P30820 (NIGY_DESVH) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 86.
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| Protein names | Recommended name: Nigerythrin | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Desulfovibrio vulgaris (strain Hildenborough / ATCC 29579 / NCIMB 8303) | ||||
| Taxonomic identifier | 882 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Deltaproteobacteria › Desulfovibrionales › Desulfovibrionaceae › Desulfovibrio |
Protein attributes
| Sequence length | 202 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Exhibits NADH peroxidase activity (in vitro). |
| Subunit structure | Homodimer. May possess two rubredoxin-like centers and two hemerythrin-like binuclear-iron centers per dimer. |
| Subcellular location | Cytoplasm Probable. |
| Sequence similarities | Contains 1 ferritin-like diiron domain. Contains 1 rubredoxin-like domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Transport |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidoreductase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro transition metal ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 202 | 202 | Nigerythrin | PRO_0000135072 | |||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 23 – 168 | 146 | Ferritin-like diiron | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 169 – 202 | 34 | Rubredoxin-like | ||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 40 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 73 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 73 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 115 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 118 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 149 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 149 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 152 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 174 | 1 | Iron 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 177 | 1 | Iron 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 189 | 1 | Iron 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 192 | 1 | Iron 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 129 | 1 | K → E in AAC45480. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 132 | 1 | E → G in AAC45480. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 10 – 12 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 29 – 56 | 28 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 87 | 28 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 120 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 133 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 161 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 162 – 164 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 177 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 184 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 198 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 202 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "A rubrerythrin operon and nigerythrin gene in Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough)." Lumppio H.L., Shenvi N.V., Garg R.P., Summers A.O., Kurtz D.M. Jr. J. Bacteriol. 179:4607-4615(1997) [PubMed: 9226272] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The genome sequence of the anaerobic, sulfate-reducing bacterium Desulfovibrio vulgaris Hildenborough." Heidelberg J.F., Seshadri R., Haveman S.A., Hemme C.L., Paulsen I.T., Kolonay J.F., Eisen J.A., Ward N.L., Methe B.A., Brinkac L.M., Daugherty S.C., DeBoy R.T., Dodson R.J., Durkin A.S., Madupu R., Nelson W.C., Sullivan S.A., Fouts D.E. Fraser C.M.Nat. Biotechnol. 22:554-559(2004) [PubMed: 15077118] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Hildenborough / ATCC 29579 / NCIMB 8303. |
| [3] | "Nigerythrin and rubrerythrin from Desulfovibrio vulgaris each contain two mononuclear iron centers and two dinuclear iron clusters." Pierik A.J., Wolbert R.B.G., Portier G.L., Verhagen M.F.J.M., Hagen W.R. Eur. J. Biochem. 212:237-245(1993) [PubMed: 8383040] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-15. |
| [4] | "High-resolution crystal structures of Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough) nigerythrin: facile, redox-dependent iron movement, domain interface variability, and peroxidase activity in the rubrerythrins." Iyer R.B., Silaghi-Dumitrescu R., Kurtz D.M. Jr., Lanzilotta W.N. J. Biol. Inorg. Chem. 10:407-416(2005) [PubMed: 15895271] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.4 ANGSTROMS), IRON-BINDING SITES. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U71215 Genomic DNA. Translation: AAC45480.1. AE017285 Genomic DNA. Translation: AAS94503.1. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_009244.1. NC_002937.3. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P30820. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P30820. Positions 1-202. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| STRING | P30820. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 2794280. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus DVU_0019 in contig AE017285_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | dvu:DVU0019. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32060008. VBIDesVul119526_0016. | ||||||||||||||||||||||||
| TIGR | DVU_0019. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1592. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG700480. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | LIHIDLE. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CLSK704352. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | DVUL882:DVU_0019-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR009040. Ferritin-like. IPR012347. Ferritin-rel. IPR009078. Ferritin/RR-like. IPR024934. Rubredoxin-like_dom. IPR004039. Rubredoxin-type_fold. IPR003251. Rubrerythrin. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.20.1260.10. Ferritin_rel. 1 hit. G3DSA:2.20.28.10. Rubredox. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02915. Rubrerythrin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47240. Ferritin/RR_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50905. FERRITIN_LIKE. 1 hit. PS50903. RUBREDOXIN_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | NIGY_DESVH | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P30820 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with