##gff-version 3
P26918	UniProtKB	Signal peptide	1	27	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P26918	UniProtKB	Chain	28	254	.	.	.	ID=PRO_0000016941;Note=Metallo-beta-lactamase type 2	
P26918	UniProtKB	Binding site	99	99	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15588826,ECO:0000269|PubMed:17307979,ECO:0000269|PubMed:18563261,ECO:0000269|PubMed:19651913,ECO:0000269|PubMed:20527888;Dbxref=PMID:15588826,PMID:17307979,PMID:18563261,PMID:19651913,PMID:20527888	
P26918	UniProtKB	Binding site	135	135	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15588826;Dbxref=PMID:15588826	
P26918	UniProtKB	Binding site	174	174	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15588826,ECO:0000269|PubMed:18563261,ECO:0000269|PubMed:20527888;Dbxref=PMID:15588826,PMID:18563261,PMID:20527888	
P26918	UniProtKB	Binding site	193	193	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15588826,ECO:0000269|PubMed:17307979,ECO:0000269|PubMed:18563261,ECO:0000269|PubMed:19651913,ECO:0000269|PubMed:20527888;Dbxref=PMID:15588826,PMID:17307979,PMID:18563261,PMID:19651913,PMID:20527888	
P26918	UniProtKB	Binding site	196	196	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15588826,ECO:0000269|PubMed:17307979,ECO:0000269|PubMed:20527888;Dbxref=PMID:15588826,PMID:17307979,PMID:20527888	
P26918	UniProtKB	Binding site	201	201	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15588826,ECO:0000269|PubMed:17307979,ECO:0000269|PubMed:18563261;Dbxref=PMID:15588826,PMID:17307979,PMID:18563261	
P26918	UniProtKB	Binding site	231	231	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15588826,ECO:0000269|PubMed:17307979,ECO:0000269|PubMed:18563261,ECO:0000269|PubMed:19651913,ECO:0000269|PubMed:20527888;Dbxref=PMID:15588826,PMID:17307979,PMID:18563261,PMID:19651913,PMID:20527888	
P26918	UniProtKB	Mutagenesis	93	93	.	.	.	Note=Behaves as B1 and B3 enzymes%2C which are more inhibited by 2-picolinic acid than by 2%2C4-PDCA%3B when associated with G-192. N->H;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17307979;Dbxref=PMID:17307979	
P26918	UniProtKB	Mutagenesis	192	192	.	.	.	Note=Slight decrease of the catalytic efficiency and slight increase of the affinity for both biapenem and imipenem. Behaves as B1 and B3 enzymes%2C which are more inhibited by 2-picolinic acid than by 2%2C4-PDCA%3B when associated with H-93. N->G;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:15588826,ECO:0000269|PubMed:17307979,ECO:0000269|PubMed:19651913;Dbxref=PMID:15588826,PMID:17307979,PMID:19651913	
P26918	UniProtKB	Beta strand	30	36	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	39	44	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	46	48	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	50	56	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	61	65	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Helix	70	81	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	88	92	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	94	97	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Helix	98	101	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Helix	104	109	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	113	117	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Helix	118	138	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	151	156	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	158	160	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Turn	161	164	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	165	168	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	173	177	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	180	183	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Turn	184	187	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	188	190	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Helix	192	194	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	198	200	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3SW3	
P26918	UniProtKB	Helix	209	219	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	225	228	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Beta strand	230	232	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG	
P26918	UniProtKB	Helix	239	250	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3IOG