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UniProtKB/Swiss-Prot P25813 (RSMG_BACSU)
Last modified
November 3, 2009.
Version 73.
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50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Ribosomal RNA small subunit methyltransferase G EC=2.1.1.- Alternative name(s): 16S rRNA 7-methylguanosine methyltransferase Short name=16S rRNA m7G methyltransferase Glucose-inhibited division protein B | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Bacillus subtilis [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 1423 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacillales › Bacillaceae › Bacillus |
Protein attributes
| Sequence length | 239 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Specifically methylates the N7 position of guanosine in position 535 of 16S rRNA. Ref.4 |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential. |
| Disruption phenotype | Low-level streptomycin resistance. Ref.4 |
| Sequence similarities | Belongs to the methyltransferase superfamily. RNA methyltransferase rsmG family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | rRNA processing |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | S-adenosyl-L-methionine |
| Molecular function | Methyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell cycle Inferred from electronic annotation. Source: InterPro rRNA processingInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | rRNA methyltransferase activity Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 239 | 239 | Ribosomal RNA small subunit methyltransferase G HAMAP MF_00074 | PRO_0000184215 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 3 – 12 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 38 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 53 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 59 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 60 – 63 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 69 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 76 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 80 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 90 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 101 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 116 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 126 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 128 – 131 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 139 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 147 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 159 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 162 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 163 – 173 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 190 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 202 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 204 – 206 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 217 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 234 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
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References
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| [1] | "Genes and their organization in the replication origin region of the bacterial chromosome." Ogasawara N., Yoshikawa H. Mol. Microbiol. 6:629-634(1992) [PubMed: 1552862] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 168 / CRK2000. |
| [2] | "Systematic sequencing of the 180 kilobase region of the Bacillus subtilis chromosome containing the replication origin." Ogasawara N., Nakai S., Yoshikawa H. DNA Res. 1:1-14(1994) [PubMed: 7584024] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 168. |
| [3] | "The complete genome sequence of the Gram-positive bacterium Bacillus subtilis." Kunst F., Ogasawara N., Moszer I., Albertini A.M., Alloni G., Azevedo V., Bertero M.G., Bessieres P., Bolotin A., Borchert S., Borriss R., Boursier L., Brans A., Braun M., Brignell S.C., Bron S., Brouillet S., Bruschi C.V. Danchin A.Nature 390:249-256(1997) [PubMed: 9384377] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 168. |
| [4] | "Identification of the RsmG methyltransferase target as 16S rRNA nucleotide G527 and characterization of Bacillus subtilis rsmG mutants." Nishimura K., Johansen S.K., Inaoka T., Hosaka T., Tokuyama S., Tahara Y., Okamoto S., Kawamura F., Douthwaite S., Ochi K. J. Bacteriol. 189:6068-6073(2007) [PubMed: 17573471] [Abstract] Cited for: FUNCTION, DISRUPTION PHENOTYPE. Strain: 168. |
| [5] | "The 1.6 A crystal structure of Gram-positive Bacillus subtilis glucose inhibited division protein b (gidB)." Midwest center for structural genomics (MCSG) Submitted (JAN-2005) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X62539 Genomic DNA. Translation: CAA44405.1. D26185 Genomic DNA. Translation: BAA05230.1. AL009126 Genomic DNA. Translation: CAB16137.1. | |||||||||||||
| PIR | BWBSGB. I40441. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_391980.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 937931. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus BSU41000 in contig AL009126_GR. | ||||||||||||
| KEGG | bsu:BSU41000. | ||||||||||||
| NMPDR | fig|224308.1.peg.4106. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| SubtiList | BG10058. rsmG. [Micado] | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P25813. | ||||||||||||
| OMA | YHDRAET. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | BSUB224308:BSU4097-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00074. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR003682. GidB. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02527. GidB. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF003078. GidB. 1 hit. | ||||||||||||
| ProDom | PD004441. GidB. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00138. gidB. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | RSMG_BACSU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25813 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Bacillus subtilis Bacillus subtilis (strain 168): entries, gene names and cross-references to SubtiList |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


