P31211 (CBG_RAT) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 99.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Corticosteroid-binding globulin Short name=CBG Alternative name(s): Serpin A6 Transcortin | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 396 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Major transport protein for glucocorticoids and progestins in the blood of almost all vertebrate species. Ref.5 |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed by the liver; secreted in plasma. Ref.1 |
| Domain | Proteolytic cleavage leads to an important conformation change. This reduces the affinity for steroids By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the serpin family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transport |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | Lipid-binding Steroid-binding |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | glucocorticoid metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: Compara regulation of proteolysisInferred from Biological aspect of Ancestor. Source: RefGenome transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | extracellular space Inferred from Biological aspect of Ancestor. Source: RefGenome |
| Molecular_function | serine-type endopeptidase inhibitor activity Inferred from Biological aspect of Ancestor. Source: RefGenome steroid bindingInferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 22 | 22 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 396 | 374 | Corticosteroid-binding globulin | PRO_0000032432 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 246 | 1 | Corticosteroid | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 278 | 1 | Corticosteroid | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 384 | 1 | Corticosteroid | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 242 | 1 | Conserved cysteine within steroid binding domain | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 88 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 216 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 252 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 319 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 352 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 32 | 1 | R → A: Loss of corticosteroid binding. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 36 | 1 | P → A: Increased affinity for corticosteroids. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 246 | 1 | Q → A: Loss of corticosteroid binding. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 256 | 1 | F → A: Loss of corticosteroid binding. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 278 | 1 | D → A: Loss of corticosteroid binding. Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 47 – 48 | 2 | QR → EC AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 54 | 1 | P → C AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 163 – 164 | 2 | NQ → TR Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 298 | 1 | I → M Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 307 | 1 | M → V Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 32 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 52 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 60 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 72 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 73 – 75 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 85 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 108 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 113 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 114 – 125 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 142 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 149 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 169 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 170 – 172 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 197 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 201 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 205 – 207 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 214 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 216 – 218 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 237 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 238 – 241 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 260 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 271 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 283 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 294 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 303 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 306 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 316 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 345 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 366 – 369 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 374 – 380 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 381 – 383 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 386 – 393 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Rat corticosteroid binding globulin: primary structure and messenger ribonucleic acid levels in the liver under different physiological conditions." Smith C.L., Hammond G.L. Mol. Endocrinol. 3:420-426(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Liver. |
| [2] | Mural R.J., Adams M.D., Myers E.W., Smith H.O., Venter J.C. Submitted (AUG-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Brown Norway. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Liver. |
| [4] | "Comparative structural analyses of corticosteroid binding globulin." Kato E.A., Hsu B.R.-S., Kuhn R.W. J. Steroid Biochem. 29:213-220(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 23-60. |
| [5] | "Corticosteroid-binding globulin, a structural basis for steroid transport and proteinase-triggered release." Klieber M.A., Underhill C., Hammond G.L., Muller Y.A. J. Biol. Chem. 282:29594-29603(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) OF 27-396 IN COMPLEX WITH CORTICOSTEROID, FUNCTION, MUTAGENESIS OF ARG-32; PRO-36; GLN-246; PHE-256 AND ASP-278. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | CH473982 Genomic DNA. Translation: EDL81783.1. BC088300 mRNA. Translation: AAH88300.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00210824. | ||||||||||||
| PIR | A40066. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001009663.1. NM_001009663.1. | ||||||||||||
| UniGene | Rn.2374. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P31211. | ||||||||||||
| SMR | P31211. Positions 29-396. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| STRING | 10116.ENSRNOP00000012500. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | I04.954. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P31211. | ||||||||||||
| PRIDE | P31211. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOT00000012500; ENSRNOP00000012500; ENSRNOG00000009438. | ||||||||||||
| GeneID | 299270. | ||||||||||||
| KEGG | rno:299270. | ||||||||||||
| UCSC | RGD:1595901. rat. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 866. | ||||||||||||
| RGD | 1595901. Serpina6. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG4826. | ||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00700000104184. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000238521. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG005957. | ||||||||||||
| InParanoid | Q5M822. | ||||||||||||
| OMA | DLYIPKV. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4KH2V7. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P31211. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000009438. Rattus norvegicus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000295. Prot_inh_Lserp2. IPR023795. Protease_inhib_I4_serpin_CS. IPR023796. Serpin_dom. IPR000215. Serpin_fam. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11461. PTHR11461. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00079. Serpin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00780. LEUSERPINII. | ||||||||||||
| SMART | SM00093. SERPIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56574. Prot_inh_serpin. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00284. SERPIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P31211. | ||||||||||||
| NextBio | 645130. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | CBG_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P31211 Secondary accession number(s): Q5M822 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
