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UniProtKB/Swiss-Prot P25714 (OXAA_ECOLI)
Last modified
November 3, 2009.
Version 78.
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90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Inner membrane protein oxaA | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 548 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Inner membrane protein required for the insertion of integral membrane proteins into the membrane. Probably plays an essential role in the integration of proteins of the respiratory chain complexes. Involved in integration of membrane proteins that insert dependently and independently of the Sec translocase complex. Essential for the integration of subunits a and c of the F1F0ATP synthase, and secE proteins. Ref.6 Ref.7 Ref.10 Ref.12 |
| Subunit structure | Interacts with secD and secF. Component of the SecDFyajC complex, a heterotetrameric translocase complex. Specifically interacts with transmembrane segments of nascent integral membrane proteins during membrane integration. Found in 3 different complexes in inner membrane preparations (Ref.13). Ref.6 Ref.8 Ref.13 |
| Subcellular location | Cell inner membrane; Multi-pass membrane protein. Note: Predominantly localized at the poles of cells. Ref.13 Ref.9 |
| Sequence similarities | Belongs to the OXA1/oxaA family. Type 1 subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell inner membrane Cell membrane Membrane |
| Domain | Transmembrane |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | protein insertion into membrane Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | integral to membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 548 | 548 | Inner membrane protein oxaA HAMAP MF_01810 | PRO_0000124712 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 5 | 5 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 6 – 26 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 27 – 316 | 290 | Periplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 317 – 337 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 338 – 349 | 12 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 350 – 370 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 371 – 419 | 49 | Periplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 420 – 440 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 441 – 457 | 17 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 458 – 478 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 479 – 498 | 20 | Periplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 499 – 519 | 21 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 520 – 548 | 29 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 361 | 1 | I → S: Loss of function. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 436 | 1 | L → S: Loss of function. Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 64 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 73 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 90 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 103 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 106 – 116 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 139 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 154 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 168 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 181 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 186 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 188 – 201 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 224 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 231 – 233 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 239 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 250 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 257 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 280 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 289 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 295 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 311 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 320 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 324 – 327 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 330 – 336 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "DNA sequence and analysis of 136 kilobases of the Escherichia coli genome: organizational symmetry around the origin of replication." Burland V.D., Plunkett G. III, Daniels D.L., Blattner F.R. Genomics 16:551-561(1993) [PubMed: 7686882] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [2] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [4] | "Physical mapping and nucleotide sequence of the rnpA gene that encodes the protein component of ribonuclease P in Escherichia coli." Hansen F.G., Hansen E.B., Atlung T. Gene 38:85-93(1985) [PubMed: 2415431] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-2. |
| [5] | "Membrane topology of the 60-kDa Oxa1p homologue from Escherichia coli." Saeaef A., Monne M., de Gier J.W., von Heijne G. J. Biol. Chem. 273:30415-30418(1998) [PubMed: 9804807] [Abstract] Cited for: TOPOLOGY. |
| [6] | "YidC, the Escherichia coli homologue of mitochondrial Oxa1p, is a component of the Sec translocase." Scotti P.A., Urbanus M.L., Brunner J., de Gier J.-W., von Heijne G., van der Does C., Driessen A.J.M., Oudega B., Luirink J. EMBO J. 19:542-549(2000) [PubMed: 10675323] [Abstract] Cited for: FUNCTION IN SEC-DEPENDENT PATHWAY, INTERACTION WITH TRANSMEMBRANE SEGMENTS. |
| [7] | "YidC mediates membrane protein insertion in bacteria." Samuelson J.C., Chen M., Jiang F., Moeller I., Wiedmann M., Kuhn A., Phillips G.J., Dalbey R.E. Nature 406:637-641(2000) [PubMed: 10949305] [Abstract] Cited for: FUNCTION IN SEC-INDEPENDENT PATHWAY. |
| [8] | "SecDFyajC forms a heterotetrameric complex with YidC." Nouwen N., Driessen A.J.M. Mol. Microbiol. 44:1397-1405(2002) [PubMed: 12068816] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH SECD AND SECF. |
| [9] | "Targeting, insertion, and localization of Escherichia coli YidC." Urbanus M.L., Froederberg L., Drew D., Bjoerk P., de Gier J.-W., Brunner J., Oudega B., Luirink J. J. Biol. Chem. 277:12718-12723(2002) [PubMed: 11821429] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION. |
| [10] | "A conserved function of YidC in the biogenesis of respiratory chain complexes." Van Der Laan M., Urbanus M.L., Ten Hagen-Jongman C.M., Nouwen N., Oudega B., Harms N., Driessen A.J.M., Luirink J. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100:5801-5806(2003) [PubMed: 12724529] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [11] | "Defining the regions of Escherichia coli YidC that contribute to activity." Jiang F., Chen M., Yi L., de Gier J.-W.L., Kuhn A., Dalbey R.E. J. Biol. Chem. 278:48965-48972(2003) [PubMed: 14506280] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS OF ILE-361 AND LEU-436. |
| [12] | "YidC is strictly required for membrane insertion of subunits a and c of the F(1)F(0)ATP synthase and SecE of the SecYEG translocase." Yi L., Jiang F., Chen M., Cain B., Bolhuis A., Dalbey R.E. Biochemistry 42:10537-10544(2003) [PubMed: 12950181] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [13] | "Protein complexes of the Escherichia coli cell envelope." Stenberg F., Chovanec P., Maslen S.L., Robinson C.V., Ilag L., von Heijne G., Daley D.O. J. Biol. Chem. 280:34409-34419(2005) [PubMed: 16079137] [Abstract] Cited for: SUBUNIT, SUBCELLULAR LOCATION. Strain: BL21-DE3. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| L10328 Genomic DNA. Translation: AAA62056.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76728.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77588.1. M11056 Genomic DNA. No translation available. | |||||||||||||||||||
| PIR | B65173. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_004087.1. NP_418161.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP:12442N. | ||||||||||||||||||
| STRING | P25714. | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| TCDB | 2.A.9.3.1. cytochrome oxidase biogenesis (Oxa1) family. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 948214. | ||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3683 in contig AP009048_GR. Gene locus b3705 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3683. eco:b3705. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1183. | ||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11197. oxaA. | ||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | P25714. | ||||||||||||||||||
| OMA | NVEKEAF. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:YIDC. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P25714. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01810. [Tree] | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR020001. Membrane_insert_OxaA/YidC_core. IPR001708. Membrane_insertion_OxaA/YidC. IPR013308. Membrane_insertion_YidC. IPR019998. Membrane_insertion_YidC/OxoA_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR12428. Innermemb_insert. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02096. 60KD_IMP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00701. 60KDINNERMP. PR01900. YIDCPROTEIN. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03593. YidC_nterm. 1 hit. TIGR03592. YidC_oxa1_C. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | OXAA_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25714 Secondary accession number(s): Q2M818 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


