P31023 (DLDH_PEA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 104.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial EC=1.8.1.4 Alternative name(s): Dihydrolipoamide dehydrogenase Glycine cleavage system L protein Pyruvate dehydrogenase complex E3 subunit Short name=E3 Short name=PDC-E3 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Pisum sativum (Garden pea) | ||
| Taxonomic identifier | 3888 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › fabids › Fabales › Fabaceae › Papilionoideae › Fabeae › Pisum![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 501 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Lipoamide dehydrogenase is a component of the glycine cleavage system as well as of the alpha-ketoacid dehydrogenase complexes. The pyruvate dehydrogenase complex contains multiple copies of three enzymatic components: pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) and lipoamide dehydrogenase (E3). |
| Catalytic activity | Protein N(6)-(dihydrolipoyl)lysine + NAD+ = protein N(6)-(lipoyl)lysine + NADH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.6 |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-I pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
| Mass spectrometry | Molecular mass is 49753±5 Da from positions 32 - 501. Determined by ESI. Ref.5 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Mitochondrion |
| Domain | Redox-active center Transit peptide |
| Ligand | FAD Flavoprotein NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular_component | glycine cleavage complex Inferred from direct assay PubMed 3143355. Source: UniProtKB mitochondrial matrixInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | dihydrolipoyl dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC flavin adenine dinucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 31 | 31 | Mitochondrion Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 32 – 501 | 470 | Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial | PRO_0000030299 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 67 – 76 | 10 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 178 – 180 | 3 | FAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 215 – 222 | 8 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 354 – 357 | 4 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 480 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 85 | 1 | FAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 149 | 1 | FAD; via amide nitrogen and carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 238 | 1 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 272 | 1 | NAD; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 307 | 1 | NAD; via amide nitrogen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 348 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 76 ↔ 81 | Redox-active Ref.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 43 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 58 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 67 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 72 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 76 – 79 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 99 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 104 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 109 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 113 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 140 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 147 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 153 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 159 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 164 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 170 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 176 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 182 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 196 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 198 – 201 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 214 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 230 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 237 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 244 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 249 – 261 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 269 – 276 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 291 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 295 – 303 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 308 – 310 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 318 – 321 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 326 – 328 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 343 – 345 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 350 – 352 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 356 – 370 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 384 – 386 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 388 – 396 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 399 – 404 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 409 – 415 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 416 – 418 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 420 – 425 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 431 – 437 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 438 – 440 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 442 – 450 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 453 – 465 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 470 – 474 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 485 – 495 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation, characterization, and sequence analysis of a cDNA clone encoding L-protein, the dihydrolipoamide dehydrogenase component of the glycine cleavage system from pea-leaf mitochondria." Bourguignon J., Macherel D., Neuburger M., Douce R. Eur. J. Biochem. 204:865-873(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Leaf. |
| [2] | Bourguignon J. Submitted (JAN-2000) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: SEQUENCE REVISION TO 480. |
| [3] | "Purification and primary amino acid sequence of the L subunit of glycine decarboxylase. Evidence for a single lipoamide dehydrogenase in plant mitochondria." Turner S.R., Ireland R., Rawsthorne S. J. Biol. Chem. 267:7745-7750(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: cv. Birte. Tissue: Leaf. |
| [4] | Rawsthorne S. Submitted (SEP-1995) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: SEQUENCE REVISION TO 499-501. |
| [5] | "Glycine decarboxylase and pyruvate dehydrogenase complexes share the same dihydrolipoamide dehydrogenase in pea leaf mitochondria: evidence from mass spectrometry and primary-structure analysis." Bourguignon J., Merand V., Rawsthorne S., Forest E., Douce R. Biochem. J. 313:229-234(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 32-61 AND 493-501, MASS SPECTROMETRY. |
| [6] | "Interaction between the lipoamide-containing H-protein and the lipoamide dehydrogenase (L-protein) of the glycine decarboxylase multienzyme system 2. Crystal structures of H- and L-proteins." Faure M., Bourguignon J., Neuburger M., MacHerel D., Sieker L., Ober R., Kahn R., Cohen-Addad C., Douce R. Eur. J. Biochem. 267:2890-2898(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.15 ANGSTROMS) OF 32-501 IN COMPLEX WITH FAD, SUBUNIT, DISULFIDE BOND. |
| [7] | Erratum Faure M., Bourguignon J., Neuburger M., MacHerel D., Sieker L., Ober R., Kahn R., Cohen-Addad C., Douce R. Eur. J. Biochem. 267:3914-3914(2000) |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X63464 mRNA. Translation: CAA45066.2. X62995 mRNA. Translation: CAA44729.1. | ||||||||||||
| PIR | S22384. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P31023. | ||||||||||||
| SMR | P31023. Positions 35-501. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P31023. 1 interaction. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| KEGG | dosa:Os03t0662000-01. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.390.30. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR016156. FAD/NAD-linked_Rdtase_dimer. IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR006258. Lipoamide_DH. IPR004099. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_dimer. IPR023753. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_FAD/NAD. IPR012999. Pyr_OxRdtase_I_AS. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR22912:SF20. PTHR22912:SF20. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. PF02852. Pyr_redox_dim. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55424. FAD/NAD-linked_reductase_dimer. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01350. lipoamide_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00076. PYRIDINE_REDOX_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P31023. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DLDH_PEA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P31023 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
