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UniProtKB/Swiss-Prot P29288 (PPA5_RAT)
Last modified
June 16, 2009.
Version 76.
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90%,
50% identity |
Documents (1) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Tartrate-resistant acid phosphatase type 5 Short name=TR-AP EC=3.1.3.2 Alternative name(s): Tartrate-resistant acid ATPase Short name=TrATPase Acid phosphatase 5, tartrate resistant | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 327 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | May play a role in the process of bone resorption. The osteoclastic trap acts on nucleotide tri- and diphosphates with higher affinity, compared with other substrates. |
| Catalytic activity | A phosphate monoester + H2O = an alcohol + phosphate. |
| Cofactor | Binds 2 iron ions per subunit. |
| Subunit structure | Exists either as monomer or, after proteolytic processing, as a dimer of two chains linked by disulfide bond(s). |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Characteristic constituent of osteoclasts and some mononuclear preosteoclasts. Preferentially expressed in skeletal tissues. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Lysosome |
| Domain | Signal |
| Ligand | Iron Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | bone resorption Ref.1 Traceable author statement. Source: RGD |
| Cellular component | integral to membrane Traceable author statement. Source: RGD lysosomeTraceable author statement. Source: RGD |
| Molecular function | acid phosphatase activity Traceable author statement. Source: RGD iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 22 | 22 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 23 – 327 | 305 | Tartrate-resistant acid phosphatase type 5 | PRO_0000023985 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 35 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 73 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 73 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 76 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 112 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 207 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 242 | 1 | Iron 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 244 | 1 | Iron 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 118 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 149 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 163 ↔ 221 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 33 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 63 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 70 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 76 – 78 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 90 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 91 – 95 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 99 – 101 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 116 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 124 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 125 – 127 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 133 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 144 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 156 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 163 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 168 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 194 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 205 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 216 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 225 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 233 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 240 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 250 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 256 – 260 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 273 – 275 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 285 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 299 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 301 – 310 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 322 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Cloning, sequence, and developmental expression of a type 5, tartrate-resistant, acid phosphatase of rat bone." Ek-Rylander B., Bill P., Norgaard M., Nilsson S., Andersson G. J. Biol. Chem. 266:24684-24689(1991) [PubMed: 1722212] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Bone. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Kidney. |
| [3] | "Characterization of a tartrate-resistant acid phosphatase (ATPase) from rat bone: hydrodynamic properties and N-terminal amino acid sequence." Ek-Rylander B., Bergman T., Andersson G. J. Bone Miner. Res. 6:365-373(1991) [PubMed: 1830446] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 23-42. |
| [4] | "Crystal structure of a mammalian purple acid phosphatase." Uppenberg J., Lindqvist F., Svensson C., Ek-Rylander B., Andersson G. J. Mol. Biol. 290:201-211(1999) [PubMed: 10388567] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.7 ANGSTROMS) OF 22-327. |
| [5] | "Three-dimensional structure of a mammalian purple acid phosphatase at 2.2 A resolution with a gamma-(hydr)oxo bridged di-iron center." Lindqvist Y., Johansson E., Kaija H., Vihko P., Schneider G. J. Mol. Biol. 291:135-147(1999) [PubMed: 10438611] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M76110 mRNA. Translation: AAA42305.1. BC078847 mRNA. Translation: AAH78847.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00202717. | ||||||||||||||||||
| PIR | A41720. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_062017.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Rn.171928 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
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| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 25732. | ||||||||||||||||||
| KEGG | rno:25732. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| RGD | 2022. Acp5. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P29288. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.1.3.2. 248. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR004843. M-pesterase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00149. Metallophos. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| NextBio | 607863. | ||||||||||||||||||
| PMAP-CutDB | P29288. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PPA5_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P29288 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||

Clusters with


