | RYWTLDP. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG49631G. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P32179. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | YOL064C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR006239. Bisphos_HAL2. IPR020583. Inositol_monoP_metal-BS. IPR000760. Inositol_monophosphatase. IPR020550. Inositol_monophosphatase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR20854. PTHR20854. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00459. Inositol_P. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00377. IMPHPHTASES. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01330. bisphos_HAL2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00629. IMP_1. 1 hit. PS00630. IMP_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00131. Adenosine monophosphate. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P32179. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 975743. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MET22_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P32179 Secondary accession number(s): D6W203, Q6RFY5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome XV Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome XV: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
