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UniProtKB/Swiss-Prot P31973 (FENR_SYNP2)
Last modified
June 16, 2009.
Version 71.
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90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ferredoxin--NADP reductase Short name=FNR EC=1.18.1.2 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Synechococcus sp. (strain ATCC 27264 / PCC 7002 / PR-6) (Agmenellum quadruplicatum) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 32049 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Cyanobacteria › Chroococcales › Synechococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 402 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 reduced ferredoxin + NADP+ + H+ = 2 oxidized ferredoxin + NADPH. |
| Cofactor | FAD. |
| Subcellular location | Cellular thylakoid membrane; Peripheral membrane protein; Cytoplasmic side. Note: May be bound to the thylakoid membrane or anchored to the thylakoid-bound phycobilisomes. |
| Sequence similarities | Belongs to the ferredoxin--NADP reductase type 1 family. Contains 1 cpcD-like domain. Contains 1 FAD-binding FR-type domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane Phycobilisome Thylakoid |
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | phycobilisome Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW thylakoid membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | FAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro NADP or NADPH bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro electron carrier activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro ferredoxin-NADP+ reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 402 | 402 | Ferredoxin--NADP reductase | PRO_0000167637 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 18 – 74 | 57 | CpcD-like | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 120 – 245 | 126 | FAD-binding FR-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 179 – 182 | 4 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 200 – 202 | 3 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 218 – 220 | 3 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 292 – 293 | 2 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 322 – 323 | 2 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 332 – 336 | 5 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 361 – 362 | 2 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 182 | 1 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 202 | 1 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 206 | 1 | FAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 260 | 1 | FAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 260 | 1 | NADP; via amide nitrogen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 332 | 1 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 400 | 1 | NADP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 121 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 132 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 148 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 165 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 170 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 171 – 173 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 183 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 187 – 192 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 202 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 207 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 209 – 211 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 216 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 224 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 239 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 258 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 262 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 273 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 294 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 297 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 310 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 312 – 314 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 321 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 322 – 324 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 335 – 341 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 350 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 355 – 361 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 363 – 365 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 366 – 379 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 393 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 397 – 401 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Molecular characterization of ferredoxin-NADP+ oxidoreductase in cyanobacteria: cloning and sequence of the petH gene of Synechococcus sp. PCC 7002 and studies on the gene product." Schluchter W.M., Bryant D.A. Biochemistry 31:3092-3102(1992) [PubMed: 1554697] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, CHARACTERIZATION. |
| [2] | "Complete sequence of Synechococcus sp. PCC 7002." Li T., Zhao J., Zhao C., Liu Z., Zhao F., Marquardt J., Nomura C.T., Persson S., Detter J.C., Richardson P.M., Lanz C., Schuster S.C., Wang J., Li S., Huang X., Cai T., Yu Z., Luo J., Zhao J., Bryant D.A. Submitted (FEB-2008) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Isolation and characterization of the ndhF gene of Synechococcus sp. strain PCC 7002 and initial characterization of an interposon mutant." Schluchter W.M., Zhao J., Bryant D.A. J. Bacteriol. 175:3343-3352(1993) [PubMed: 8501038] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-18. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M86234 Genomic DNA. Translation: AAA27323.1. CP000951 Genomic DNA. Translation: ACA98857.1. M99378 Genomic DNA. Translation: AAA27310.1. | |||||||||||||
| RefSeq | YP_001734113.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 6056783. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SYNPCC7002_A0853 in contig CP000951_GR. | ||||||||||||
| KEGG | syp:SYNPCC7002_A0853. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| OMA | P31973. GRMYIQD. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR017927. Fd_Rdtase_FAD-bd. IPR001709. Flavoprot_Pyr_Nucl_cyt_Rdtase. IPR012146. Frd-NADP+_RD. IPR015701. FRD_Red. IPR001433. OxRdtase_FAD/NAD_bd. IPR008213. Phycobilisome_lnk_CpcD-like. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR19384:SF1. FRD_Red. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01383. CpcD. 1 hit. PF00175. NAD_binding_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000361. Frd-NADP+_RD. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00371. FPNCR. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51441. CPCD_LIKE. 1 hit. PS51384. FAD_FR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | FENR_SYNP2 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P31973 Secondary accession number(s): B1XII6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


