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UniProtKB/Swiss-Prot P28825 (MEP1A_MOUSE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 96.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Meprin A subunit alpha EC=3.4.24.18 Alternative name(s): Endopeptidase-2 MEP-1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 747 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Hydrolysis of protein and peptide substrates preferentially on carboxyl side of hydrophobic residues. |
| Cofactor | Binds 1 zinc ion per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Homotetramer of alpha or beta subunits; heterotetramer of two alpha and two beta subunits are formed by non-covalent association of two disulfide-linked heterodimers; genetic factors determine which oligomer(s) will be formed (strain-specific). |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Kidney, intestinal brush borders and salivary ducts. |
| Post-translational modification | N-glycosylated; at least 3 of the potential sites are used. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase M12A family. Contains 1 EGF-like domain. Contains 1 MAM domain. Contains 1 MATH domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane |
| Domain | EGF-like domain Signal Transmembrane |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase Metalloprotease Protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | membrane fraction Inferred from direct assay. Source: MGI |
| Molecular function | metalloendopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 21 – 64 | 44 | PRO_0000028879 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 65 – 747 | 683 | Meprin A subunit alpha | PRO_0000028880 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 65 – 713 | 649 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 714 – 741 | 28 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 742 – 747 | 6 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 263 – 432 | 170 | MAM | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 433 – 594 | 162 | MATH | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 671 – 711 | 41 | EGF-like | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 65 – 262 | 198 | Metalloprotease | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 155 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 154 | 1 | Zinc; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 158 | 1 | Zinc; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 164 | 1 | Zinc; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 28 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 139 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 221 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 257 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 317 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 413 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 439 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 533 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 540 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 601 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 307 | Interchain (with C-306 in MEP1B) By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 675 ↔ 686 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 680 ↔ 695 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 697 ↔ 710 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 68 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 72 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 82 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 104 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 111 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 122 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 128 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 142 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 160 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 177 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 181 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 187 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 199 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 220 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 221 – 223 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 231 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 253 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The alpha subunit of meprin A. Molecular cloning and sequencing, differential expression in inbred mouse strains, and evidence for divergent evolution of the alpha and beta subunits." Jiang W., Gorbea C.M., Flannery A.V., Beynon R.J., Grant G.A., Bond J.S. J. Biol. Chem. 267:9185-9193(1992) [PubMed: 1374387] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: C3H/He and C57BL/6. Tissue: Kidney. |
| [2] | "Characterization of the soluble, secreted form of urinary meprin." Beynon R.J., Oliver S., Robertson D.H.L. Biochem. J. 315:461-465(1996) [PubMed: 8615815] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 21-25 AND 65-69. |
| [3] | "The astacin family of metalloendopeptidases." Dumermuth E., Sterchi E.E., Jiang W., Wolz R.L., Bond J.S., Flannery A.V., Beynon R.J. J. Biol. Chem. 266:21381-21385(1991) [PubMed: 1939172] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE OF 64-262. |
| [4] | "Correlation of the exon/intron organization to the secondary structures of the protease domain of mouse meprin alpha subunit." Jiang W., Flannery A.V. Gene 189:65-71(1997) [PubMed: 9161413] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 62-258. Strain: 129. |
| [5] | "Mapping the active site of meprin-A with peptide substrates and inhibitors." Wolz R.L., Harris R.B., Bond J.S. Biochemistry 30:8488-8493(1991) [PubMed: 1883833] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [6] | "Implications of the three-dimensional structure of astacin for the structure and function of the astacin family of zinc-endopeptidases." Stoecker W., Gomis-Rueth F.-X., Bode W., Zwilling R. Eur. J. Biochem. 214:215-231(1993) [PubMed: 8508794] [Abstract] Cited for: 3D-STRUCTURE MODELING. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M74897 mRNA. Translation: AAA75354.1. Different initiation. U62765 Genomic DNA. Translation: AAC53194.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00314042. | ||||||||||||
| PIR | A40195. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.5346 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | M12.002. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUSG00000023914. Mus musculus. [Contig view] | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| MGI | MGI:96963. Mep1a. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | P28825. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.24.18. 244. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P28825. | ||||||||||||
| Bgee | P28825. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_MEP1A. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000023914. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR006209. EGF. IPR006210. EGF-like. IPR013032. EGF-like_reg_CS. IPR000742. EGF_3. IPR000998. MAM. IPR002083. MATH. IPR008294. Pept_M12A_Meprin. IPR006025. Pept_M_Zn_BS. IPR006026. Peptidase_M. IPR001506. Peptidase_M12A. IPR013322. TRAF-type. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.210.10. TRAF-type. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01400. Astacin. 1 hit. PF00008. EGF. 1 hit. PF00629. MAM. 1 hit. PF00917. MATH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001196. Meprin. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00480. ASTACIN. PR00020. MAMDOMAIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00181. EGF. 1 hit. SM00137. MAM. 1 hit. SM00061. MATH. 1 hit. SM00235. ZnMc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00022. EGF_1. False negative. PS01186. EGF_2. False negative. PS50026. EGF_3. 1 hit. PS00740. MAM_1. 1 hit. PS50060. MAM_2. 1 hit. PS50144. MATH. 1 hit. PS00142. ZINC_PROTEASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MEP1A_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P28825 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


