P26697 (GSTA3_CHICK) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 92.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Glutathione S-transferase 3 EC=2.5.1.18 Alternative name(s): GST class-alpha GST-CL3 |
| Organism | Gallus gallus (Chicken) [Reference proteome] |
| Taxonomic identifier | 9031 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Archosauria › Dinosauria › Saurischia › Theropoda › Coelurosauria › Aves › Neognathae › Galliformes › Phasianidae › Phasianinae › Gallus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 229 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the conjugation of GSH to a wide variety of electrophilic alkylating agents. Also involved in the metabolism of lipid hydroperoxides, prostaglandins and leukotriene A4 and in binding of non-substrate hydrophobic ligands such as bile acids, a number of drugs and thyroid hormones. This GST does not exhibit peroxidase activity. |
| Catalytic activity | RX + glutathione = HX + R-S-glutathione. |
| Subunit structure | Homodimer or heterodimer (with a subunit from group CL-4). |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The variations were found from AA sequencing and imply there are multiple forms of CL-3. |
| Sequence similarities | Belongs to the GST superfamily. Alpha family. Contains 1 GST C-terminal domain. Contains 1 GST N-terminal domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | glutathione metabolic process Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | glutathione transferase activity Inferred from sequence or structural similarity. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 229 | 228 | Glutathione S-transferase 3 | PRO_0000185800 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3 – 83 | 81 | GST N-terminal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 85 – 207 | 123 | GST C-terminal | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 54 – 55 | 2 | Glutathione binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 67 – 68 | 2 | Glutathione binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 9 | 1 | Glutathione | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | Blocked amino end (Ala) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 45 | 1 | L → V. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 47 | 1 | S → A. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 49 | 1 | I → F. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 49 | 1 | I → V. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 52 | 1 | F → R. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 129 – 130 | 2 | TS → AN. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 135 – 136 | 2 | AY → VF. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 155 | 1 | W → R. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 158 – 159 | 2 | IH → VV. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 163 | 1 | A → T. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 166 | 1 | M → A. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 168 | 1 | E → V. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 6 – 9 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 14 – 16 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 17 – 25 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 34 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 47 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 67 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 78 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 104 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 111 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 130 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 143 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 149 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 170 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 172 – 177 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 190 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 192 – 198 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 210 – 220 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and expression of a chick liver glutathione S-transferase CL 3 subunit with the use of a baculovirus expression system." Chang L.-H., Fan J.-Y., Liu L.-F., Tsai S.-P., Tam M.F. Biochem. J. 281:545-551(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: White leghorn. Tissue: Liver. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M38219 mRNA. Translation: AAA62731.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00588923. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S19734. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_990743.1. NM_205412.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Gga.788. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P26697. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P26697. Positions 2-228. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9031.ENSGALP00000036177. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P26697. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 396380. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | gga:396380. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | NOG266414. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000115734. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG053749. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P26697. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K00799. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG4C2HBH. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P26697. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.20.1050.10. 1 hit. 3.40.30.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010987. Glutathione-S-Trfase_C-like. IPR004045. Glutathione_S-Trfase_N. IPR017933. Glutathione_S_Trfase/Cl_chnl_C. IPR003080. GST_alpha. IPR004046. GST_C. IPR012336. Thioredoxin-like_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11571:SF4. PTHR11571:SF4. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00043. GST_C. 1 hit. PF02798. GST_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01266. GSTRNSFRASEA. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47616. GST_C_like. 1 hit. SSF52833. Thiordxn-like_fd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50405. GST_CTER. 1 hit. PS50404. GST_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P26697. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 20816422. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GSTA3_CHICK | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P26697 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
