P29509 (TRXB1_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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December 14, 2011.
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| Protein names | Recommended name: Thioredoxin reductase 1 EC=1.8.1.9 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) | ||||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 319 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Acts on thioredoxins 1 and 2. |
| Catalytic activity | Thioredoxin + NADP+ = thioredoxin disulfide + NADPH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. Present with 292000 molecules/cell in log phase SD medium. Ref.6 |
| Sequence similarities | Belongs to the class-II pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Redox-active center |
| Ligand | FAD Flavoprotein NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell redox homeostasis Inferred from direct assay. Source: SGD removal of superoxide radicalsInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | cytosol Inferred from direct assay. Source: SGD |
| Molecular function | ferrous iron binding Inferred from direct assay. Source: SGD flavin adenine dinucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro thioredoxin-disulfide reductase activityInferred from direct assay Ref.1. Source: SGD |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| RHO5 | P53879 | 1 | EBI-19497,EBI-29054 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 319 | 318 | Thioredoxin reductase 1 | PRO_0000166770 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 33 – 45 | 13 | FAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 288 – 297 | 10 | FAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 11 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 94 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 193 | 1 | Phosphothreonine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 279 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 300 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 303 | 1 | Phosphoserine Ref.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 142 ↔ 145 | Redox-active By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 18 | 1 | A → V in AAA64747. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 101 | 1 | T → A in AAA64747. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 111 | 1 | T → A in AAA64747. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 180 – 196 | 17 | VFMLV…STIMQ → CLCLSEKTICVLLPLCK in AAA64747. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 9 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 14 – 24 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 32 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 48 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 77 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 83 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 91 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 101 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 117 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 132 – 136 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 143 – 145 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 150 – 152 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 160 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 173 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 183 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 185 – 188 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 201 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 208 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 217 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 230 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 231 – 234 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 239 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 300 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 319 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U10274 Genomic DNA. Translation: AAA64747.1. U28372 Genomic DNA. Translation: AAB64789.1. X04273 Genomic DNA. No translation available. AY557749 Genomic DNA. Translation: AAS56075.1. BK006938 Genomic DNA. Translation: DAA12193.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | S61150. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_010640.1. NM_001180661.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P29509. | ||||||||||||||||||
| SMR | P29509. Positions 2-319. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-4319N. | ||||||||||||||||||
| IntAct | P29509. 12 interactions. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-488138. | ||||||||||||||||||
| STRING | P29509. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P29509. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YDR353W; YDR353W; YDR353W. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 851955. | ||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YDR353W. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.1406. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| SGD | S000002761. TRR1. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | fuNOG04450. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | EFGT00050000005581. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG669726. | ||||||||||||||||||
| OMA | MLEFETI. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4HB1V7. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P29509. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | P29509. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | YDR353W. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR008255. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_2_AS. IPR023753. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_FAD/NAD. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD-bd_dom. IPR000103. Pyridine_nuc-diS_OxRdtase_2. IPR005982. Thioredox_Rdtase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| KO | K00384. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. PR00469. PNDRDTASEII. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01292. TRX_reduct. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00573. PYRIDINE_REDOX_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| NextBio | 970056. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRXB1_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P29509 Secondary accession number(s): D6VSY3 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with