P25976 (UBF1_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 107.
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| Protein names | Recommended name: Nucleolar transcription factor 1 Alternative name(s): Upstream-binding factor 1 Short name=UBF-1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus |
Protein attributes
| Sequence length | 765 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the ribosomal RNA gene promoter and activates transcription mediated by RNA polymerase I through cooperative interactions with the transcription factor SL1/TIF-IB complex. It binds specifically to the upstream control element. Ref.4 |
| Subunit structure | Homodimer. Binds to IRS1 and PIK3CA. Interacts with TBP. Interacts with TAF1A and TAF1D By similarity. Interacts with RASL11A. Ref.2 Ref.4 |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Phosphorylated and activated by PIK3CA. Ref.3 |
| Sequence similarities | Contains 6 HMG box DNA-binding domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Transcription Transcription regulation |
| Cellular component | Nucleus |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing |
| Domain | Repeat |
| Ligand | DNA-binding |
| Molecular function | Activator |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | chromatin silencing at rDNA Inferred from mutant phenotype. Source: MGI positive regulation of transcription from RNA polymerase I promoterInferred from direct assay Ref.4. Source: UniProtKB transcription, DNA-dependentInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | nucleolus Inferred from direct assay Ref.4. Source: UniProtKB |
| Molecular function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW protein bindingInferred from physical interaction Ref.4. Source: UniProtKB |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform UBF1 (identifier: P25976-1) Also known as: Long; This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform UBF2 (identifier: P25976-2) Also known as: Short; The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 221-257: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 765 | 765 | Nucleolar transcription factor 1 | PRO_0000048626 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 112 – 180 | 69 | HMG box 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 196 – 264 | 69 | HMG box 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 298 – 362 | 65 | HMG box 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 407 – 475 | 69 | HMG box 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 482 – 549 | 68 | HMG box 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNA binding | 568 – 634 | 67 | HMG box 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 675 – 765 | 91 | Asp/Glu/Ser-rich (acidic) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 201 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 273 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 336 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 364 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 389 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 412 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 433 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 484 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 546 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 584 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 638 | 1 | Phosphoserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 221 – 257 | 37 | Missing in isoform UBF2. | VSP_002194 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 315 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 321 – 334 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 337 – 364 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 367 – 374 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 375 – 379 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 413 – 420 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 422 – 428 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 434 – 447 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 450 – 463 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 464 – 467 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 572 – 574 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 575 – 585 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 587 – 590 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 593 – 604 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 609 – 636 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 641 – 651 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and structural analysis of cDNA and the gene for mouse transcription factor UBF." Hisatake K., Nishimura T., Maeda Y., Hanada K., Song C.Z., Muramatsu M. Nucleic Acids Res. 19:4631-4637(1991) [PubMed: 1891354] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORMS UBF1 AND UBF2). Strain: C3H/He. |
| [2] | "Control of cell size through phosphorylation of upstream binding factor 1 by nuclear phosphatidylinositol 3-kinase." Drakas R., Tu X., Baserga R. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101:9272-9276(2004) [PubMed: 15197263] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH IRS1 AND PIK3CA. |
| [3] | "Mass spectrometric identification of phosphorylation sites of rRNA transcription factor upstream binding factor." Lin C.H., Platt M.D., Ficarro S.B., Hoofnagle M.H., Shabanowitz J., Comai L., Hunt D.F., Owens G.K. Am. J. Physiol. 292:C1617-C1624(2007) [PubMed: 17182730] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION AT SER-273; SER-336; SER-364; SER-389; SER-412; SER-433; SER-484; SER-546; SER-584 AND SER-638. |
| [4] | "Chromatin association and regulation of rDNA transcription by the Ras-family protein RasL11a." Pistoni M., Verrecchia A., Doni M., Guccione E., Amati B. EMBO J. 29:1215-1224(2010) [PubMed: 20168301] [Abstract] Cited for: FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, INTERACTION WITH RASL11A. |
| [5] | "Solution structure of the 3rd, 4th and 6th HMG-box of mouse UBF1." RIKEN structural genomics initiative (RSGI) Submitted (NOV-2004) to the PDB data bank Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 288-654. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X60831 mRNA. Translation: CAA43222.1. | ||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00114869. IPI00223407. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | S22314. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Mm.2845. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P25976. Positions 103-271, 288-476, 481-546, 567-655. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-29977N. | ||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-4084181. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| MGI | MGI:98512. Ubtf. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00530000063934. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG717198. | ||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG008708. | ||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P25976. | ||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000020923. Mus musculus. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000910. HMG_HMG1/HMG2. IPR009071. HMG_superfamily. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.30.10. HMG-box. 6 hits. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00505. HMG_box. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00398. HMG. 6 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47095. HMG-box. 6 hits. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50118. HMG_BOX_2. 6 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | UBF1_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25976 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with