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UniProtKB/Swiss-Prot P27915 (POLG_DEN3P)
Last modified
February 9, 2010.
Version 94.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Genome polyprotein Cleaved into the following 14 chains: 1- Recommended name: Protein C Alternative name(s): Core protein Capsid protein 2- Recommended name: prM 3- Recommended name: Peptide pr 4- Recommended name: Small envelope protein M Alternative name(s): Matrix protein 5- Recommended name: Envelope protein E 6- Recommended name: Non-structural protein 1 Short name=NS1 7- Recommended name: Non-structural protein 2A Short name=NS2A 8- Recommended name: Non-structural protein 2A-alpha Short name=NS2A-alpha 9- Recommended name: Serine protease subunit NS2B Alternative name(s): Non-structural protein 2B Flavivirin protease NS2B regulatory subunit 10- Recommended name: Serine protease/NTPase/helicase NS3 EC=3.4.21.91 EC=3.6.1.15 EC=3.6.1.- Alternative name(s): Flavivirin protease NS3 catalytic subunit Non-structural protein 3 11- Recommended name: Non-structural protein 4A Short name=NS4A 12- Recommended name: Peptide 2k 13- Recommended name: Non-structural protein 4B Short name=NS4B 14- Recommended name: Methyltransferase/RNA-directed RNA polymerase NS5 EC=2.7.7.48 EC=2.1.1.56 EC=2.1.1.57 Alternative name(s): Non-structural protein 5 |
| Organism | Dengue virus type 3 (strain Philippines/H87/1956) (DENV-3) [Complete proteome] |
| Taxonomic identifier | 408870 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Viruses › ssRNA positive-strand viruses, no DNA stage › Flaviviridae › Flavivirus › Dengue virus group |
| Virus host | Erythrocebus patas (Red guenon) (Cercopithecus patas) [TaxID: 9538] Homo sapiens (Human) [TaxID: 9606] Diceromyia [TaxID: 53539] Aedimorphus [TaxID: 53540] Stegomyia [TaxID: 53541] |
Protein attributes
| Sequence length | 3390 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The small proteins NS2A, NS4A and NS4B are hydrophobic, suggesting a possible membrane-related function. NS5 may play a role in the viral RNA replication. The NS2B/NS3 protease complex processes the viral polyprotein. |
| Catalytic activity | Selective hydrolysis of -Xaa-Xaa-|-Yaa- bonds in which each of the Xaa can be either Arg or Lys and Yaa can be either Ser or Ala. Nucleoside triphosphate + RNA(n) = diphosphate + RNA(n+1). NTP + H2O = NDP + phosphate. S-adenosyl-L-methionine + G(5')pppR-RNA = S-adenosyl-L-homocysteine + m7G(5')pppR-RNA. S-adenosyl-L-methionine + m7G(5')pppR-RNA = S-adenosyl-L-homocysteine + m7G(5')pppRm-RNA. |
| Subunit structure | NS3 and NS2B form a heterodimer. NS3 is the catalytic subunit, whereas NS2B strongly stimulates the latter By similarity. |
| Subcellular location | Protein C: Virion Potential. Host membrane; Single-pass membrane protein Potential. Small envelope protein M: Virion Potential. Host membrane; Single-pass membrane protein Potential. Envelope protein E: Virion Potential. Host membrane; Multi-pass membrane protein Potential. Non-structural protein 4A: Host membrane; Single-pass membrane protein Potential. Non-structural protein 4B: Host membrane; Multi-pass membrane protein Potential. |
| Post-translational modification | Specific enzymatic cleavages in vivo yield mature proteins By similarity. |
| Miscellaneous | The virion of this virus is a nucleocapsid covered by a lipoprotein envelope. The envelope contains two proteins: the protein M and glycoprotein E. The nucleocapsid is a complex of protein C and mRNA. In immature particles, there are 60 icosaedrally organized trimeric spikes on the surface. Each spike consists of three heterodimers of envelope protein M precursor (prM) and envelope protein E By similarity. |
| Sequence similarities | Contains 1 helicase ATP-binding domain. Contains 1 helicase C-terminal domain. Contains 1 peptidase S7 domain. Contains 1 RdRp catalytic domain. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 100 | 100 | Protein C By similarity | PRO_0000037989 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 101 – 114 | 14 | ER anchor for the protein C, removed in mature form by serine protease NS3 By similarity | PRO_0000037990 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 115 – 280 | 166 | prM By similarity | PRO_0000308293 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 115 – 205 | 91 | Peptide pr By similarity | PRO_0000308294 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 206 – 280 | 75 | Small envelope protein M By similarity | PRO_0000037991 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 281 – 773 | 493 | Envelope protein E By similarity | PRO_0000037992 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 774 – 1125 | 352 | Non-structural protein 1 By similarity | PRO_0000037993 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1126 – 1343 | 218 | Non-structural protein 2A By similarity | PRO_0000037994 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1126 – 1313 | 188 | Non-structural protein 2A-alpha By similarity | PRO_0000308295 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1344 – 1473 | 130 | Serine protease subunit NS2B By similarity | PRO_0000037995 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1474 – 2092 | 619 | Serine protease/NTPase/helicase NS3 By similarity | PRO_0000037996 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2093 – 2219 | 127 | Non-structural protein 4A