##gff-version 3
P25604	UniProtKB	Chain	1	385	.	.	.	ID=PRO_0000082605;Note=Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease	
P25604	UniProtKB	Domain	12	161	.	.	.	Note=UEV;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00652	
P25604	UniProtKB	Domain	322	385	.	.	.	Note=SB;Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255|PROSITE-ProRule:PRU00644	
P25604	UniProtKB	Region	155	219	.	.	.	Note=Disordered;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
P25604	UniProtKB	Coiled coil	272	300	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000255;evidence=ECO:0000255	
P25604	UniProtKB	Compositional bias	177	203	.	.	.	Note=Pro residues;Ontology_term=ECO:0000256;evidence=ECO:0000256|SAM:MobiDB-lite	
P25604	UniProtKB	Mutagenesis	85	85	.	.	.	Note=No interaction of the ESCRT-I complex with ubiquitin. M->T;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11511343;Dbxref=PMID:11511343	
P25604	UniProtKB	Mutagenesis	254	254	.	.	.	Note=Defective in ESCRT-I cargo sorting%3B reduces MVB12 localization to MVBs%3B abolishes interaction with MVB12%3B reduces interaction with SRN2. M->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17442384;Dbxref=PMID:17442384	
P25604	UniProtKB	Mutagenesis	286	286	.	.	.	Note=Defective in ESCRT-I cargo sorting. L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:17442384;Dbxref=PMID:17442384	
P25604	UniProtKB	Mutagenesis	345	345	.	.	.	Note=Abolishes ESCRT-I complex assembly%3B class E phenotype (malformed late MVBs). L->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16615894;Dbxref=PMID:16615894	
P25604	UniProtKB	Mutagenesis	371	371	.	.	.	Note=Abolishes ESCRT-I complex assembly%3B class E phenotype (malformed late MVBs). F->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:16615894;Dbxref=PMID:16615894	
P25604	UniProtKB	Helix	11	21	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Turn	22	24	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Helix	28	41	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Beta strand	45	53	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Beta strand	59	70	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Beta strand	73	76	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R42	
P25604	UniProtKB	Beta strand	80	86	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Turn	89	93	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Beta strand	97	100	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Helix	102	104	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Turn	107	109	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Helix	116	119	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Beta strand	124	126	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
P25604	UniProtKB	Helix	129	132	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
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P25604	UniProtKB	Helix	141	150	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3R3Q	
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P25604	UniProtKB	Helix	291	303	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2P22	
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P25604	UniProtKB	Helix	323	351	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2F6M	
P25604	UniProtKB	Helix	356	381	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2F6M	
P25604	UniProtKB	Turn	382	384	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:2F6M