P27652 (LUCI_RENRE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 59.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Renilla-luciferin 2-monooxygenase EC=1.13.12.5 Alternative name(s): Renilla-type luciferase |
| Organism | Renilla reniformis (Sea pansy) |
| Taxonomic identifier | 6136 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Cnidaria › Anthozoa › Octocorallia › Pennatulacea › Sessiliflorae › Renillidae › Renilla![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 311 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Renilla luciferin + O2 = oxidized Renilla luciferin + CO2 + light. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Miscellaneous | This luciferase produces light with a wavelength of 480 nm. In presence of a green fluorescence protein (GFP) it produces a green fluorescence at 509 nm. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Luminescence |
| Molecular function | Decarboxylase Lyase Monooxygenase Oxidoreductase Photoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | bioluminescence Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | Renilla-luciferin 2-monooxygenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC carboxy-lyase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 311 | 311 | Renilla-luciferin 2-monooxygenase | PRO_0000084523 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 219 | 1 | W → L AA sequence Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 13 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 23 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 29 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 38 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 50 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 60 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 63 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 66 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 67 – 70 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 71 – 76 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 105 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 106 – 109 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 119 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 132 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 144 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 167 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 175 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 176 – 178 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 183 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 188 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 191 – 193 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 203 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 210 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 213 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 221 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 245 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 259 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 263 – 270 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 286 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 289 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 307 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation and expression of a cDNA encoding Renilla reniformis luciferase." Lorenz W.W., McCann R.O., Longiaru M., Cormier M.J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:4438-4442(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M63501 mRNA. Translation: AAA29804.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P27652. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P27652. Positions 3-309. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-16919. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000073. AB_hydrolase_1. IPR000639. Epox_hydrolase-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00561. Abhydrolase_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00412. EPOXHYDRLASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P27652. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | LUCI_RENRE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P27652 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with
