##gff-version 3
P27046	UniProtKB	Chain	1	1150	.	.	.	ID=PRO_0000206903;Note=Alpha-mannosidase 2	
P27046	UniProtKB	Topological domain	1	5	.	.	.	Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P27046	UniProtKB	Transmembrane	6	26	.	.	.	Note=Helical%3B Signal-anchor for type II membrane protein;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P27046	UniProtKB	Topological domain	27	1150	.	.	.	Note=Lumenal;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P27046	UniProtKB	Active site	288	288	.	.	.	Note=Nucleophile;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
P27046	UniProtKB	Binding site	174	174	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
P27046	UniProtKB	Binding site	176	176	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
P27046	UniProtKB	Binding site	288	288	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
P27046	UniProtKB	Binding site	568	568	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250	
P27046	UniProtKB	Modified residue	80	80	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17242355,ECO:0007744|PubMed:21183079;Dbxref=PMID:17242355,PMID:21183079	
P27046	UniProtKB	Modified residue	82	82	.	.	.	Note=Phosphoserine;Ontology_term=ECO:0007744,ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PubMed:17242355,ECO:0007744|PubMed:21183079;Dbxref=PMID:17242355,PMID:21183079	
P27046	UniProtKB	Glycosylation	78	78	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P27046	UniProtKB	Glycosylation	93	93	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P27046	UniProtKB	Glycosylation	1129	1129	.	.	.	Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P27046	UniProtKB	Sequence conflict	673	673	.	.	.	Note=V->G;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305