P31550 (THIB_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 98.
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| Protein names | Recommended name: Thiamine-binding periplasmic protein | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 327 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Part of the ABC transporter complex thiBPQ involved in thiamine import. Ref.5 |
| Subunit structure | The complex is composed of two ATP-binding proteins (thiQ), two transmembrane proteins (thiP) and a solute-binding protein (thiB) Probable. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the bacterial solute-binding protein 1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transport |
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | outer membrane-bounded periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro ATPase activity, coupled to transmembrane movement of substancesInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 19 – 327 | 309 | Thiamine-binding periplasmic protein | PRO_0000031705 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1 – 12 | 12 | MLKKC…LLLLC → MSAPAVAV AA sequence Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 26 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 28 – 31 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 45 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 56 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 70 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 73 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 83 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 93 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 105 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 130 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 141 – 146 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 156 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 158 – 160 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 175 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 176 – 178 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 187 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 196 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 205 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 215 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 226 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 233 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 250 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 256 – 266 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 272 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 275 – 278 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 285 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 303 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 325 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "E. coli periplasmic thiamin binding protein: cloning, overexpression, purification, and characterization." Hollenbach A.D., Dickson K.A., Washabaugh M.W. Submitted (MAY-1994) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE, CHARACTERIZATION. Strain: K12 / C600 / ATCC 23724 / DSM 3925 / LMG 3041 / NCIB 10222. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U09984 Genomic DNA. Translation: AAA18833.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73179.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAB96637.2. | ||||||||||||
| PIR | D64728. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_414610.1. NC_000913.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P31550. | ||||||||||||
| SMR | P31550. Positions 19-327. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-10967N. | ||||||||||||
| IntAct | P31550. 3 interactions. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| TCDB | 3.A.1.19.1. ATP-binding cassette (ABC) superfamily. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000001530; EBESCP00000001530; EBESCG00000001273. EBESCT00000015904; EBESCP00000015195; EBESCG00000014964. | ||||||||||||
| GeneID | 946306. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW0067 in contig AP009048_GR. Gene locus b0068 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW0067. eco:b0068. | ||||||||||||
| PATRIC | 32115237. VBIEscCol129921_0070. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB1534. | ||||||||||||
| EcoGene | EG11574. tbpA. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG4143. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000011418. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG476839. | ||||||||||||
| OMA | IPTTNWM. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P31550. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK11205. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:SFUA-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P31550. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR006059. Solute-bd_1_bac. IPR006061. Solute-bd_1_bac_CS. IPR005948. Thi_ABC_peri-bd. IPR005967. ThiB_ABC_peri-bd. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K02064. | ||||||||||||
| Pfam | PF01547. SBP_bac_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01254. SfuA. 1 hit. TIGR01276. ThiB. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS01037. SBP_BACTERIAL_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | THIB_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P31550 Secondary accession number(s): P75637 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with