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UniProtKB/Swiss-Prot P29317 (EPHA2_HUMAN)
Last modified
November 3, 2009.
Version 120.
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90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ephrin type-A receptor 2 EC=2.7.10.1 Alternative name(s): Tyrosine-protein kinase receptor ECK Epithelial cell kinase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 976 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Receptor for members of the ephrin-A family. Binds to ephrin-A1, -A3, -A4 and -A5. |
| Catalytic activity | ATP + a [protein]-L-tyrosine = ADP + a [protein]-L-tyrosine phosphate. |
| Subunit structure | Interacts with SLA By similarity. Interacts with INPPL1/SHIP2. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed most highly in tissues that contain a high proportion of epithelial cells, e.g., skin, intestine, lung, and ovary. |
| Involvement in disease | Defects in EPHA2 are a cause of autosomal dominant cataract. Cataract is the most frequent cause of visual impairment and blindness worldwide. |
| Sequence similarities | Belongs to the protein kinase superfamily. Tyr protein kinase family. Ephrin receptor subfamily. Contains 2 fibronectin type-III domains. Contains 1 protein kinase domain. Contains 1 SAM (sterile alpha motif) domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Disease | Cataract |
| Domain | Repeat Signal Transmembrane |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Receptor Transferase Tyrosine-protein kinase |
| PTM | Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein amino acid phosphorylation Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | integral to plasma membrane Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ephrin receptor activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 976 | 952 | Ephrin type-A receptor 2 | PRO_0000016800 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 25 – 534 | 510 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 535 – 558 | 24 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 559 – 976 | 418 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 328 – 429 | 102 | Fibronectin type-III 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 435 – 526 | 92 | Fibronectin type-III 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 613 – 875 | 263 | Protein kinase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 904 – 968 | 65 | SAM | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 619 – 627 | 9 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 974 – 976 | 3 | PDZ-binding Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 188 – 325 | 138 | Cys-rich | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 739 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 646 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 570 | 1 | Phosphoserine Ref.8 Ref.9 Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 575 | 1 | Phosphotyrosine Ref.9 Ref.6 Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 579 | 1 | Phosphoserine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 588 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 594 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis Ref.8 Ref.9 Ref.6 Ref.12 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 628 | 1 | Phosphotyrosine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 647 | 1 | Phosphothreonine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 772 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis Ref.8 Ref.9 Ref.6 Ref.12 Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 892 | 1 | Phosphoserine Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 897 | 1 | Phosphoserine Ref.8 Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 898 | 1 | Phosphothreonine Ref.8 Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 899 | 1 | Phosphoserine Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 901 | 1 | Phosphoserine Ref.8 Ref.9 Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 921 | 1 | Phosphotyrosine; by autocatalysis Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 930 | 1 | Phosphotyrosine Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 960 | 1 | Phosphotyrosine Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 407 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 435 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 99 | 1 | K → N: dbSNP rs1058372. | VAR_055989 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 391 | 1 | G → R: dbSNP rs34192549. Ref.15 | VAR_042121 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 511 | 1 | T → M: dbSNP rs55747232. Ref.15 | VAR_042122 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 568 | 1 | R → H: dbSNP rs56198600. Ref.15 | VAR_042123 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 631 | 1 | M → T: dbSNP rs34021505. | VAR_055990 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 777 | 1 | G → S in a gastric adenocarcinoma sample; somatic mutation. Ref.15 | VAR_042124 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 876 | 1 | R → H: dbSNP rs35903225. Ref.15 | VAR_042125 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 940 | 1 | T → I in cataract; congenital autosomal dominant. Ref.17 | VAR_058907 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 948 | 1 | G → W in cataract; poterior polar autosomal dominant. Ref.16 | VAR_058908 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 94 – 99 | 6 | IFIELK → NNFELN in AAA53375. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 610 – 612 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 613 – 621 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 623 – 633 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 640 – 648 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 654 – 668 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 678 – 682 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 684 – 693 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 700 – 706 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 707 – 709 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 713 – 732 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 742 – 744 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 745 – 747 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 753 – 755 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 781 – 783 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 786 – 790 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 796 – 811 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 817 – 820 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 823 – 831 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 844 – 853 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 858 – 860 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 864 – 876 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 878 – 882 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 909 – 915 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 919 – 921 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 922 – 928 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 933 – 936 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 943 – 946 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 952 – 970 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M59371 mRNA. Translation: AAA53375.1. AL451042 Genomic DNA. Translation: CAH71943.1. CH471167 Genomic DNA. Translation: EAW51769.1. BC037166 mRNA. Translation: AAH37166.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00021267. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A36355. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_004422.2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.171596 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP:96N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P29317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P29317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P29317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000358432; ENSP00000351209; ENSG00000142627; Homo sapiens. [Genome view] ENST00000407976; ENSP00000384858; ENSG00000142627; Homo sapiens. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1969. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:1969. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc001aya.1. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 1969. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC01M016323. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:3386. EPHA2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HPA | CAB010464. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 176946. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA27818. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P29317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P29317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.10.1. 247. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pathway_Interaction_DB | epha_fwdpathway. EPHA forward signaling. epha2_fwdpathway. EPHA2 forward signaling. ephrina_ephapathway. EphrinA-EPHA pathway. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P29317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P29317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_EPHA2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P29317. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000142627. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001090. Ephrin_rcpt_lig-bd. IPR008957. Fibronectin_typ-III-like_fold. IPR003961. FN_III. IPR000719. Prot_kinase_core. IPR017441. Protein_kinase_ATP_BS. IPR001660. SAM. IPR013761. SAM_type. IPR001245. Tyr_pkinase. IPR008266. Tyr_pkinase_AS. IPR016257. TyrPK_ephrin_receptor. IPR001426. YKase_receptorV_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.40.30. FN_III-like. 1 hit. G3DSA:1.10.150.50. SAM_type. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01404. Ephrin_lbd. 1 hit. PF00041. fn3. 2 hits. PF07714. Pkinase_Tyr. 1 hit. PF00536. SAM_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000666. TyrPK_ephrin_receptor. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00109. TYRKINASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD001495. Ephrin_receptor. 1 hit. PD000001. Prot_kinase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00615. EPH_lbd. 1 hit. SM00060. FN3. 2 hits. SM00454. SAM. 1 hit. SM00219. TyrKc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50853. FN3. 2 hits. PS00107. PROTEIN_KINASE_ATP. 1 hit. PS50011. PROTEIN_KINASE_DOM. 1 hit. PS00109. PROTEIN_KINASE_TYR. 1 hit. PS00790. RECEPTOR_TYR_KIN_V_1. 1 hit. PS00791. RECEPTOR_TYR_KIN_V_2. 1 hit. PS50105. SAM_DOMAIN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB01254. Dasatinib. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 7983. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | EPHA2_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P29317 Secondary accession number(s): Q8N3Z2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
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