P27099 (TCBD_PSESQ) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 71.
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| Protein names | Recommended name: Chloromuconate cycloisomerase EC=5.5.1.7 Alternative name(s): Muconate cycloisomerase II | ||
| Gene names |
| ||
| Encoded on | Plasmid pP51 | ||
| Organism | Pseudomonas sp. (strain P51) | ||
| Taxonomic identifier | 65067 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Betaproteobacteria › Burkholderiales › Comamonadaceae › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 370 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2-chloro-2,5-dihydro-5-oxofuran-2-acetate = 3-chloro-cis,cis-muconate. |
| Cofactor | Manganese. Ref.2 |
| Pathway | |
| Miscellaneous | Chloromuconate cycloisomerase II is highly active toward chlorinated substrates but retains diminished activity toward the non-chlorinated substrates. |
| Sequence similarities | Belongs to the mandelate racemase/muconate lactonizing enzyme family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Aromatic hydrocarbons catabolism |
| Ligand | Manganese Metal-binding |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | 2,4-dichlorophenoxyacetic acid catabolic process Non-traceable author statement Ref.1. Source: UniProtKB cellular amino acid catabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | chloromuconate cycloisomerase activity Non-traceable author statement Ref.1. Source: UniProtKB manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro muconate cycloisomerase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 370 | 370 | Chloromuconate cycloisomerase | PRO_0000171254 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 165 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 323 | 1 | Proton donor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 194 | 1 | Manganese | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Manganese | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 245 | 1 | Manganese | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 21 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 38 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 47 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 51 – 55 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 69 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 75 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 93 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 115 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 124 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 134 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 138 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 155 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 165 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 185 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 188 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 194 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 214 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 220 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 237 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 245 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 259 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 268 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 273 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 289 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 295 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 312 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 329 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 330 – 332 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 337 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 347 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 353 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 360 – 366 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Sequence analysis of the Pseudomonas sp. strain P51 tcb gene cluster, which encodes metabolism of chlorinated catechols: evidence for specialization of catechol 1,2-dioxygenases for chlorinated substrates." van der Meer J.R., Eggen R.I., Zehnder A.J., de Vos W.M. J. Bacteriol. 173:2425-2434(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The structure of Pseudomonas P51 Cl-muconate lactonizing enzyme: co-evolution of structure and dynamics with the dehalogenation function." Kajander T., Lehtioe L., Schloemann M., Goldman A. Protein Sci. 12:1855-1864(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.95 ANGSTROMS), COFACTOR. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M57629 Genomic DNA. Translation: AAD13626.1. | ||||||||||||
| PIR | B43673. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P27099. | ||||||||||||
| SMR | P27099. Positions 1-369. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MONOMER-14405. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00083. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR013370. Chloromuconate_cycloisomerase. IPR018110. Mandel_Rmase/mucon_lact_enz_CS. IPR013342. Mandelate_racemase_C. IPR013341. Mandelate_racemase_N. IPR001354. MR_MLE. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR13794. PTHR13794. 1 hit. PTHR13794:SF12. PTHR13794:SF12. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF02746. MR_MLE_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00922. MR_MLE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02534. mucon_cyclo. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00908. MR_MLE_1. 1 hit. PS00909. MR_MLE_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P27099. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TCBD_PSESQ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P27099 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
