P32055 (FCL_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 105.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: GDP-L-fucose synthase EC=1.1.1.271 Alternative name(s): GDP-4-keto-6-deoxy-D-mannose-3,5-epimerase-4-reductase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 321 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Two step NADP-dependent conversion of GDP-4-dehydro-6-deoxy-D-mannose to GDP-fucose, involving an epimerase and a reductase reaction. |
| Catalytic activity | GDP-L-fucose + NADP+ = GDP-4-dehydro-6-deoxy-D-mannose + NADPH. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the fucose synthase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipopolysaccharide biosynthesis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Isomerase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Multifunctional enzyme Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | lipopolysaccharide biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | GDP-L-fucose synthase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC coenzyme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro isomerase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 321 | 321 | GDP-L-fucose synthase | PRO_0000174358 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 255 – 256 | 2 | EL → DV Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 255 – 256 | 2 | EL → DV Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 9 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 10 – 12 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 23 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 32 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 36 – 38 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 54 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 61 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 74 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 96 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 105 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 110 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 119 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 123 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 154 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 163 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 168 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 194 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 203 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 211 – 213 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 226 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 234 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 246 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 264 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 273 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 288 – 292 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 314 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Evidence for effect of random genetic drift on G+C content after lateral transfer of fucose pathway genes to Escherichia coli K-12." Aoyama K., Haase A.M., Reeves P.R. Mol. Biol. Evol. 11:829-838(1994) [PubMed: 7815923] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [2] | "Organization of the Escherichia coli K-12 gene cluster responsible for production of the extracellular polysaccharide colanic acid." Stevenson G., Andrianopoulos K., Hobbs M., Reeves P.R. J. Bacteriol. 178:4885-4893(1996) [PubMed: 8759852] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [3] | "A 460-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 40.1-50.0 min region on the linkage map." Itoh T., Aiba H., Baba T., Fujita K., Hayashi K., Inada T., Isono K., Kasai H., Kimura S., Kitakawa M., Kitagawa M., Makino K., Miki T., Mizobuchi K., Mori H., Mori T., Motomura K., Nakade S. Horiuchi T.DNA Res. 3:379-392(1996) [PubMed: 9097040] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [6] | "Identification of the fucose synthetase gene in the colanic acid gene cluster of Escherichia coli K-12." Andrianopoulos K., Wang L., Reeves P.R. J. Bacteriol. 180:998-1001(1998) [PubMed: 9473059] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [7] | "GDP-fucose synthetase from Escherichia coli: structure of a unique member of the short-chain dehydrogenase/reductase family that catalyzes two distinct reactions at the same active site." Somers W.S., Stahl M.L., Sullivan F.X. Structure 6:1601-1612(1998) [PubMed: 9862812] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS). Strain: K12. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U38473 Genomic DNA. Translation: AAC77843.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC75113.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA15908.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | C64971. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_416556.1. NC_000913.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P32055. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P32055. Positions 3-319. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P32055. 2 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000000077; EBESCP00000000077; EBESCG00000000059. EBESCT00000014550; EBESCP00000013841; EBESCG00000013611. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 946563. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW2037 in contig AP009048_GR. Gene locus b2052 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW2037. eco:b2052. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32119437. VBIEscCol129921_2129. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1736. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11788. fcl. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0451. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000008809. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG381459. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | KTASNEK. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P32055. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK880275. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:FCL-MONOMER. MetaCyc:FCL-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P32055. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001509. Epimerase_deHydtase. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K02377. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01370. Epimerase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FCL_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P32055 Secondary accession number(s): P76382 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with