P30405 (PPIF_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase F, mitochondrial Short name=PPIase F EC=5.2.1.8 Alternative name(s): Cyclophilin F Rotamase F | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 207 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | PPIases accelerate the folding of proteins. It catalyzes the cis-trans isomerization of proline imidic peptide bonds in oligopeptides. |
| Catalytic activity | Peptidylproline (omega=180) = peptidylproline (omega=0). |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the cyclophilin-type PPIase family. Contains 1 PPIase cyclophilin-type domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Mitochondrion |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | Cyclosporin |
| Molecular function | Isomerase Rotamase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein folding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | membrane fraction Traceable author statement. Source: ProtInc mitochondrial matrixInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 29 | 29 | Mitochondrion Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 30 – 207 | 178 | Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase F, mitochondrial | PRO_0000025489 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 49 – 205 | 157 | PPIase cyclophilin-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 167 | 1 | N6-acetyllysine Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 47 – 54 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 66 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 68 – 70 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 83 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 99 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 100 – 102 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 106 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 115 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 142 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 159 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 164 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 165 – 167 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 176 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 186 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 205 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The cyclophilin multigene family of peptidyl-prolyl isomerases. Characterization of three separate human isoforms." Bergsma D.J., Eder C., Gross M., Kersten H., Sylvester D., Appelbaum E., Cusimano D., Livi G.P., McLauglin M.M., Kasyan K., Porter T.G., Silverman C., Dunnington D., Hand A., Prichett W.P., Bossard M.J., Brandt M., Levy M.A. J. Biol. Chem. 266:23204-23214(1991) [PubMed: 1744118] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "The DNA sequence and comparative analysis of human chromosome 10." Deloukas P., Earthrowl M.E., Grafham D.V., Rubenfield M., French L., Steward C.A., Sims S.K., Jones M.C., Searle S., Scott C., Howe K., Hunt S.E., Andrews T.D., Gilbert J.G.R., Swarbreck D., Ashurst J.L., Taylor A., Battles J. Rogers J.Nature 429:375-381(2004) [PubMed: 15164054] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [3] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Ovary. |
| [4] | "Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions." Choudhary C., Kumar C., Gnad F., Nielsen M.L., Rehman M., Walther T., Olsen J.V., Mann M. Science 325:834-840(2009) [PubMed: 19608861] [Abstract] Cited for: ACETYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT LYS-167, MASS SPECTROMETRY. |
| [5] | "Initial characterization of the human central proteome." Burkard T.R., Planyavsky M., Kaupe I., Breitwieser F.P., Buerckstuemmer T., Bennett K.L., Superti-Furga G., Colinge J. BMC Syst. Biol. 5:17-17(2011) [PubMed: 21269460] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M80254 mRNA. Translation: AAA58434.1. AL133481, AL391665 Genomic DNA. Translation: CAH72725.1. AL391665, AL133481 Genomic DNA. Translation: CAI40994.1. BC005020 mRNA. Translation: AAH05020.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00026519. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A41581. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_005720.1. NM_005729.3. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.381072. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P30405. Positions 44-207. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DMDM | 231968. | ||||||||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| OGP | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UCD-2DPAGE | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000225174; ENSP00000225174; ENSG00000108179. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 10105. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:10105. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc001kai.1. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 10105. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC10P081107. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0008969. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:9259. PPIF. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 604486. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA33584. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | prNOG05846. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00530000062909. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG610621. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG001065. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | RACSKGA. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4DJJXN. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_PPIF. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P30405. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000108179. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002130. Cyclophilin-like_PPIase_dom. IPR024936. Cyclophilin-type_PPIase. IPR020892. Cyclophilin-type_PPIase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.40.100.10. PPIase_cyclophilin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K09565. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00160. Pro_isomerase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001467. Peptidylpro_ismrse. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00153. CSAPPISMRASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF50891. CSA_PPIase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00170. CSA_PPIASE_1. 1 hit. PS50072. CSA_PPIASE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB01093. Dimethyl sulfoxide. DB00172. L-Proline. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 38221. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PPIF_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P30405 Secondary accession number(s): Q5W131 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 10 Human chromosome 10: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with