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UniProtKB/Swiss-Prot P26393 (RMLA_SALTY)
Last modified
June 16, 2009.
Version 69.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase EC=2.7.7.24 Alternative name(s): dTDP-glucose synthase dTDP-glucose pyrophosphorylase Short name=Ep | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Salmonella typhimurium [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 90371 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Salmonella |
Protein attributes
| Sequence length | 292 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the formation of dTDP-glucose, from dTTP and glucose 1-phosphate, as well as its pyrophosphorolysis. Is also able to convert non natural substrates such as a wide array of alpha-D-hexopyranosyl, deoxy-alpha-D-glucopyranosyl, aminodeoxy-alpha-D-hexopyranosyl and acetamidodeoxy-alpha-D-hexopyranosyl phosphates to their corresponding dTDP- and UDP-nucleotide sugars. Ref.3 |
| Catalytic activity | dTTP + alpha-D-glucose 1-phosphate = diphosphate + dTDP-glucose. |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit Probable. |
| Pathway | Carbohydrate biosynthesis; dTDP-L-rhamnose biosynthesis. Bacterial outer membrane biogenesis; LPS O-antigen biosynthesis. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Sequence similarities | Belongs to the glucose-1-phosphate thymidylyltransferase family. |
| Caution | The position of the magnesium ion observed in the crystallographic structure is different from that observed in the structure of E.coli rmlA2 (rffH) and does not seem to correspond to the binding site for the catalytically essential magnesium ion. Therefore, we choose to propagate in the feature lines the positions found in the E.coli structure. |
| biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=0.7 mM for dTTP KM=0.3 mM for G1P |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipopolysaccharide biosynthesis |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Nucleotidyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | extracellular polysaccharide biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro lipopolysaccharide biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 292 | 292 | Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase | PRO_0000207995 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 111 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 226 | 1 | Magnesium By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 201 | 1 | T → A: Two-fold increase in the conversion of 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranosyl phosphate. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 224 | 1 | W → H: Is able to convert both 6-acetamido-6-deoxy-alpha-D-glucopyranosyl phosphate and alpha-D-glucopyranuronic acid 1-(dihydrogen phosphate), which are not accepted by the wild-type. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 9 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 17 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 18 – 22 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 26 – 28 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 35 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 46 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 56 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 58 – 60 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 61 – 68 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 74 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 82 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 91 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 95 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 100 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 109 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 115 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 128 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 139 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 145 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 151 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 157 – 163 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 179 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 183 – 189 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 209 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 213 – 217 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 226 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 247 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 254 – 260 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 273 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 276 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 288 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Structure and sequence of the rfb (O antigen) gene cluster of Salmonella serovar typhimurium (strain LT2)." Jiang X.-M., Neal B., Santiago F., Lee S.J., Romana L.K., Reeves P.R. Mol. Microbiol. 5:695-713(1991) [PubMed: 1710759] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: LT2. |
| [2] | "Complete genome sequence of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2." McClelland M., Sanderson K.E., Spieth J., Clifton S.W., Latreille P., Courtney L., Porwollik S., Ali J., Dante M., Du F., Hou S., Layman D., Leonard S., Nguyen C., Scott K., Holmes A., Grewal N., Mulvaney E. Wilson R.K.Nature 413:852-856(2001) [PubMed: 11677609] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720. |
| [3] | "Purification, characterization and HPLC assay of Salmonella glucose-1-phosphate thymidylyltransferase from the cloned rfbA gene." Lindquist L., Kaiser R., Reeves P.R., Lindberg A.A. Eur. J. Biochem. 211:763-770(1993) [PubMed: 8382158] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-22, FUNCTION. Strain: LT2. |
| [4] | "Structure, mechanism and engineering of a nucleotidylyltransferase as a first step toward glycorandomization." Barton W.A., Lesniak J., Biggins J.B., Jeffrey P.D., Jiang J., Rajashankar K.R., Thorson J.S., Nikolov D.B. Nat. Struct. Biol. 8:545-551(2001) [PubMed: 11373625] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION, MUTAGENESIS OF THR-201 AND TRP-224, X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.1 ANGSTROMS) OF COMPLEXES WITH UDP-GLC AND DTTP. Strain: LT2. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X56793 Genomic DNA. Translation: CAA40117.1. AE008792 Genomic DNA. Translation: AAL20999.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S15301. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_461040.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1253616. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus STM2095 in contig AE006468_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | stm:STM2095. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|99287.1.peg.2020. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P26393. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | P26393. GMNIQYA. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | STYP99287:STM2095-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 2.7.7.24. 2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR005907. G1P_thy_trans_l. IPR005835. NTP_transferase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00483. NTP_transferase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01207. rmlA. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RMLA_SALTY | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P26393 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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