P31553 (CAIT_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 113.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: L-carnitine/gamma-butyrobetaine antiporter | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 504 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the exchange of L-carnitine for gamma-butyrobetaine and related betaines. HAMAP-Rule MF_01049 |
| Pathway | Amine and polyamine metabolism; carnitine metabolism. HAMAP-Rule MF_01049 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the BCCT transporter (TC 2.A.15) family. CaiT subfamily. [View classification] |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antiport Transport |
| Cellular component | Cell inner membrane Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane Transmembrane helix |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | (R)-carnitine transport Inferred from electronic annotation. Source: InterPro 4-(trimethylammonio)butanoate transportInferred from electronic annotation. Source: InterPro carnitine metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Cellular_component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from direct assay Ref.5. Source: EcoCyc |
| Molecular_function | (R)-carnitine:4-(trimethylammonio)butanoate antiporter activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro carnitine transmembrane transporter activityInferred from direct assay Ref.5. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 504 | 504 | L-carnitine/gamma-butyrobetaine antiporter HAMAP-Rule MF_01049 | PRO_0000201486 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 10 – 30 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 51 – 71 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 92 – 112 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 143 – 163 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 195 – 215 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 231 – 251 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 263 – 283 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 316 – 336 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 347 – 367 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 398 – 418 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 446 – 466 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 475 – 495 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 353 | 1 | L → M in strain: O44:K74. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 374 | 1 | I → M in strain: B. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 13 – 15 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 27 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 28 – 31 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 71 | 39 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 74 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 82 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 96 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 117 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 120 – 122 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 141 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 162 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 172 – 175 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 177 – 179 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 219 | 32 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 229 – 247 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 249 – 251 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 301 | 47 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 306 – 308 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 312 – 315 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 326 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 328 – 337 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 339 – 341 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 344 – 375 | 32 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 382 – 385 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 386 – 388 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 390 – 399 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 401 – 403 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 406 – 432 | 27 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 437 – 441 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 447 – 466 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 470 – 500 | 31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Molecular characterization of the cai operon necessary for carnitine metabolism in Escherichia coli." Eichler K., Bourgis F., Buchet A., Kleber H.-P., Mandrand-Berthelot M.-A. Mol. Microbiol. 13:775-786(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], CHARACTERIZATION. Strain: O44:K74. |
| [2] | "Systematic sequencing of the Escherichia coli genome: analysis of the 0-2.4 min region." Yura T., Mori H., Nagai H., Nagata T., Ishihama A., Fujita N., Isono K., Mizobuchi K., Nakata A. Nucleic Acids Res. 20:3305-3308(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA], SEQUENCE REVISION TO 203. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "CaiT of Escherichia coli, a new transporter catalyzing L-carnitine/gamma-butyrobetaine exchange." Jung H., Buchholz M., Clausen J., Nietschke M., Revermann A., Schmid R., Jung K. J. Biol. Chem. 277:39251-39258(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-12, CHARACTERIZATION. |
| [6] | "Rates of DNA sequence evolution in experimental populations of Escherichia coli during 20,000 generations." Lenski R.E., Winkworth C.L., Riley M.A. J. Mol. Evol. 56:498-508(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 233-428. Strain: B. |
| [7] | "Global topology analysis of the Escherichia coli inner membrane proteome." Daley D.O., Rapp M., Granseth E., Melen K., Drew D., von Heijne G. Science 308:1321-1323(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X73904 Genomic DNA. Translation: CAA52110.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73151.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAB96609.2. AY625104 Genomic DNA. Translation: AAT42458.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | H64724. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_414582.1. NC_000913.2. YP_488346.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P31553. | ||||||||||||||||||
| SMR | P31553. Positions 12-504. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-9247N. | ||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b0040. | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| TCDB | 2.A.15.2.1. betaine/carnitine/choline transporter (BCCT) family. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC73151; AAC73151; b0040. BAB96609; BAB96609; BAB96609. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 12931772. 944765. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p0040. eco:b0040. | ||||||||||||||||||
| PATRIC | 32115175. VBIEscCol129921_0039. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1522. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11561. caiT. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1292. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000053240. | ||||||||||||||||||
| KO | K05245. | ||||||||||||||||||
| OMA | WSVLVGV. | ||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK03356. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:CAIT-MONOMER. ECOL316407:JW0039-MONOMER. | ||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00117. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P31553. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01049. CaiT. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018093. BCCT_transporter_CS. IPR000060. BCCT_transptr. IPR023449. BCCT_transptr_CaiT. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02028. BCCT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00842. bcct. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01303. BCCT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P31553. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CAIT_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P31553 Secondary accession number(s): P75624, Q6IU45 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
