P25491 (MAS5_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 29, 2013.
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| Protein names | Recommended name: Mitochondrial protein import protein MAS5 Alternative name(s): Yeast dnaJ protein 1 | ||||||||
| Gene names |
| ||||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) [Reference proteome] | ||||||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 409 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Probably involved in mitochondrial protein import. Is also required for efficient translocation of pre-pro-alpha-factor. Involved in heme regulation of HAP1, as a component of the high-molecular-weight (HMC) complex. Ref.8 |
| Subunit structure | Homodimer. Interacts with HAP1. Component of the HMC including HAP1, SRO9 and YDJ1. Ref.8 Ref.12 |
| Subcellular location | Cytoplasm. Cytoplasm › perinuclear region. Note: Concentrated in a perinuclear ring as well as in the cytoplasm. Ref.1 Ref.9 |
| Induction | YDJ1 is a heat shock gene whose expression increases moderately at elevated temperatures. |
| Miscellaneous | Present with 119000 molecules/cell in log phase SD medium. |
| Sequence similarities | Contains 1 CR-type zinc finger. Contains 1 J domain. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| MDY2 | Q12285 | 2 | EBI-10420,EBI-34904 | |
| SGT2 | Q12118 | 2 | EBI-10420,EBI-31784 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 406 | 406 | Mitochondrial protein import protein MAS5 | PRO_0000071093 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 407 – 409 | 3 | Removed in mature form Probable | PRO_0000396684 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 4 – 72 | 69 | J | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 143 – 150 | 8 | CXXCXGXG motif | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 159 – 166 | 8 | CXXCXGXG motif | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 185 – 192 | 8 | CXXCXGXG motif | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 201 – 208 | 8 | CXXCXGXG motif | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Zinc finger | 130 – 213 | 84 | CR-type | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1 – 172 | 172 | Necessary for HAP1 repression in the absence of heme | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 135 – 137 | 3 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 215 – 216 | 2 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 247 – 249 | 3 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 73 – 103 | 31 | Gly-rich | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 143 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 146 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 159 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 162 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 185 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 188 | 1 | Zinc 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 201 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 204 | 1 | Zinc 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 116 | 1 | Substrate; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 335 | 1 | Involved in dimerization | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 183 | 1 | Phosphothreonine Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 342 | 1 | Phosphoserine Ref.11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 406 | 1 | Cysteine methyl ester Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Lipidation | 406 | 1 | S-farnesyl cysteine Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 335 | 1 | F → D: Prevents dimerization. Ref.12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 122 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 129 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 142 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 144 – 148 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 152 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 153 – 155 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 166 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 182 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 193 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 204 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 220 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 232 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 253 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 262 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 265 – 273 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 279 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 281 – 286 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 288 – 290 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 297 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 299 – 302 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 308 – 311 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 321 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 334 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 352 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 367 – 371 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X56560 Genomic DNA. Translation: CAA39910.1. S74758 Genomic DNA. Translation: AAB20771.1. U12141 Genomic DNA. Translation: AAA99647.1. Z71340 Genomic DNA. Translation: CAA95937.1. BK006947 Genomic DNA. Translation: DAA10482.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | S26703. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_014335.1. NM_001182902.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P25491. | ||||||||||||||||||
| SMR | P25491. Positions 1-71, 110-378. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-2251N. | ||||||||||||||||||
| IntAct | P25491. 10 interactions. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-603538. | ||||||||||||||||||
| STRING | 4932.YNL064C. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PaxDb | P25491. | ||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P25491. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YNL064C; YNL064C; YNL064C. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 855661. | ||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YNL064C. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CYGD | YNL064c. | ||||||||||||||||||
| SGD | S000005008. YDJ1. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0484. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | ENSGT00490000043321. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000226718. | ||||||||||||||||||
| KO | K09503. | ||||||||||||||||||
| OMA | MGGRQRR. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG473T10. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | YEAST:G3O-33094-MONOMER. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| Genevestigator | P25491. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | YNL064C. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.10.287.110. 1 hit. 2.10.230.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012724. DnaJ. IPR002939. DnaJ_C. IPR001623. DnaJ_domain. IPR018253. DnaJ_domain_CS. IPR008971. HSP40/DnaJ_pept-bd. IPR001305. HSP_DnaJ_Cys-rich_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00226. DnaJ. 1 hit. PF01556. DnaJ_C. 1 hit. PF00684. DnaJ_CXXCXGXG. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00625. JDOMAIN. | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00271. DnaJ. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF46565. DnaJ_N. 1 hit. SSF49493. HSP40_DnaJ_pep. 2 hits. SSF57938. HSP_DnaJ_cys-rich. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00636. DNAJ_1. 1 hit. PS50076. DNAJ_2. 1 hit. PS51188. ZF_CR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P25491. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 979926. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MAS5_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25491 Secondary accession number(s): D6W1B6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome XIV Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome XIV: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
