Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P30113 (GST28_SCHBO)
Last modified
November 24, 2009.
Version 64.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme Short name=GST 28 EC=2.5.1.18 Alternative name(s): Sb28GST |
| Organism | Schistosoma bovis (Blood fluke) |
| Taxonomic identifier | 6184 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Platyhelminthes › Trematoda › Digenea › Strigeidida › Schistosomatoidea › Schistosomatidae › Schistosoma |
Protein attributes
| Sequence length | 211 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Conjugation of reduced glutathione to a wide number of exogenous and endogenous hydrophobic electrophiles. GST isoenzymes appear to play a central role in the parasite detoxification system. Other functions are also suspected including a role in increasing the solubility of haematin in the parasite gut. |
| Catalytic activity | RX + glutathione = HX + R-S-glutathione. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the GST superfamily. Mu family. Contains 1 GST C-terminal domain. Contains 1 GST N-terminal domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | glutathione transferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 211 | 211 | Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme | PRO_0000185812 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4 – 86 | 83 | GST N-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 88 – 211 | 124 | GST C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 10 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 11 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 13 – 17 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 27 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 35 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 38 – 40 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 47 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 59 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 69 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 81 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 110 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 129 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 144 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 152 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 173 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 195 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 197 – 203 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Inter-species variation of schistosome 28-kDa glutathione S-transferases." Trottein F., Goding G., Sellin B., Gorillot I., Samaio M., Lecocq J.-P., Capron A. Mol. Biochem. Parasitol. 54:63-72(1992) [PubMed: 1518533] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Probing the mechanism of GSH activation in Schistosoma haematobium glutathione-S-transferase by site-directed mutagenesis and X-ray crystallography." Baiocco P., Gourlay L.J., Angelucci F., Fontaine J., Herve M., Miele A.E., Trottein F., Brunori M., Bellelli A. J. Mol. Biol. 360:678-689(2006) [PubMed: 16777141] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M87799 Genomic DNA. Translation: AAA29892.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.5.1.18. 288876. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010987. Glutathione-S-Trfase_C-like. IPR004045. Glutathione_S-Trfase_N. IPR017933. Glutathione_S_Trfase/Cl_chnl_C. IPR004046. GST_C. IPR012336. Thioredoxin-like_fold. IPR012335. Thioredoxin_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.20.1050.10. GST_C_like. 1 hit. G3DSA:3.40.30.10. Thioredoxin_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00043. GST_C. 1 hit. PF02798. GST_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50405. GST_CTER. 1 hit. PS50404. GST_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00143. Glutathione. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GST28_SCHBO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P30113 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


