P25454 (RAD51_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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December 14, 2011.
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| Protein names | Recommended name: DNA repair protein RAD51 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) | ||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces |
Protein attributes
| Sequence length | 400 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Required both for recombination and for the repair of DNA damage caused by X-rays. Its function may be modulated by interaction with other repair proteins. RAD52 interacts directly with RAD51, via its C-terminus. Forms a nucleoprotein filament with DNA as an early intermediate in recombination. Ref.9 |
| Subunit structure | Part of a repair/recombination complex that includes RAD51, RAD52 and RAD54. Interacts with HED1, RDH54 and SAW1. Ref.6 Ref.7 Ref.9 Ref.10 |
| Subcellular location | Nucleus. Chromosome. Note: Localizes as foci on meiotic chromosomes. Ref.9 |
| Developmental stage | RAD51 is cell cycle regulated, peaking around the G1-to-S transition. |
| Induction | By X-rays. |
| Miscellaneous | Present with 6960 molecules/cell in log phase SD medium. Ref.8 |
| Sequence similarities | Belongs to the RecA family. RAD51 subfamily. Contains 1 HhH domain. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| itself | 3 | EBI-14709,EBI-14709 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 400 | 400 | DNA repair protein RAD51 | PRO_0000122925 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 185 – 192 | 8 | ATP Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 86 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 93 – 100 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 112 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 119 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 139 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 155 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 170 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 186 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 198 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 199 – 203 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 206 – 208 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 222 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 229 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 235 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 243 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 246 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 251 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 264 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 266 – 271 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 280 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 286 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 297 – 317 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 321 – 326 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 353 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 355 – 362 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 367 – 371 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 376 – 378 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 385 – 388 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 391 – 393 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Nucleotide sequence and transcriptional regulation of the yeast recombinational repair gene RAD51." Basile G.M., Aker M., Mortimer R.K. Mol. Cell. Biol. 12:3235-3246(1992) [PubMed: 1620128] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Semidominant suppressors of Srs2 helicase mutations of Saccharomyces cerevisiae map in the RAD51 gene, whose sequence predicts a protein with similarities to procaryotic RecA proteins." Aboussekhra A., Chanet R., Adjiri A., Fabre F. Mol. Cell. Biol. 12:3224-3234(1992) [PubMed: 1620127] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Rad51 protein involved in repair and recombination in S. cerevisiae is a RecA-like protein." Shinohara A., Ogawa H., Ogawa T. Cell 69:457-470(1992) [PubMed: 1581961] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | "The nucleotide sequence of Saccharomyces cerevisiae chromosome V." Dietrich F.S., Mulligan J.T., Hennessy K.M., Yelton M.A., Allen E., Araujo R., Aviles E., Berno A., Brennan T., Carpenter J., Chen E., Cherry J.M., Chung E., Duncan M., Guzman E., Hartzell G., Hunicke-Smith S., Hyman R.W. Davis R.W.Nature 387:78-81(1997) [PubMed: 9169868] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204511 / S288c / AB972. |
| [5] | Saccharomyces Genome Database Submitted (DEC-2009) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [6] | "Catalysis of homologous DNA pairing by yeast Rad51 and Rad54 proteins." Petukhova G., Stratton S., Sung P. Nature 393:91-94(1998) [PubMed: 9590697] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH RAD54. |
| [7] | "Promotion of Rad51-dependent D-loop formation by yeast recombination factor Rdh54/Tid1." Petukhova G., Sung P., Klein H. Genes Dev. 14:2206-2215(2000) [PubMed: 10970884] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH RDH54. |
| [8] | "Global analysis of protein expression in yeast." Ghaemmaghami S., Huh W.-K., Bower K., Howson R.W., Belle A., Dephoure N., O'Shea E.K., Weissman J.S. Nature 425:737-741(2003) [PubMed: 14562106] [Abstract] Cited for: LEVEL OF PROTEIN EXPRESSION [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| [9] | "Budding yeast Hed1 down-regulates the mitotic recombination machinery when meiotic recombination is impaired." Tsubouchi H., Roeder G.S. Genes Dev. 20:1766-1775(2006) [PubMed: 16818607] [Abstract] Cited for: FUNCTION, SUBCELLULAR LOCATION, INTERACTION WITH RAD51. |
| [10] | "Microarray-based genetic screen defines SAW1, a gene required for Rad1/Rad10-dependent processing of recombination intermediates." Li F., Dong J., Pan X., Oum J.-H., Boeke J.D., Lee S.E. Mol. Cell 30:325-335(2008) [PubMed: 18471978] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH SAW1. |
| [11] | "Crystal structure of a Rad51 filament." Conway A.B., Lynch T.W., Zhang Y., Fortin G.S., Fung C.W., Symington L.S., Rice P.A. Nat. Struct. Mol. Biol. 11:791-796(2004) [PubMed: 15235592] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.25 ANGSTROMS) OF 81-400. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X64270 Genomic DNA. Translation: CAA45563.1. M88470 Genomic DNA. Translation: AAA34948.1. D10023 Genomic DNA. Translation: BAA00913.1. U18839 Genomic DNA. Translation: AAB64650.1. BK006939 Genomic DNA. Translation: DAA07757.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | A44348. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_011021.1. NM_001178986.1. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P25454. | ||||||||||||||||||
| SMR | P25454. Positions 81-394. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| DIP | DIP-195N. | ||||||||||||||||||
| IntAct | P25454. 45 interactions. | ||||||||||||||||||
| MINT | MINT-386096. | ||||||||||||||||||
| STRING | P25454. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PeptideAtlas | P25454. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| EnsemblFungi | YER095W; YER095W; YER095W. | ||||||||||||||||||
| GeneID | 856831. | ||||||||||||||||||
| KEGG | sce:YER095W. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|4932.3.peg.2096. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| CYGD | YER095w. | ||||||||||||||||||
| SGD | S000000897. RAD51. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| eggNOG | fuNOG04550. | ||||||||||||||||||
| GeneTree | EFGT00050000002762. | ||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG413235. | ||||||||||||||||||
| OMA | SAMMAES. | ||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG41CB4Z. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P25454. | ||||||||||||||||||
| Genevestigator | P25454. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | YER095W. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003593. ATPase_AAA+_core. IPR011941. DNA_recomb/repair_Rad51. IPR013632. DNA_recomb/repair_Rad51_C. IPR016467. DNA_recomb/repair_RecA-like. IPR020588. DNA_recomb_RecA/RadB_ATP-bd. IPR010995. DNA_repair_Rad51/TF_NusA_a-hlx. IPR003583. Hlx-hairpin-Hlx_DNA-bd_motif. IPR020587. RecA_monomer-monomer_interface. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| KO | K04482. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR22942:SF12. PTHR22942:SF12. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF08423. Rad51. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF005856. Rad51. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00382. AAA. 1 hit. SM00278. HhH1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47794. Rad51_N. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02239. Recomb_RAD51. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50162. RECA_2. 1 hit. PS50163. RECA_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| NextBio | 983130. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RAD51_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P25454 Secondary accession number(s): D3DM03 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome V Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome V: entries and gene names |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with