P26918 (BLAB_AERHY) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 31, 2011.
Version 71.
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| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase EC=3.5.2.6 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Aeromonas hydrophila | ||
| Taxonomic identifier | 644 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Aeromonadales › Aeromonadaceae › Aeromonas |
Protein attributes
| Sequence length | 254 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Can hydrolyze carbapenem compounds. |
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit By similarity. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Subcellular location | Periplasm Probable. |
| Induction | By beta-lactam antibiotics. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-B beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 27 | 27 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 28 – 254 | 227 | Beta-lactamase | PRO_0000016941 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 95 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 97 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 99 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 174 | 1 | Zinc 1 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 193 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 231 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 30 – 36 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 39 – 44 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 48 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 56 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 65 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 81 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 92 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 97 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 101 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 104 – 109 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 117 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 138 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 156 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 160 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 161 – 164 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 168 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 177 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 180 – 183 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 184 – 187 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 190 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 194 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 218 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 225 – 228 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 233 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 239 – 249 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The Aeromonas hydrophila cphA gene: molecular heterogeneity among class B metallo-beta-lactamases." Massidda O., Rossolini G.M., Satta G. J. Bacteriol. 173:4611-4617(1991) [PubMed: 1856163] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: AE036. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X57102 Genomic DNA. Translation: CAA40386.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S17287. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P26918. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P26918. Positions 28-251. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001279. Beta-lactamas-like. IPR001018. Beta-lactamase_class-B_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00753. Lactamase_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00849. Lactamase_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00743. BETA_LACTAMASE_B_1. 1 hit. PS00744. BETA_LACTAMASE_B_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAB_AERHY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P26918 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with