P31032 (T2M4_NEIGO) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
June 28, 2011.
Version 73.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Type-2 restriction enzyme NgoMIV Short name=R.NgoMIV EC=3.1.21.4 Alternative name(s): Endonuclease NgoMIV Type II restriction enzyme NgoMIV | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Neisseria gonorrhoeae | ||
| Taxonomic identifier | 485 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Neisseriales › Neisseriaceae › Neisseria |
Protein attributes
| Sequence length | 286 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the double-stranded sequence GCCGGC and cleaves after G-1. |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage of DNA to give specific double-stranded fragments with terminal 5'-phosphates. |
| Cofactor | Binds 2 magnesium ions per subunit. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Caution | Was originally (Ref.1) known as R.ngomI. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | Type II site-specific deoxyribonuclease activity Inferred from electronic annotation. Source: EC metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 286 | 286 | Type-2 restriction enzyme NgoMIV | PRO_0000077347 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Magnesium 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Magnesium 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 186 | 1 | Magnesium 1; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 4 – 18 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 50 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 81 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 85 – 87 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 96 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 107 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 112 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 121 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 131 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 145 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 153 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 157 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 189 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 196 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 208 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 212 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 220 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 232 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 237 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 243 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 256 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 270 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 276 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 283 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Construction of a Neisseria gonorrhoeae MS11 derivative deficient in NgoMI restriction and modification." Stein D.C., Chien R., Seifert H.S. J. Bacteriol. 174:4899-4906(1992) [PubMed: 1321116] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: MS11. |
| [2] | "Structure of the tetrameric restriction endonuclease NgoMIV in complex with cleaved DNA." Deibert M., Grazulis S., Sasnauskas G., Siksnys V., Huber R. Nat. Struct. Biol. 7:792-799(2000) [PubMed: 10966652] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M86915 Genomic DNA. No translation available. | ||||||||||||
| PIR | B42709. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P31032. | ||||||||||||
| SMR | P31032. Positions 1-286. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| REBASE | 1330. NgoMIV. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR011335. Restrct_endonuc_II-like. IPR015105. Restrct_endonuc_II_NgoMIV. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.10010. Restrict_endonuc_II_NgoMIV. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF09015. NgoMIV_restric. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52980. Restrict_endonuc_II-like_core. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | T2M4_NEIGO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P31032 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with