##gff-version 3 P27038 UniProtKB Signal peptide 1 19 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P27038 UniProtKB Chain 20 513 . . . ID=PRO_0000024399;Note=Activin receptor type-2A P27038 UniProtKB Topological domain 20 135 . . . Note=Extracellular;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P27038 UniProtKB Transmembrane 136 161 . . . Note=Helical;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P27038 UniProtKB Topological domain 162 513 . . . Note=Cytoplasmic;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255 P27038 UniProtKB Domain 192 485 . . . Note=Protein kinase;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 P27038 UniProtKB Active site 322 322 . . . Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000255,ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159,ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU10027 P27038 UniProtKB Binding site 198 206 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 P27038 UniProtKB Binding site 219 219 . . . Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00159 P27038 UniProtKB Glycosylation 43 43 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00498 P27038 UniProtKB Glycosylation 66 66 . . . Note=N-linked (GlcNAc...) asparagine;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00498 P27038 UniProtKB Disulfide bond 30 60 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10449041;Dbxref=PMID:10449041 P27038 UniProtKB Disulfide bond 50 78 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10449041;Dbxref=PMID:10449041 P27038 UniProtKB Disulfide bond 85 104 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10449041;Dbxref=PMID:10449041 P27038 UniProtKB Disulfide bond 91 103 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10449041;Dbxref=PMID:10449041 P27038 UniProtKB Disulfide bond 105 110 . . . Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10449041;Dbxref=PMID:10449041 P27038 UniProtKB Beta strand 29 34 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Helix 37 40 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Beta strand 44 49 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Beta strand 59 67 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Beta strand 70 79 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Helix 83 85 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2GOO P27038 UniProtKB Beta strand 88 93 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Beta strand 95 97 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Beta strand 99 105 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Helix 110 112 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE P27038 UniProtKB Beta strand 113 116 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1BTE