P26839 (VATA_STAAU) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 56.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Virginiamycin A acetyltransferase EC=2.3.1.- | ||
| Gene names |
| ||
| Encoded on | Plasmid pIP630 | ||
| Organism | Staphylococcus aureus | ||
| Taxonomic identifier | 1280 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Staphylococcus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 219 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Inactivates the A compounds of virginiamycin-like antibiotics, thus providing resistance to these antibiotics. |
| Sequence similarities | Belongs to the transferase hexapeptide repeat family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Repeat |
| Molecular function | Acyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Plasmid |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | response to antibiotic Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | transferase activity, transferring acyl groups Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 219 | 219 | Virginiamycin A acetyltransferase | PRO_0000068664 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 87 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 1 | 1 | M → L Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 26 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 29 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 37 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 46 – 48 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 54 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 57 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 60 – 62 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 68 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 85 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 99 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 106 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 112 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 121 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 162 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 163 – 166 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 173 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 184 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 188 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 203 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 215 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Sequence of a staphylococcal gene, vat, encoding an acetyltransferase inactivating the A-type compounds of virginiamycin-like antibiotics." Allignet J., Loncle V., Simenel C., Delpierre M., el Solh N. Gene 130:91-98(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Nucleotide sequence of a staphylococcal plasmid gene, vgb, encoding a hydrolase inactivating the B components of virginiamycin-like antibiotics." Allignet J., Loncle V., Mazodier P., El Solh N. Plasmid 20:271-275(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-112. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | L07778 Genomic DNA. Translation: AAA26683.1. M36022 Genomic DNA. No translation available. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | JN0822. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P26839. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P26839. Positions 8-206. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001451. Hexapep_transf. IPR018357. Hexapep_transf_CS. IPR011004. Trimer_LpxA-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00132. Hexapep. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51161. Trimer_LpxA_like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00101. HEXAPEP_TRANSFERASES. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | VATA_STAAU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P26839 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
