P29745 (PEPT_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: Peptidase T EC=3.4.11.4 Alternative name(s): Aminotripeptidase Short name=Tripeptidase Tripeptide aminopeptidase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 408 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Cleaves the N-terminal amino acid of tripeptides By similarity. HAMAP MF_00550 |
| Catalytic activity | Release of the N-terminal residue from a tripeptide. HAMAP MF_00550 |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit. Ref.6 |
| Subunit structure | Homodimer Probable. Ref.6 |
| Subcellular location | Cytoplasm By similarity HAMAP MF_00550. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase M20B family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Aminopeptidase Hydrolase Metalloprotease Protease |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | peptide metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro proteolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | metallopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tripeptide aminopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 408 | 408 | Peptidase T HAMAP MF_00550 | PRO_0000185292 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 80 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 173 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 78 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 140 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 174 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 196 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 379 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2 – 13 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 28 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 43 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 44 – 46 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 48 – 52 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 62 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 78 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 95 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 106 – 109 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 112 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 114 – 116 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 122 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 128 – 130 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 135 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 157 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 171 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 173 – 175 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 178 – 181 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 187 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 195 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 204 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 218 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 224 – 226 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 228 – 230 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 244 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 251 – 253 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 283 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 284 – 302 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 310 – 319 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 327 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 331 – 342 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 352 – 354 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 357 – 361 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 362 – 365 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 374 – 377 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 384 – 386 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 387 – 406 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "A 718-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 12.7-28.0 min region on the linkage map." Oshima T., Aiba H., Baba T., Fujita K., Hayashi K., Honjo A., Ikemoto K., Inada T., Itoh T., Kajihara M., Kanai K., Kashimoto K., Kimura S., Kitagawa M., Makino K., Masuda S., Miki T., Mizobuchi K. Horiuchi T.DNA Res. 3:137-155(1996) [PubMed: 8905232] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74211.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA35949.1. M64519 Genomic DNA. No translation available. | ||||||||||||
| PIR | D64857. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_415645.1. NC_000913.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P29745. | ||||||||||||
| SMR | P29745. Positions 1-408. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-10461N. | ||||||||||||
| IntAct | P29745. 17 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-1219063. | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | M20.003. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000003789; EBESCP00000003789; EBESCG00000003098. EBESCT00000015275; EBESCP00000014566; EBESCG00000014335. | ||||||||||||
| GeneID | 946333. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1113 in contig AP009048_GR. Gene locus b1127 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1113. eco:b1127. | ||||||||||||
| PATRIC | 32117503. VBIEscCol129921_1174. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB1511. | ||||||||||||
| EcoGene | EG11549. pepT. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG2195. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000009694. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG288638. | ||||||||||||
| OMA | HMDTAPD. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P29745. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05469. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11549-MONOMER. MetaCyc:EG11549-MONOMER. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P29745. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00550. Aminopeptidase_M20. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR001261. ArgE/DapE_CS. IPR002933. Peptidase_M20. IPR011650. Peptidase_M20_dimer. IPR010161. Peptidase_M20B. [Graphical view] | ||||||||||||
| KO | K01258. | ||||||||||||
| Pfam | PF07687. M20_dimer. 1 hit. PF01546. Peptidase_M20. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF037215. Peptidase_M20B. 1 hit. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55031. Peptidase_M20_dimer. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01882. Peptidase-T. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00758. ARGE_DAPE_CPG2_1. 1 hit. PS00759. ARGE_DAPE_CPG2_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PEPT_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P29745 Secondary accession number(s): P77794 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with