Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P30711 (GSTT1_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 106.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutathione S-transferase theta-1 EC=2.5.1.18 Alternative name(s): GST class-theta-1 Glutathione transferase T1-1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 240 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Conjugation of reduced glutathione to a wide number of exogenous and endogenous hydrophobic electrophiles. Acts on 1,2-epoxy-3-(4-nitrophenoxy)propane, phenethylisothiocyanate 4-nitrobenzyl chloride and 4-nitrophenethyl bromide. Displays glutathione peroxidase activity with cumene hydroperoxide. |
| Catalytic activity | RX + glutathione = HX + R-S-glutathione. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Found in erythrocyte. Expressed at low levels in liver. In lung, expressed at low levels in Clara cells and ciliated cells at the alveolar/bronchiolar junction. Absent from epithelial cells of larger bronchioles. Ref.9 |
| Polymorphism | The GSTT1 gene is absent from 38% of the population. The presence or absence of the GSTT1 gene is coincident with the conjugator (GSST1+) and non-conjugator (GSTT1-) phenotypes respectively. The GSTT1+ phenotype can catalyze the glutathione conjugation of dichloromethane. |
| Sequence similarities | Belongs to the GST superfamily. Theta family. Contains 1 GST C-terminal domain. Contains 1 GST N-terminal domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | glutathione transferase activity Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 240 | 239 | Glutathione S-transferase theta-1 | PRO_0000185938 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 2 – 82 | 81 | GST N-terminal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 88 – 220 | 133 | GST C-terminal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 11 | 1 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 21 | 1 | A → T: dbSNP rs2266635. | VAR_014501 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 141 | 1 | D → N: dbSNP rs2266633. | VAR_014502 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 169 | 1 | V → I: dbSNP rs2266637. Ref.5 | VAR_014503 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 173 | 1 | E → K: dbSNP rs2234953. | VAR_014504 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 43 – 44 | 2 | DA → SD AA sequence Ref.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 45 | 1 | F → C in AAH07065. Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 126 | 1 | E → G in CAA55935. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 7 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 23 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 32 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 37 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 41 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 48 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 59 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 65 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 77 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 101 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 117 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 123 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 150 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 151 – 154 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 162 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 179 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 189 – 202 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 210 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 215 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 219 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 225 – 239 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Human glutathione S-transferase theta (GSTT1): cDNA cloning and the characterization of a genetic polymorphism." Pemble S., Schroeder K.R., Spencer S.R., Meyer D.J., Hallier E., Bolt H.M., Ketterer B., Taylor J.B. Biochem. J. 300:271-276(1994) [PubMed: 8198545] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Kinetic characterization of recombinant human glutathione transferase T1-1, a polymorphic detoxication enzyme." Jemth P., Mannervik B. Arch. Biochem. Biophys. 348:247-254(1997) [PubMed: 9434735] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], CHARACTERIZATION. |
| [3] | "Characterization of the glutathione S-transferase GSTT1 deletion: discrimination of all genotypes by polymerase chain reaction indicates a trimodular genotype-phenotype correlation." Sprenger R., Schlagenhaufer R., Kerb R., Bruhn C., Brockmoeller J., Roots I., Brinkmann U. Pharmacogenetics 10:557-565(2000) [PubMed: 10975610] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | "Complete genomic structure of human glutathione S-transferase TT1." Iida A., Kondo K., Kitamura Y., Mishima C., Osawa S., Kitamoto T., Harigae C., Nakamura Y. Submitted (MAR-2001) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Tissue: Thymus. |
| [5] | "Cloning of human full-length CDSs in BD Creator(TM) system donor vector." Kalnine N., Chen X., Rolfs A., Halleck A., Hines L., Eisenstein S., Koundinya M., Raphael J., Moreira D., Kelley T., LaBaer J., Lin Y., Phelan M., Farmer A. Submitted (OCT-2004) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA], VARIANT ILE-169. |
| [6] | "The DNA sequence of human chromosome 22." Dunham I., Hunt A.R., Collins J.E., Bruskiewich R., Beare D.M., Clamp M., Smink L.J., Ainscough R., Almeida J.P., Babbage A.K., Bagguley C., Bailey J., Barlow K.F., Bates K.N., Beasley O.P., Bird C.P., Blakey S.E., Bridgeman A.M. Wright H.Nature 402:489-495(1999) [PubMed: 10591208] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [7] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Urinary bladder. |
| [8] | "Theta, a new class of glutathione transferases purified from rat and man." Meyer D.J., Coles B., Pemble S.E., Gilmore K.S., Fraser G.M., Ketterer B. Biochem. J. 274:409-414(1991) [PubMed: 1848757] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-47. Tissue: Liver. |
| [9] | "The distribution of theta-class glutathione S-transferases in the liver and lung of mouse, rat and human." Mainwaring G.W., Williams S.M., Foster J.R., Tugwood J., Green T. Biochem. J. 318:297-303(1996) [PubMed: 8761485] [Abstract] Cited for: TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Liver and Lung. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X79389 mRNA. Translation: CAA55935.1. AF435971 mRNA. Translation: AAL31549.1. AF240786 Genomic DNA. Translation: AAG02374.1. AB057594 Genomic DNA. Translation: BAB39498.1. BT019951 mRNA. Translation: AAV38754.1. Z84718 Genomic DNA. No translation available. BC007065 mRNA. Translation: AAH07065.1. | |||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00741097. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S44358. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_000844.2. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.268573 Hs.678440 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P30711. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000184674. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 2952. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:2952. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC22M022706. | ||||||||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0060128. HIX0060129. | ||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:4641. GSTT1. | ||||||||||||||||||||||||
| MIM | 600436. gene. | ||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA183. | ||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P30711. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P30711. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | P30711. REAHEVI. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.5.1.18. 247. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P30711. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P30711. | ||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_GSTT1. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000184674. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010987. Glutathione-S-Trfase_C-like. IPR004045. Glutathione_S-Trfase_N. IPR017933. Glutathione_S_Trfase/Cl_chnl_C. IPR004046. GST_C. IPR012335. Thioredoxin_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.20.1050.10. GST_C_like. 1 hit. G3DSA:3.40.30.10. Thioredoxin_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00043. GST_C. 1 hit. PF02798. GST_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50405. GST_CTER. 1 hit. PS50404. GST_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00143. Glutathione. | ||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 11698. | ||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GSTT1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P30711 Secondary accession number(s): O00226 Q96IY3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 22 Human chromosome 22: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


