P29899 (CYCL_PARDE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 30, 2010.
Version 69.
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| Protein names | Recommended name: Cytochrome c-L Alternative name(s): Cytochrome c551I Cytochrome c552 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Paracoccus denitrificans | ||
| Taxonomic identifier | 266 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Alphaproteobacteria › Rhodobacterales › Rhodobacteraceae › Paracoccus |
Protein attributes
| Sequence length | 177 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Electron acceptor for MDH. Acts in methanol oxidation. |
| Subcellular location | Periplasm Potential. |
| Induction | During growth on methanol. |
| Post-translational modification | Binds 1 heme group per subunit. |
| Biophysicochemical properties | Redox potential: E0 is about +190 mV. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Electron transport Methanol utilization Transport |
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | electron transport chain Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW methanol metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW transportInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | electron carrier activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 22 | 22 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 177 | 155 | Cytochrome c-L | PRO_0000006553 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 83 | 1 | Iron (heme axial ligand) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 79 | 1 | Heme (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 82 | 1 | Heme (covalent) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 39 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 47 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 56 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 60 – 63 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 65 – 67 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 78 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 83 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 90 – 92 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 98 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 106 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 117 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 127 – 129 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 144 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 152 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 158 – 162 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation and characterization of the moxJ, moxG, moxI, and moxR genes of Paracoccus denitrificans: inactivation of moxJ, moxG, and moxR and the resultant effect on methylotrophic growth." van Spanning R.J.M., Wansell C.W., de Boer T., Hazelaar M.J., Anazawa H., Harms N., Oltmann L.F., Stouthamer A.H. J. Bacteriol. 173:6948-6961(1991) [PubMed: 1657871] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: Pd 1222. |
| [2] | "Structure of an electron transfer complex: methylamine dehydrogenase, amicyanin, and cytochrome c551i." Chen L., Durley R., Mathews F.S., Davidson V.L. Science 264:86-90(1994) [PubMed: 8140419] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M57684 Genomic DNA. Translation: AAA25583.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | B41377. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P29899. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P29899. Positions 23-169. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR009056. Cyt_c_dom. IPR003088. Cyt_c_I. IPR009153. Cyt_cL. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.760.10. Cytochrome_c_R. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00034. Cytochrom_C. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000008. Cytochrome_c551i. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF46626. Cytochrome_c. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03872. Cytochrome_MoxG. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51007. CYTC. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | CYCL_PARDE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P29899 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with