By similarity | PRO_0000037997 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Peptide | 2220 – 2242 | 23 | Peptide 2k By similarity | PRO_0000308296 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2243 – 2490 | 248 | Non-structural protein 4B By similarity | PRO_0000037998 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2491 – 3390 | 900 | Methyltransferase/RNA-directed RNA polymerase NS5 By similarity | PRO_0000037999 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 101 | 101 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 102 – 122 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 123 – 238 | 116 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 239 – 259 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 260 – 265 | 6 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 266 – 286 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 287 – 723 | 437 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 724 – 744 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 745 – 750 | 6 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 751 – 771 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 772 – 1154 | 383 | Extracellular Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1155 – 1175 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1176 – 1445 | 270 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1446 – 1466 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1467 – 2191 | 725 | Lumenal Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2192 – 2212 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2213 – 2219 | 7 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2220 – 2239 | 20 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2240 – 2346 | 107 | Lumenal Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2347 – 2367 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2368 – 2412 | 45 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2413 – 2433 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2434 – 2458 | 25 | Lumenal Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2459 – 2479 | 21 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2480 – 3390 | 911 | Cytoplasmic Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1654 – 1810 | 157 | Helicase ATP-binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1820 – 1987 | 168 | Helicase C-terminal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3018 – 3168 | 151 | RdRp catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 1667 – 1674 | 8 | ATP Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 1758 – 1761 | 4 | DEAH box By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1524 | 1 | Charge relay system; for serine protease NS3 activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1548 | 1 | Charge relay system; for serine protease NS3 activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1608 | 1 | Charge relay system; for serine protease NS3 activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2551 | 1 | For 2'-O-methyltransferase activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2636 | 1 | For 2'-O-methyltransferase and N-7 methyltransferase activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2670 | 1 | For 2'-O-methyltransferase activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2706 | 1 | For 2'-O-methyltransferase activity By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 100 – 101 | 2 | Cleavage; by serine protease NS3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 114 – 115 | 2 | Cleavage; by host signal peptidase By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 205 – 206 | 2 | Cleavage; by host furin By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 280 – 281 | 2 | Cleavage; by host signal peptidase By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 773 – 774 | 2 | Cleavage; by host signal peptidase By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1125 – 1126 | 2 | Cleavage; by host By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1313 – 1314 | 2 | Cleavage; by serine protease NS3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1343 – 1344 | 2 | Cleavage; by serine protease NS3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1473 – 1474 | 2 | Cleavage; by serine protease NS3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2092 – 2093 | 2 | Cleavage; by serine protease NS3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2219 – 2220 | 2 | Cleavage; by host signal peptidase By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2242 – 2243 | 2 | Cleavage; by serine protease NS3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2490 – 2491 | 2 | Cleavage; by serine protease NS3 By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 183 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 347 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 433 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 903 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 980 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1132 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 1661 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 2300 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 2304 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 2456 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 283 ↔ 310 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 340 ↔ 401 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 354 ↔ 385 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 372 ↔ 396 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 463 ↔ 563 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 580 ↔ 611 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 282 – 285 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 293 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 301 – 305 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 310 – 315 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 327 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 337 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 343 – 351 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 363 – 366 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 368 – 379 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 381 – 384 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 389 – 404 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 406 – 409 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 415 – 423 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 434 – 436 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 438 – 443 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 448 – 453 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 454 – 456 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 457 – 462 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 473 – 479 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 482 – 487 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 488 – 493 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 503 – 505 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 512 – 514 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 517 – 519 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 521 – 524 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 527 – 529 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 535 – 541 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 543 – 545 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 561 – 566 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 577 – 579 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 584 – 592 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 594 – 596 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 598 – 604 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 610 – 612 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 615 – 623 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 628 – 631 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 635 – 637 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 643 – 648 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 651 – 659 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 661 – 663 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 665 – 670 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Complete nucleotide sequence of dengue type 3 virus genome RNA." Osatomi K., Sumiyoshi H. Virology 176:643-647(1990) [PubMed: 2345967] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "Variable surface epitopes in the crystal structure of dengue virus type 3 envelope glycoprotein." Modis Y., Ogata S., Clements D., Harrison S.C. J. Virol. 79:1223-1231(2005) [PubMed: 15613349] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.6 ANGSTROMS) OF 281-672. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M93130 Genomic RNA. Translation: AAA99437.1. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | GNWVD3. A34774. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR014001. DEAD-like_N. IPR001650. DNA/RNA_helicase_C. IPR000069. Env_glycoprot_M_flavivir. IPR013754. Flav_glyE_dim. IPR001122. Flavi_capsidC. IPR001157. Flavi_NS1. IPR000752. Flavi_NS2A. IPR000487. Flavi_NS2B. IPR000404. Flavi_NS4A. IPR001528. Flavi_NS4B. IPR002535. Flavi_propep. IPR000336. Flv_glyE_Ig-like. IPR014412. Gen_Poly_FLV. IPR011999. GlycoprotE_cen/dimer_Flavivir. IPR011998. GlycoprotE_cen/dimer_vir. IPR014021. Helicase_SF1/SF2_ATP-bd. IPR014756. Ig_E-set. IPR001850. Peptidase_S7. IPR000208. RNA-dir_pol_flavivirus. IPR007094. RNA-dir_pol_PSvirus. IPR002877. rRNA_MeTrfase_RrmJ/FtsJ. IPR009003. Ser/Cys_Pept_Trypsin-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.98.10. Flav_glyE_dim. 1 hit. G3DSA:2.60.40.350. Flv_glyE_Ig-like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01003. Flavi_capsid. 1 hit. PF02832. Flavi_glycop_C. 1 hit. PF00869. Flavi_glycoprot. 1 hit. PF01004. Flavi_M. 1 hit. PF00948. Flavi_NS1. 1 hit. PF01005. Flavi_NS2A. 1 hit. PF01002. Flavi_NS2B. 1 hit. PF01350. Flavi_NS4A. 1 hit. PF01349. Flavi_NS4B. 1 hit. PF00972. Flavi_NS5. 1 hit. PF01570. Flavi_propep. 1 hit. PF01728. FtsJ. 1 hit. PF00271. Helicase_C. 1 hit. PF00949. Peptidase_S7. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF003817. Gen_Poly_FLV. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00487. DEXDc. 1 hit. SM00490. HELICc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00690. DEAH_ATP_HELICASE. False negative. PS51192. HELICASE_ATP_BIND_1. 1 hit. PS51194. HELICASE_CTER. 1 hit. PS50507. RDRP_SSRNA_POS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | POLG_DEN3P | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P27915 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | Virus (Virus annotation project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


