##gff-version 3 P26276 UniProtKB Initiator methionine 1 1 . . . Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1903398;Dbxref=PMID:1903398 P26276 UniProtKB Chain 2 463 . . . ID=PRO_0000147814;Note=Phosphomannomutase/phosphoglucomutase P26276 UniProtKB Region 13 142 . . . Note=Topological domain 1;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:11839312;Dbxref=PMID:11839312 P26276 UniProtKB Region 159 255 . . . Note=Topological domain 2;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:11839312;Dbxref=PMID:11839312 P26276 UniProtKB Region 260 364 . . . Note=Topological domain 3;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:11839312;Dbxref=PMID:11839312 P26276 UniProtKB Region 375 453 . . . Note=Topological domain 4;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:11839312;Dbxref=PMID:11839312 P26276 UniProtKB Active site 20 20 . . . 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R->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16595672;Dbxref=PMID:16595672 P26276 UniProtKB Mutagenesis 108 108 . . . Note=About 5%25 activity%2C still subject to substrate inhibition and requires G1%2C6P as an activator%3B phosphorylation occurs at a different site. S->A%2CV;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11716469;Dbxref=PMID:11716469 P26276 UniProtKB Mutagenesis 108 108 . . . Note=KM for G1P unchanged%2C kcat decreases 24-fold%3B G1%2C6P stimulates reaction by 2-3 orders of magnitude. No stable protein phosphorylation detected%2C altered ligation of metal residue. S->C;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:22242625;Dbxref=PMID:22242625 P26276 UniProtKB Mutagenesis 110 110 . . . Note=KM halves%2C decreases processivity as dissociation of G1%2C6P intermediate increases 30-fold. N->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16595672;Dbxref=PMID:16595672 P26276 UniProtKB Mutagenesis 247 247 . . . 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Alters flexibility of the hinge region%2C structure is less compact. P->G;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:18690721;Dbxref=PMID:18690721 P26276 UniProtKB Mutagenesis 421 421 . . . Note=Loss of phosphomannomutase activity%2C very low phosphoglucomutase activity. R->C;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16595672,ECO:0000269|PubMed:1903398;Dbxref=PMID:16595672,PMID:1903398 P26276 UniProtKB Sequence conflict 4 4 . . . Note=A->V;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P26276 UniProtKB Sequence conflict 21 21 . . . Note=G->R;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P26276 UniProtKB Sequence conflict 437 437 . . . Note=T->P;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305 P26276 UniProtKB Helix 11 13 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1P5D P26276 UniProtKB Beta strand 16 23 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1P5D P26276 UniProtKB Turn 24 26 . . . 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