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UniProtKB/Swiss-Prot P25910 (BLAB_BACFR)
Last modified
June 16, 2009.
Version 71.
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase type II EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Penicillinase Cephalosporinase Imipenem-cefoxitin hydrolyzing enzyme | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bacteroides fragilis | ||||
| Taxonomic identifier | 817 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Bacteroidetes › Bacteroidia › Bacteroidales › Bacteroidaceae › Bacteroides |
Protein attributes
| Sequence length | 249 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Can hydrolyze carbapenem compounds. |
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-B beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 17 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 18 – 249 | 232 | Beta-lactamase type II | PRO_0000016945 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 99 | 1 | Zinc 1 Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 101 | 1 | Zinc 1 Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 103 | 1 | Zinc 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 162 | 1 | Zinc 1 Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 181 | 1 | Zinc 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 223 | 1 | Zinc 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 32 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 46 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 47 – 49 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 61 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 69 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 88 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 96 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 101 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 105 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 113 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 121 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 131 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 148 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 156 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 163 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 170 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 172 – 174 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 180 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 199 – 201 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 212 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 217 – 224 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 246 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and sequencing of the class B beta-lactamase gene (ccrA) from Bacteroides fragilis TAL3636." Rasmussen B.A., Gluzman Y., Tally F.P. Antimicrob. Agents Chemother. 34:1590-1592(1990) [PubMed: 2121094] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: TAL3636. |
| [2] | "Escherichia coli chromosomal mutations that permit direct cloning of the Bacteroides fragilis metallo-beta-lactamase gene, ccrA." Rasmussen B.A., Gluzman Y., Tally F.P. Mol. Microbiol. 5:1211-1219(1991) [PubMed: 1956298] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: TAL3636. |
| [3] | "Sequencing the gene for an imipenem-cefoxitin-hydrolyzing enzyme (CfiA) from Bacteroides fragilis TAL2480 reveals strong similarity between CfiA and Bacillus cereus beta-lactamase II." Thompson J.S., Malamy M.H. J. Bacteriol. 172:2584-2593(1990) [PubMed: 2110145] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: TAL2480. |
| [4] | "Crystal structure of the wide-spectrum binuclear zinc beta-lactamase from Bacteroides fragilis." Concha N.O., Rasmusssen B.A., Bush K., Herzberg O. Structure 4:823-836(1996) [PubMed: 8805566] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.85 ANGSTROMS). |
| [5] | "Crystal structures of the cadmium- and mercury-substituted metallo-beta-lactamase from Bacteroides fragilis." Concha N.O., Rasmussen B.A., Bush K., Herzberg O. Protein Sci. 6:2671-2676(1997) [PubMed: 9416622] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.15 ANGSTROMS). |
| [6] | "X-ray structure of the ZnII beta-Lactamase from Bacteroides fragilis in an orthorhombic crystal form." Carfi A., Duee E., Soto R.-P., Galleni M., Frere J.-M., Dideberg O. Acta Crystallogr. D 54:47-57(1998) [PubMed: 9761816] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). Strain: TAL2480. |
| [7] | "Unanticipated inhibition of the metallo-beta-lactamase from Bacteroides fragilis by 4-morpholineethanesulfonic acid (MES): a crystallographic study at 1.85-A resolution." Fitzgerald P.M., Wu J.K., Toney J.H. Biochemistry 37:6791-6800(1998) [PubMed: 9578564] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.85 ANGSTROMS). |
| [8] | "Structural consequences of the active site substitution Cys181 --> Ser in metallo-beta-lactamase from Bacteroides fragilis." Li Z., Rasmussen B.A., Herzberg O. Protein Sci. 8:249-252(1999) [PubMed: 10210203] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.65 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M63556 Genomic DNA. Translation: AAA22904.1. M34831 Genomic DNA. Translation: AAA22907.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A35263. A44999. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.5.2.6. 868. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001018. Beta-lactamase_class-B_CS. IPR001279. Blactmase-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00753. Lactamase_B. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00743. BETA_LACTAMASE_B_1. 1 hit. PS00744. BETA_LACTAMASE_B_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAB_BACFR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25910 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


