P25745 (MNMA_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
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| Protein names | Recommended name: tRNA-specific 2-thiouridylase mnmA EC=2.8.1.- | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 368 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the 2-thiolation of uridine at the wobble position (U34) of tRNA(Lys), tRNA(Glu) and tRNA(Gln), leading to the formation of s2U34, the first step of tRNA-mnm5s2U34 synthesis. Sulfur is provided by iscS, via a sulfur-relay system. Binds ATP and its substrate tRNAs. Ref.7 |
| Subunit structure | Interacts with tusE. Ref.8 |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | During the reaction, ATP is used to activate the C2 atom of U34 by adenylation. After this, the persulfide sulfur on the catalytic cysteine is transferred to the C2 atom of U34. The reaction probably involves hydrogen sulfide that is generated from the persulfide intermediate and that acts as nucleophile towards the activated C2 atom on U34. Subsequently, Cys-102 acts as nucleophile towards Cys-199, and a transient disulfide bond is formed. HAMAP MF_00144 |
| Sequence similarities | Belongs to the mnmA/TRMU family. |
| Caution | Was originally thought to be a 5-methylaminomethyl-2-methyltransferase involved in tRNA modification. |
| Sequence caution | The sequence CAA41994.1 differs from that shown. Reason: Frameshift at positions 175 and 215. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | tRNA processing |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding RNA-binding tRNA-binding |
| Molecular function | Transferase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | tRNA processing Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW sulfurtransferase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro tRNA bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 368 | 368 | tRNA-specific 2-thiouridylase mnmA HAMAP MF_00144 | PRO_0000121588 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 18 | 8 | ATP HAMAP MF_00144 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 97 – 99 | 3 | Interaction with target base in tRNA HAMAP MF_00144 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 149 – 151 | 3 | Interaction with tRNA HAMAP MF_00144 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 243 – 252 | 10 | Interaction with tRNA HAMAP MF_00144 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 311 – 312 | 2 | Interaction with tRNA HAMAP MF_00144 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 102 | 1 | Nucleophile | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 199 | 1 | Cysteine persulfide intermediate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 37 | 1 | ATP; via amide nitrogen and carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 127 | 1 | ATP; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 128 | 1 | Interaction with tRNA | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 344 | 1 | Interaction with tRNA | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 102 ↔ 199 | Alternate HAMAP MF_00144 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 17 | 1 | D → A: Loss of activity. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 37 | 1 | M → A: Reduces activity by 60%. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 97 | 1 | N → A: Loss of activity. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 99 | 1 | D → A: Loss of activity. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 102 | 1 | C → A: Loss of activity. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 107 | 1 | K → M: Reduces activity by 75%. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 128 | 1 | H → A: Reduces activity by 90%. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 149 | 1 | K → A: Loss of activity. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 151 | 1 | Q → E: Loss of activity. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 199 | 1 | C → A: Abolishes the incorporation of sulfur from the sulfur-relay system; loss of activity. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 200 | 1 | F → A: Reduces activity by 60%. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 239 | 1 | T → A: Reduces activity by 50%. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 311 | 1 | R → A: Reduces activity by 75%. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 344 | 1 | Q → A: Loss of activity. Ref.10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 11 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 26 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 38 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 65 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 73 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 75 – 81 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 91 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 105 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 106 – 109 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 110 – 117 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 125 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 135 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 142 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 155 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 165 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 172 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 184 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 206 – 211 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 223 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 228 – 231 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 254 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 265 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 266 – 269 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 276 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 280 – 282 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 294 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 311 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 317 – 322 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 327 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 329 – 338 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 344 – 350 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 353 – 365 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "A 718-kb DNA sequence of the Escherichia coli K-12 genome corresponding to the 12.7-28.0 min region on the linkage map." Oshima T., Aiba H., Baba T., Fujita K., Hayashi K., Honjo A., Ikemoto K., Inada T., Itoh T., Kajihara M., Kanai K., Kashimoto K., Kimura S., Kitagawa M., Makino K., Masuda S., Miki T., Mizobuchi K. Horiuchi T.DNA Res. 3:137-155(1996) [PubMed: 8905232] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
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Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74217.2. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA35955.1. X59307 Genomic DNA. Translation: CAA41994.1. Frameshift. M74924 Genomic DNA. No translation available. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | B64858. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_415651.4. NC_000913.2. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P25745. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P25745. Positions 4-368. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-11035N. | ||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P25745. 2 interactions. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000001280; EBESCP00000001280; EBESCG00000001061. EBESCT00000014469; EBESCP00000013760; EBESCG00000013530. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 945690. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1119 in contig AP009048_GR. Gene locus b1133 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1119. eco:b1133. | ||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32117515. VBIEscCol129921_1180. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1320. | ||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11344. mnmA. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0482. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000010099. | ||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG288422. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | QPGNIET. | ||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P25745. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00143. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11344-MONOMER. MetaCyc:EG11344-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P25745. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00144. tRNA_thiouridyl_MnmA. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR023382. Adenine_a_hdrlase_dom. IPR014729. Rossmann-like_a/b/a_fold. IPR004506. tRNA-specific_2-thiouridylase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.30.30.280. G3DSA:2.30.30.280. 1 hit. G3DSA:3.40.50.620. Rossmann-like_a/b/a_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K00566. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11933. TrmU_mtfrase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF03054. tRNA_Me_trans. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00420. TrmU. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MNMA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25745 Secondary accession number(s): P75964 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with